Biopolym. Cell. 2003; 19(5):436-439.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000671
Структура та функції біополімерів
Тгр144 як флуоресцентний зонд для вивчення конформаційної рухливості С-модуля еукаріотичної тирозил-тРНК синтетази
1Кордиш М. О., 1Одинець К. А., 1Корнелюк О. І.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Одержано спектри флуоресценції С-модуля тирозил-тРНК синтетази. Використовуючи методи флуоресцентної спектро­скопії та комп' ютерного моделювання, вперше охарактеризо­вано мікрооточення залишку триптофану. Швидку конформаційну динаміку С-модуля в наносекундному часовому інтер­валі визначено за допомогою гасіння флуоресценції С-модуля акриламідом та іонами Cs+ .
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kornelyuk AI. Structural and functional investigation of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 1998;14(4):349-59.
[2] Kornelyuk AI, Tas MPR, Dubrovsky AL, Murray JC. Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 1999; 15(2):168-72.
[3] Demchenko AP. Luminescence and dynamics of proteins structure. Kyiv, Naukova Dumka, 1988; 418 p
[4] Demchenko AP. [Equilibrium intramolecular mobility in proteins]. Ukr Biokhim Zh. 1981;53(4):114-28.
[5] Demchenko OP, Volovik ZM. Intramolecular dynamics and function of proteins. Visn. AN UkrSRS. 1988; 2:34-41.
[6] Dubrovsky AL, Savinskaya LA, Kornelyuk AI. Cloning and bacterial expression of the cytokine-like noncatalytic domain of bovine tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym. Cell. 1998;14(5):449-452
[7] Ehrenberg M, Cronvall E, Rigler R. Fluorescence of proteins interacting with nucleic acids. Correction for light absorption. FEBS Lett. 1971;18(2):199-203.
[8] Golub AG, Odynets KA, Nyporko AYu, Konelyuk AI. Structure modeling of the COOH-terminal cytokine-like module of the mammalian cytoplasmic tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 2000; 16(6):515-24.
[9] Vedenkina NS, Burstein EA. Tryptophan fluorescence of proteins in solutions. The spectral maxima positions. Mol Biol (Mosk). 1970;4:743-8.
[10] Chen Y, Liu B, Yu H-T, Barkley MD. The peptide bond quenches indole fluorescence. J Am Chem Soc. 1996;118(39):9271–8.
[11] Lakowicz JR, Principles of Fluorescence Spectroscopy. Plenum Press, New York, London, 1983.