Метіонінамінопептидази (МАР) відіграють важливу роль у процесінгу білка. Вони вибірково видаляють N-кінцевий ме­тіонін у поліпептиду як в еу-, так і прокаріотичних клітинах. Однак при отриманні гетерологічних білків у бактеріях до­датковий N-кінцевий метіонін часто не відщеплюється. Якщо рекомбінантні білки передбачається застосовувати у клініці, то дуже важливо, щоб кінцевий продукт був ідентичним природному аналогу, инакше в нього можуть бути антигенні властивості. Тому додатковий N-кіниевий залишок метіоніну бажано видалити, що можна здійснити in vitro, обробивши рекомбінантний білок препаратом очищеної МАР Е. coli. У цій роботі розроблено ефективний метод отримання даного фер­менту з використанням системи експресії на основі РНК-полімерази фага Т7. Показано, що при культивуванні проду­цента MAP BL (рЕТ-МАР) за температури 37 °С цільовий білок накопичується переважно в нерозчинній формі з виходом 17 % від сумарних клітинних білків. Однак якщо клітини штам у-продуцента інфікувати фагом лямбда, то одержаний лізат буде вміщувати МАР у розчинній формі в значно більшій кількості, ніж неінфіковані клітини. В результаті оптимізації таких параметрів, як оптична густина культури при зара­женні і наступна температура культивування продуцента, досягнуто вихід цільового білка в кількості, що перевищує 40 % від розчинних білків, або 0,8 г/л. Рекомбінантний білок очищено з використанням іонообмінної хроматографії до го­могенності більше 90 %.