Biopolym. Cell. 1986; 2(4):179-185.
Структура та функції біополімерів
Фосфонатні аналоги Р1, Р4-біс(5'-аденозил)тетрафосфату (Аp4А) як інгібітори бичачої триптофаніл-тРНК-синтетази
1Меркулова Т. І., 1Нурбеков М. К., 1Тарусова Н. Б., 1Ковальова Г. К.
- Інститут молекулярної біології АН СРСР
Москва, СРСР
Abstract
Фосфонатні аналоги Ар4А-АрсрррА (I), АррсррА (II) і АрсррсрА (III) інгібують активність бичачої триптофаніл-тРНК-синтетази; при цьому I взаємодіє з ферментом по ділянках зв’язування АТР і РРi, III – в основному по ділянці зв’язування РРi, а II слабо взаємодіє з кожною з цих ділянок. Інгібіторна дія фосфонатних аналогів АР4А викликана видаленням з ферменту істотного для активності іона цинку. На основі отриманих результатів висловлено гіпотезу, що іон Zn2+ в активному центрі ферменту локалізований поблизу РРi-зв’язувальної ділянки або безпосередньо у ній.
Повний текст: (PDF, російською)
References
[1]
Zamecnik P. Diadenosine 5',5"'-P1,P4-tetraphosphate (Ap4A): its role in cellular metabolism. Anal Biochem. 1983;134(1):1-10.
[2]
Blanquet S, Plateau P, Brevet A. The role of zinc in 5',5'-diadenosine tetraphosphate production by aminoacyl-transfer RNA synthetases. Mol Cell Biochem. 1983;52(1):3-11.
[3]
Goerlich O, Foeckler R, Holler E. Mechanism of synthesis of adenosine(5')tetraphospho(5')adenosine (AppppA) by aminoacyl-tRNA synthetases. Eur J Biochem. 1982;126(1):135-42.
[4]
Kovaleva GK, Merkulova TI, Nurbekov MS. Interaction of bovine tryptophanyl-tRNA synthetase with P1, P4-bis (5'-adenosyl) tetraphosphate and P1, P3-bis (5'-adenozyl) triphosphate (Ap4A and Ap3A). Mol Biol (Mosk). 1986; 20(2):558-63.
[5]
Biriukov AI, Tarusova NB, Amontov SG, Osipova TI, Goriachenkova EV. Organophosphate analogs of biologically active compounds. XIV. Halophosphonate analogs of ATP as acetyl CoA carboxylase inhibitors. Bioorg Khim. 1985;11(5):598-604.
[6]
Tarussova NB, Osipova TI, Biriukov AI et al. Phosphonate analogs of nucleotides-triphosphates and PPMiadenosine tetraphosphate. Nucl. Acids Res. 1984; 14:287-288.
[7]
Maxwell IH, Wimmer E, Tener GM. The isolation of yeast tyrosine and tryptophan transfer ribonucleic acids. Biochemistry. 1968;7(7):2629-34.
[8]
Roy KL, Söll D. Fractionation of Escherichia coli transfer RNA on benzoylated DEAE-cellulose. Biochim Biophys Acta. 1968;161(2):572-4.
[9]
Kisselev LL, Favorova OO, Kovaleva GK. Tryptophanyl-tRNA synthetase from beef pancreas. Methods Enzymol. 1979;59:234-57.
[10]
Dixon M, Webb EC. Enzymes. New York, Academic Press, 1964; 950 p.
[11]
Fuma K, Vallee BL. The Physical Basis of Analytical Atomic Absorption Spectrometry. The Pertinence of the Beer-Lambert Law. Anal Chem. 1963; 35(8):942-6.
[12]
Holler E, Holmquist B, Vallee BL, Taneja K, Zamecnik P. Circular dichroism and ordered structure of bisnucleoside oligophosphates and their Zn2+ and Mg2+ complexes. Biochemistry. 1983;22(21):4924-33.
[13]
Kisselev LL, Favorova OO, Nurbekov MK, Dmitriyenko SG, Engelhardt WA. Bovine tryptophanyl-tRNA synthetase. A zinc metalloenzyme. Eur J Biochem. 1981;120(3):511-7.
[14]
Kiselev LL, Favorova OO, Lavrik OI. Biosynthesis of proteins from amino acids to aminoacyl-tRNA. Moskow, Nauka, 1984; 408 p.
