Biopolym. Cell. 2001; 17(5):401-405.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005CB
Структура та функції біополімерів
Фізико-хімічні властивості поліедрину вірусу ядерного поліедрозу лунчастого шовкопряду, Selenephera lunigera
1Козлов Е. А., 1Левітіна Т. Л., 1Бобровська М. Т., 1Овандер М. Н.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Поліедрин отримано розчиненням поліедрів «лужним» (рН 10,5) та «оцтовокислим» (67 % CH3COOH) способами. За допомогою електрофорезу в поліакриламідному гелі показано, що «оцтовокислий» поліедрин являє собою один компонент, а «лужний» складаться з вихідного компонента та його фрагментів. При ультрацентрифугуванні «оцтовокислого» поліедрину в 67 %- CH3COOH виявляється один компонент з коефіцієнтом седиментації 1,9 S, а при ультрацентрифугуванні «лужного» поліедрину в розчинах з рН 10,5 виявляються три олігомерних компоненти з коефіцієнтами седиментації 13S (70 %), 19S (20 %) та 23 S (10 %). Дансил-методом виявлено, иір препарат «лужного» білка містить шість N-кінцевих залишків амінокислот – Met, Val, Ile, Leu, Thr, Lys. «Оцтовокислий» білок не містить вільної N-кінцевої аміногрупи. Карбоксипептидаза А +В відщеплює від «оцтовокислого» білка лише один залишок – тирозин. Побудовано пептидну карту «лужного» поліедрину і визначено амінокислотний склад «оцтовокислого».
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Kozlov EA, Sidorova NM, Serebryani SB. Proteolytic cleavage of polyhedral protein during dissolution of inclusion bodies of the nuclear polyhedrosis viruses of Bombyx mori and Galleria mellonella under alkaline conditions. J Invertebr Pathol. 1975;25(1):97-101.
[2] Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM, Larionov GV, Vereme?chenko SN. [Comparative biochemical studies of polyhedral proteins of nuclear polyhedrosis viruses]. Biokhimiia. 1978;43(12):2189-95.
[3] Eglite GK, Kozlov EA, Levitina TL Physico-chemical properties polyhedrin protein nuclear polyhedrosis virus silkworm Malacosoma neustria. Molekulyarnaya biologiya (Kiev). 1981; Iss. 29:49-52.
[4] Kozlov E. A., Levitina T. L., Gusak N. M., Serebryany S. B. Some physicochemical properties of the protein of inclusion bodies of the Nuclear polyhedrosis and Granulosis viruses of Agrotis segetum. Biopolym. Cell. 1985; 1(3):121-124
[5] Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM. The primary structure of baculovirus inclusion body proteins. Evolution and structure-function aspects. Curr Top Microbiol Immunol. 1986;131:135-64.
[6] Miroschnichenko OS, Bobrovskaya MT, Shternshys MV, Ermakova NI, Kozlov EA. Investigation of the some physicochemical properties of the Pyrausta sticticalis nuclear polyhedrosis virus (NPV) polyhedrin. Biopolym Cell. 1993; 9(5):25-9.
[7] Kozlov EA, Levittna TL, Gusak NM, Rodnin NV, Atepalikhina SA, Palchykovska LH. Determination of complete amino acid sequence of Agrotis segetum nuclear polyhedrosis virus (NPV) polyhedrin and correction of the primary structure of NPV polyhedrons of Galleria mellonella, Porthetria dispar and Bombyx mori. Biopolym. Cell. 1991; 7(1):75-82.
[8] Kozlov EA, Rodnin NV, Pal'chikovskaia LI, Levitina TL, Bobrovskaia MT, Radomski? NF. Primary structure of polyhedrin from the nuclear polyhedrosis virus of the silkworm Malacosoma neustria. Bioorg Khim. 1994;20(5):543-5.
[9] Palchikovskaya LI, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Ovander MN, Katsman MS, Kozlov EA. Accelerated method of determination of the high-homologous proteins primary structures. Complete amino acid sequence of Mamestra brassicae nuclear polyhedrosis virus (NPV) polyhedrin. Biopolym Cell. 1993; 9(4):44-9.
[10] Kozlov EA, Rodnin NV, Levitina TL, Gusak NM, Radomskij NF, Palchikovskaya LJ. The amino acid sequence determination of a granulin and polyhedrin from two baculoviruses infecting Agrotis segetum. Virology. 1992;189(1):320-3.
[11] Serebryanyi SB, Kavsan VM, Kibirev VK, Katsman MS. Sulfur-containing amino acids of the polyhedral protein of the silkworm yellows virus. Chemistry of Natural Compounds. 1968; 4(3):150-153.
[12] Kozlov EA, Kirilenko MT, Levltina TL, Gudkova LV, Degtyar RG, Solodova EV. Tryptic peptides of Penicillium vitale catalase. 1. Isolation and amino acid composition of soluble peptides. Biopolym Cell. 1987; 3(5):240-5.
[13] Kozlov EA, Levitina TL, Radavski? IuL, Soguliaeva VM, Sidorova NM. Determination of the molecular weight of the protein of the inclusion bodies of the nuclear polyhedrosis virus of the silkworm Bombyx mori. Biokhimiia. 1973;38(5):1015-9.
[14] Kavsan VM, Moroz LV, Serebriany? SB. Simplified instrument for horizontal high-voltage paper electrophoresis. Ukr Biokhim Zh. 1968;40(1):104-7.
[15] Easley CW. Combinations of specific color reactions useful in the peptide mapping technique. Biochim Biophys Acta. 1965;107(2):386-8.
[16] Weiner AM, Platt T, Weber K. Amino-terminal sequence analysis of proteins purified on a nanomole scale by gel electrophoresis. J Biol Chem. 1972;247(10):3242-51.
[17] Guidotti G. The action of carboxypeptidases A and B on the separated alpha and beta chains of normal adult human hemoglobin. Biochim Biophys Acta. 1960;42:177-9.
[18] Hirs CHW. Determination of cystine as cysteic acid. Methods Enzymol. 1967;59–62.
[19] Maibaum WW. [Determination of pentoses in nucleotides by the Bial reaction]. Biokhimiia. 1945;10(4):353-9.
[20] Schachman HK. Tertiary Structure of Proteins. Protian Biosinthesis and Its regulation. Ed YaM. VArshavskiy. M.: Mir, 1967: 349-97.
[21] Kozlov EA, Soguliaeva VM, Levitina TL, Vereshchak V, Serebriany? SV. [Purification of the polyhedral protein of nuclear polyhedrosis virus of mulberry silkworm and association of the protein in solution. Biokhimiia. 1969;34(4):679-85.
[22] Kozlov EA, Sidorova NM, Serebryani SB. Obtaning and physichochemnical properties of polyhedral protein from nuclear polyhedrosis virus of G. mellonella. Biokhimiia. 1974; 39(1):130-4.
[23] Kozlov EA, Levitina TL, Soguliaeva VM, Serebriany? SB. Distribution and amino acid makeup of the tryptic peptides of the inclusion body protein of the nuclear polyhedrosis virus of the mulberry silkworm, Bombyx mori. Biokhimiia. 1973;38(6):1215-20.
[24] Kozlov EA, Levitina TL, Sidorova NM, Radavski YL, Serebryani SB. Comparative chemical studies of the polyherdral proteins of the nuclear polyhedrosis viruses of Bombyx mori and Galleria mellonella. J Invertebr Pathol. 1975;25(1):103-7.
[25] Sidorova NM, Kozlov EA, Serebriany? SB. Fractionation and amino-acid composition of acid-soluble trypsin of inclusion bodies protein of nuclear polyhedrosis virus of moth, Galleria mellonella. Biokhimiia. 1976;41(5):781-6.
[26] Eppstein DA, Thoma JA. Alkaline protease associated with the matrix protein of a virus infecting the cabbage looper. Biochem Biophys Res Commun. 1975;62(2):478-84.