Biopolym. Cell. 2004; 20(1-2):17-23.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000687
Дослідження комплексів фактора елонгації 1А з TPHKSer та серил-тРНК синтетазою
1Футерник П. В., 1Погрібна А. П., 1Петрушенко З. М., 1Негруцький Б. С., 1Єльська Г. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Для визначення механізму каналювання тРНК досліджено формування неканонічних комплексів фактора елонгації 1А1 з деацильованою тРНКSer та серил-тРНК синтетазою методом затримки смуги в поліакриламідному гелі. Оцінено стабільність комплексів. Перевірено можливість форму­ вання неканонічного комплексу тРНК з тканиноспецифічною ізоформою фактора елонгації 1А2 і показано, що такий комплекс має більшу стабільність, ніж аналогічний комплекс з eEFlAl. Результати досліджень є ще одним підтвердженням запропонованого раніше механізму каналю­вання тРНК у циклі елонгації білкового синтезу в клітинах ссавців.
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Ryazanov AG, Ovchinnikov LP, Spirin AS. Development of structural organization of protein-synthesizing machinery from prokaryotes to eukaryotes. Biosystems. 1987;20(3):275-88.
[2] Ovadi J. Physiological significance of metabolite channelling: author's response to commentaries. J Theor Biol. 1991;152(1):135-41.
[3] Negrutskii BS, Deutscher MP. Channeling of aminoacyl-tRNA for protein synthesis in vivo. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991;88(11):4991-5.
[4] Negrutskii BS, Budkevich TV, Shalak VF, Turkovskaya GV, El'Skaya AV. Rabbit translation elongation factor 1 alpha stimulates the activity of homologous aminoacyl-tRNA synthetase. FEBS Lett. 1996;382(1-2):18-20.
[5] Stapulionis R, Deutscher MP. A channeled tRNA cycle during mammalian protein synthesis. Proc Natl Acad Sci U S A. 1995;92(16):7158-61.
[6] Petrushenko ZM, Negrutskii BS, Ladokhin AS, Budkevich TV, Shalak VF, El'skaya AV. Evidence for the formation of an unusual ternary complex of rabbit liver EF-1alpha with GDP and deacylated tRNA. FEBS Lett. 1997;407(1):13-7.
[7] Petrushenko ZM, Budkevich TV, Shalak VF, Negrutskii BS, El'skaya AV. Novel complexes of mammalian translation elongation factor eEF1A.GDP with uncharged tRNA and aminoacyl-tRNA synthetase. Implications for tRNA channeling. Eur J Biochem. 2002;269(19):4811-8.
[8] Brungraber E. F. A simplified procedure for the preparation of "soluble" RNA from rat liver. Biochem Biophys Res Commun. 1962;8:1-3.
[9] Kaziro Y. The role of guanosine 5'-triphosphate in polypeptide chain elongation. Biochim Biophys Acta. 1978;505(1):95-127.
[10] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[11] Gudzera O. I., Sidorik L. L., Zolotukhina I. V., Tukalo M. A., Matsuka G. Kh. Isolation of seryl-tRNA synthetase from the animal liver by proximate method. Biopolym. Cell. 1990; 6(2):105-107.
[12] Kaminska M, Shalak V, Mirande M. The appended C-domain of human methionyl-tRNA synthetase has a tRNA-sequestering function. Biochemistry. 2001;40(47):14309-16.
[13] Dreher TW, Uhlenbeck OC, Browning KS. Quantitative assessment of EF-1alpha.GTP binding to aminoacyl-tRNAs, aminoacyl-viral RNA, and tRNA shows close correspondence to the RNA binding properties of EF-Tu. J Biol Chem. 1999;274(2):666-72.
[14] Sang Lee J, Gyu Park S, Park H, Seol W, Lee S, Kim S. Interaction network of human aminoacyl-tRNA synthetases and subunits of elongation factor 1 complex. Biochem Biophys Res Commun. 2002;291(1):158-64.
[15] Reed VS, Yang DC. Characterization of a novel N-terminal peptide in human aspartyl-tRNA synthetase. Roles in the transfer of aminoacyl-tRNA from aminoacyl-tRNA synthetase to the elongation factor 1 alpha. J Biol Chem. 1994;269(52):32937-41.
[16] Reed VS, Wastney ME, Yang DC. Mechanisms of the transfer of aminoacyl-tRNA from aminoacyl-tRNA synthetase to the elongation factor 1 alpha. J Biol Chem. 1994;269(52):32932-6.
[17] Bec G, Kerjan P, Zha XD, Waller JP. Valyl-tRNA synthetase from rabbit liver. I. Purification as a heterotypic complex in association with elongation factor 1. J Biol Chem. 1989;264(35):21131-7.
[18] Brandsma M, Kerjan P, Dijk J, Janssen GM, M?ller W. Valyl-tRNA synthetase from Artemia. Purification and association with elongation factor 1. Eur J Biochem. 1995;233(1):277-82.
[19] Bec G, Waller JP. Valyl-tRNA synthetase from rabbit liver. II. The enzyme derived from the high-Mr complex displays hydrophobic as well as polyanion-binding properties. J Biol Chem. 1989;264(35):21138-43.
[20] Bec G, Kerjan P, Waller JP. Reconstitution in vitro of the valyl-tRNA synthetase-elongation factor (EF) 1 beta gamma delta complex. Essential roles of the NH2-terminal extension of valyl-tRNA synthetase and of the EF-1 delta subunit in complex formation. J Biol Chem. 1994;269(3):2086-92.
[21] Negrutskii BS, Shalak VF, Kerjan P, El'skaya AV, Mirande M. Functional interaction of mammalian valyl-tRNA synthetase with elongation factor EF-1alpha in the complex with EF-1H. J Biol Chem. 1999;274(8):4545-50.
[22] Kim JE, Kim KH, Lee SW, Seol W, Shiba K, Kim S. An elongation factor-associating domain is inserted into human cysteinyl-tRNA synthetase by alternative splicing. Nucleic Acids Res. 2000;28(15):2866-72.