Biopolym. Cell. 2002; 18(2):110-113.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005F0
Регуляція активності фосфатидилінозит-3-кінази в процесі мегакаріоцитної диференціації клітин еритролейкемїї людини лінії К562, індукованої форбол-12-міристат-13-ацетатом
1Ільницька О. М., 1Олексин Г. О., 1Кусень С. Й., 1Дробот Л. Б.
  1. Інститут біології клітини НАН України
    вул. Драгоманова, 14/16, Львів, Україна, 79005

Abstract

Вивчали вплив форбол-12-міристат-13-ацетату (РМА) на рівень експреси р85α регуляторної субодиниці фосфатидилінозит (РІ)-З-кінази та зміни РІ-З-кіназної активності в процесі мега­каріоцитної диференціації клітин К562. Показано, що рівень експресії р85α залишається не­змінним протягом 72 год культивування як у контрольних, так і в РМА-індукованих клітинах. У той же час координовані зміни РІ-З-кіназної активності в клітинах, що диференціюються, у порівнянні з контролем свідчать про диференційну роль РІ-3-кіназного сигнального шляху в регуляції проліферації і РМА-залежної мегакаріоцитної диференціації клітин К562.
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Brewer G. Regulation of c-myc mRNA decay in vitro by a phorbol ester-inducible, ribosome-associated component in differentiating megakaryoblasts. J Biol Chem. 2000;275(43):33336-45.
[2] Forsbeck K, Nilsson K, Hansson A, Skoglund G, Ingelman-Sundberg M. Phorbol ester-induced alteration of differentiation and proliferation in human hematopoietic tumor cell lines: relationship to the presence and subcellular distribution of protein kinase C. Cancer Res. 1985;45(12 Pt 1):6194-9.
[3] Herrera R, Hubbell S, Decker S, Petruzzelli L. A role for the MEK/MAPK pathway in PMA-induced cell cycle arrest: modulation of megakaryocytic differentiation of K562 cells. Exp Cell Res. 1998;238(2):407-14.
[4] Liu Y, Liu YC, Meller N, Giampa L, Elly C, Doyle M, Altman A. Protein kinase C activation inhibits tyrosine phosphorylation of Cbl and its recruitment of Src homology 2 domain-containing proteins. J Immunol. 1999;162(12):7095-101.
[5] Huang C, Schmid PC, Ma WY, Schmid HH, Dong Z. Phosphatidylinositol-3 kinase is necessary for 12-O-tetradecanoylphorbol-13-acetate-induced cell transformation and activated protein 1 activation. J Biol Chem. 1997;272(7):4187-94.
[6] Il'nyts'ka OM, Mazur IIa, Ihumentseva NI, Drobot LB. Involvement of regulating the phosphatidylinositol 3-kinase signaling pathway in the process of herbimycin A-induced erythroid cell differentiation in the K562 erythroleukemia cell line. Ukr Biokhim Zh. 2001;73(2):106-9.
[7] Peterson GL. A simplification of the protein assay method of Lowry et al. which is more generally applicable. Anal Biochem. 1977;83(2):346-56.
[8] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[9] Towbin H, Staehelin T, Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979;76(9):4350-4.
[10] Harrison-Findik D, Misra S, Jain SK, Keeler ML, Powell KA, Malladi CS, Varticovski L, Robinson PJ. Dynamin inhibits phosphatidylinositol 3-kinase in hematopoietic cells. Biochim Biophys Acta. 2001;1538(1):10-9.
[11] Skorski T, Kanakaraj P, Nieborowska-Skorska M, Ratajczak MZ, Wen SC, Zon G, Gewirtz AM, Perussia B, Calabretta B. Phosphatidylinositol-3 kinase activity is regulated by BCR/ABL and is required for the growth of Philadelphia chromosome-positive cells. Blood. 1995;86(2):726-36.
[12] Campbell ML, Lu D, Guo JQ, Arlinghaus RB. Inhibition of phosphorylation of p160 BCR within p210 BCR-ABL complexes during early stages of phorbol ester-induced differentiation of K562 cells. Cell Growth Differ. 1993;4(7):581-8.
[13] Li WJ, Smith LA, Kabat KG, Kloetzer WS, Arlinghaus RB. Differential effects of tumor promoters on P210bcr-abl expression. Hematol Pathol. 1989;3(3):113-23.