Biopolym. Cell. 2003; 19(4):350-354.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000666
Структура та функції біополімерів
Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A
1Лукаш Т. О., 1Турківська Г. В., 1Негруцький Б. С., 1Єльська Г. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Фактор елонгації трансляції eEF1A забезпечує зв'язування кодонспецифічної аміноацил-тРНК з аміноацильним сайтом рибосоми. В даній роботі показано, що, крім своєї ролі в трансляції, eEF1A мас властивості, подібні до шаперонів, і здатний відновлювати активність денатурованої фенілаланіл-тРНК синтетази (PheRS). eEF1A·GDP і eEF1A·GTP форми фактора показують однаковий рівень активності у стимуляції ренату рації ферменту. Здатність eEF1A стимулюва­ти ренатурацію денатурованої PheRS може бути важливою для підтримки активної конформації ферменту в клітинах.
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Negrutskii BS, El'skaya AV. Eukaryotic translation elongation factor 1 alpha: structure, expression, functions, and possible role in aminoacyl-tRNA channeling. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1998;60:47-78.
[2] Caldas TD, El Yaagoubi A, Richarme G. Chaperone properties of bacterial elongation factor EF-Tu. J Biol Chem. 1998;273(19):11478-82.
[3] Kudlicki W, Coffman A, Kramer G, Hardesty B. Renaturation of rhodanese by translational elongation factor (EF) Tu. Protein refolding by EF-Tu flexing. J Biol Chem. 1997;272(51):32206-10.
[4] Bhadula SK, Elthon TE, Habben JE, Helentjaris TG, Jiao S, Ristic Z. Heat-stress induced synthesis of chloroplast protein synthesis elongation factor (EF-Tu) in a heat-tolerant maize line. Planta. 2001;212(3):359-66.
[5] Hotokezaka Y, Tobben U, Hotokezaka H, Van Leyen K, Beatrix B, Smith DH, Nakamura T, Wiedmann M. Interaction of the eukaryotic elongation factor 1A with newly synthesized polypeptides. J Biol Chem. 2002;277(21):18545-51.
[6] Petrushenko ZM, Budkevich TV, Shalak VF, Negrutskii BS, El'skaya AV. Novel complexes of mammalian translation elongation factor eEF1A.GDP with uncharged tRNA and aminoacyl-tRNA synthetase. Implications for tRNA channeling. Eur J Biochem. 2002;269(19):4811-8.
[7] Pailliez JP, Waller JP. Phenylalanyl-tRNA synthetases from sheep liver and yeast. Correlation between net charge and binding to ribosomes. J Biol Chem. 1984;259(24):15491-6.
[8] Carias JR, Mouricout M, Quintard B, Thomes JC, Julien R. Leucyl-tRNA and arginyl-tRNA synthetases of wheat germ: inactivation and ribosome effects. Eur J Biochem. 1978;87(3):583-90.
[9] Ryazanov AG, Ovchinnikov LP, Spirin AS. Development of structural organization of protein-synthesizing machinery from prokaryotes to eukaryotes. Biosystems. 1987;20(3):275-88.
[10] Turkovskaya HV, Belyanskaya LL, Kovalenko MI, El'skaya AV. Renaturation of rabbit liver aminoacyl-tRNA synthetases by 80S ribosomes. Int J Biochem Cell Biol. 1999;31(7):759-68.
[11] Kudlicki W, Coffman A, Kramer G, Hardesty B. Ribosomes and ribosomal RNA as chaperones for folding of proteins. Fold Des. 1997;2(2):101-8.
[12] Hardesty B, Tsalkova T, Kramer G. Co-translational folding. Curr Opin Struct Biol. 1999;9(1):111-4.
[13] Fedorov AN, Baldwin TO. Cotranslational protein folding. J Biol Chem. 1997;272(52):32715-8.