Biopolym. Cell. 2001; 17(6):512-521.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005D9
Структура та функції біополімерів
Ревізія амінокислотної послідовності каталази гриба Penicillium vitale. Реконструкція поліпептидного ланцюга
1Козлов Е. А., 1Левітіна Т. Л., 1Бобровська М. Т., 1Овандер М. М., 1Гудкова Л. В., 1Латишко Н. В., 1Радомський М. Ф.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Із 45 пептидів, будову яких опубліковано раніше, реконстру­йовано повну амінокислотну послідовність каталази P. vitale, яка налічує 689 залишків амінокислот Ділянки 1–162 та 314–573 реконструйовано перекриванням деяких пептидів та фрагментів, а 163–313 та 574–689 – порівнянням решти пептидів та фрагментів з амінокислотною послідовністю цієї ж каталази, встановленої рентгеноструктурним методом (персональне повідомлення В. Р. Мелік-Адамяна). Порівнюю­ться первинні структури шести довгих каталаз (700 за­лишків) – представників двох таксономічних груп (гриби, бактерії), які мають додатковий С-домен, з короткими каталазами (біля 500 залишків) інших організмів. Побудовано матрицю «ступенів спорідненості» каталаз та їхніх додатко­вих доменів.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kozlov EA, Levitina TL, Bobrovskaja MT, Ovander MN, Gudkova LV, Latyshko NV. Revision of tryptic peptides and cyanogen bromide fragments structure of Penicillium vitale catalase. Biopolym Cell. 2001; 17(4):283-91.
[2] Gusak NM, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Gudkova LV, Kozlov EA. Investigation of the primary structure of Penicillium vitale catalase. 1. Tryptic peptides of nonmodified catalase. Biopolym Cell. 1998; 14(1):62-7.
[3] Levitina TL, Latyshko NV, Bobrovskaya MT, Gudkova LV, Kozlov EA. Investigation of the primary structure of Penicillium vitale catalase. 3. Peptides obtained by cleavage of the catalase by Staphylococcus aureus V8 proteinase. Biopolym. Cell. 1998; 14(3):191-5.
[4] Bobrovskaya MT, Rodnin NV, Levitina TL, Latyshko NV, Gudkova LV, Kozlov EA. Investigation of the primary structure of Penicillium vitale catalase. 4. Cyanogen bromide fragments. Biopolym Cell. 1998; 14(3):196-202.
[5] Vainshtein BK, Melik-Adamyan WR, Barynin VV, Vagin AA, Grebenko AI, Borisov VV, Bartels KS, Fita I, Rossmann MG. Three-dimensional structure of catalase from Penicillium vitale at 2.0 A resolution. J Mol Biol. 1986;188(1):49-61.
[6] Kozlov EA, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Gudkova LV, Radomskij NF. Investigation of the Penicillium vitale catalase primar structure. 5. Reconstruction of the polypsptide chain and comparison it with other catalases. Biopolym Cell. 1998; 14(4):320-331.
[7] Fowler T, Rey MW, V?h?-Vahe P, Power SD, Berka RM. The catR gene encoding a catalase from Aspergillus niger: primary structure and elevated expression through increased gene copy number and use of a strong promoter. Mol Microbiol. 1993;9(5):989-98.
[8] Kawasaki L, Wysong D, Diamond R, Aguirre J. Two divergent catalase genes are differentially regulated during Aspergillus nidulans development and oxidative stress. J Bacteriol. 1997;179(10):3284-92.
[9] Haber JE, Koshland DE Jr. An evaluation of the relatedness of proteins based on comparison of amino acid sequences. J Mol Biol. 1970;50(3):617-39.