Biopolym. Cell. 2002; 18(1):57-61.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005E8
Структура та функції біополімерів
Структура і функція екстенсиноподібних білків бавовника
1Хашимова З. С., 1Кузнецова Н. Н., 1Саїтмуратова О. Х., 1Садиков А. А.
  1. Інститут біоорганічної хімії імені А. С. Садикова АН Республіки Узбекистан
    вул. академіка X. Абдуллаєва, 83, Ташкент, Узбекистан, 700143

Abstract

Вивчено структурно-функціональну залежність екстенсино­ подібних білків (ЕПБ) бавовника. Встановлено, що ЕПБ галь­ мують проліферацію клітин і дія їх залежить від дози і фази клітинного циклу. Антипроліферативний ефект деглікози- льованого ЕПБ на клітини лінії КМЛ має більш виражений характер, ніж самих ЕПБ. У роботі використано культуру клітин лінії КМЛ і методи молекулярного моделювання.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Dwek RA. Glycobiology: toward understanding the function of sugars. Chem Rev. 1996;96(2):683-720.
[2] Lis H, Sharon N. Protein glycosylation. Structural and functional aspects. Eur J Biochem. 1993;218(1):1-27.
[3] Smith JJ, Muldoon EP, Lamport DTA. Isolation of extensin precursors by direct elution of intact tomato cell suspension cultures. Phytochemistry. 1984;23(6):1233–9.
[4] Mellon JE, Helgeson JP. Interaction of a hydroxyproline-rich glycoprotein from tobacco callus with potential pathogens. Plant Physiol. 1982;70(2):401-5.
[5] Weiser RL, Wallner SJ, Waddell JW. Cell Wall and Extensin mRNA Changes during Cold Acclimation of Pea Seedlings. Plant Physiol. 1990;93(3):1021-6.
[6] Smith JJ, Muldoon EP, Willard JJ, Lamport DTA. Tomato extensin precursors P1 and P2 are highly periodic structures. Phytochemistry. 1986;25(5):1021–30.
[7] van Holst GJ, Varner JE. Reinforced Polyproline II Conformation in a Hydroxyproline-Rich Cell Wall Glycoprotein from Carrot Root. Plant Physiol. 1984;74(2):247-51.
[8] Kieliszewski M, Lamport DTA. Cross-reactivities of polyclonal antibodies against extensin precursors determined via elisa techniques. Phytochemistry. 1986;25(3):673–7.
[9] Khashimova ZS, Mangutova JuS, Suslo ME, Leontjev VB. Hybridomas producing the monoclonal antibodies to the cotton membrane proteins. Biopolym Cell. 1999; 15(4):283-8.
[10] Lowry Oh, Rosebrough Nj, Farr Al, Randall Rj. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-75.
[11] Khashimova ZS, Kuznetsova NN, Mardanova ZI, Leont’ev VB. A study of the mechanism of the action of extensin-like proteins of the cotton plant in a cell culture. Chemistry of Natural Compounds. 1999;35(3):336–8.
[12] Sharon N, Lis H. Lectins. London; New York: Chapman and Hall, 1985. 114 p.
[13] Khashimova ZS, Mangutova YS, Suslo MY, Beknazarova DM, Leont’ev VB. Study of the membrane proteins of the cotton plant using monoclonal antibodies. Chemistry of Natural Compounds. 1994;30(1):73–7.
[14] Nuridzhanyants SS, Kuznetsova IN, Baram NI, Auyelbekov S, Leont'yev VB, Ismailov AI, Aslanov KhA. The cytotoxic activity of gossypol and some of its derivatives. Proc IV All-Union Symposium. by phenolic compounds. Tashkent: FAN, 1982: 33-34.
[15] Iwamoto Y, Robey FA, Graf J, Sasaki M, Kleinman HK, Yamada Y, Martin GR. YIGSR, a synthetic laminin pentapeptide, inhibits experimental metastasis formation. Science. 1987;238(4830):1132-4.
[16] Stafstrom JP, Staehelin LA. The role of carbohydrate in maintaining extensin in an extended conformation. Plant Physiol. 1986;81(1):242-6.
[17] Lamport DTA. Structure and function of plant glycoproteins. The Biochemisty of Plants. Ed. J . Preiss. New York: Acad, press, 1980. Vol. 3: 501-41.
[18] Hughes RC. Glycoproteins. London ; New York : Chapman and Hall, 1983. 95 p