Biopolym. Cell. 2001; 17(5):396-400.
Структура та функції біополімерів
Активність ксантиноксидази, синтази оксиду азоту та
ароматази, а також вміст ізоформ 1A1, 1А2 та 1B1 цитохрому
Р450 в організмі щурів при парентеральному введенні геністеїну
- Одеський національний університету імені І. І. Мечникова
вул. Дворянська, 2,Одеса, Україна, 65082
Abstract
Показано, що геністеїн пригнічує активність ксантиноксидази, синтази оксиду азоту в печінці, легенях та головному
мозку щурів, а також знижує активність ароматази в яєчниках та матці щурів in vivo. Доведено, що він є індуктором
ізоформ 1A1, 1А2 та 1B1 цитохрому Р450. У дослідах in vitro
з'ясовано, що геністеїн алостерично пригнічує ксантиноксидазу, знижуючи утворення супероксиду за її участю, та конкурентно – ароматазу.
Повний текст: (PDF, англійською)
References
[1]
Br?ne B, Sandau K, von Knethen A. Apoptotic cell death and nitric oxide: activating and antagonistic transducing pathways. Biochemistry (Mosc). 1998;63(7):817-25.
[2]
Sumbayev VV. In vitro effects of corticosteroids, DDT, and 4, 9-dichlorodibenzodioxin on rat liver xanthine oxidase activity. Interactions between xanthine oxidase and cytochrome P450 in rat liver in vivo. Biochemistry (Mosc). 2000;65(8):972-5.
[3]
Sumbayev VV. Calculation of the amino acid structure of xanthine oxidase allosteric center. Amino Acids. 1999; 17:65-6.
[4]
Koblyakov VA. Inducers of the cytochrome P-450 superfamily as promoters of carcinogenesis. Biochemistry (Mosc). 1998;63(8):885-98.
[5]
Cos P, Ying L, Calomme M, Hu JP, Cimanga K, Van Poel B, Pieters L, Vlietinck AJ, Vanden Berghe D. Structure-activity relationship and classification of flavonoids as inhibitors of xanthine oxidase and superoxide scavengers. J Nat Prod. 1998;61(1):71-6.
[6]
Radi R, Tan S, Prodanov E, Evans RA, Parks DA. Inhibition of xanthine oxidase by uric acid and its influence on superoxide radical production. Biochim Biophys Acta. 1992;1122(2):178-82.
[7]
Kellis JT Jr, Vickery LE. Inhibition of human estrogen synthetase (aromatase) by flavones. Science. 1984;225(4666):1032-4.
[8]
Korzekwa KR, Trager WF, Smith SJ, Osawa Y, Gillette JR. Theoretical studies on the mechanism of conversion of androgens to estrogens by aromatase. Biochemistry. 1991;30(25):6155-62.
[9]
Brodie A, Lu Q, Long B. Aromatase and its inhibitors. J Steroid Biochem Mol Biol. 1999;69(1-6):205-10.
[10]
Sumbaev VV, Rozanov AIa. In vitro study of regulation of rat liver xanthine oxidase activity by antioxidant reducing agents. Ukr Biokhim Zh. 1998;70(6):47-52.
[11]
Hevel JM, White KA, Marletta MA. Purification of the inducible murine macrophage nitric oxide synthase. Identification as a flavoprotein. J Biol Chem. 1991;266(34):22789-91.
[12]
Yasinska IM. Glutamate and aspartate as spacers for aromatase purification by affinity precipitation. Amino Acids. 1999; 17:66-7.
[13]
James MO. Isolation of cytochrome P450 from hepatopancreas microsomes of the spiny lobster, Panulirus argus, and determination of catalytic activity with NADPH cytochrome P450 reductase from vertebrate liver. Arch Biochem Biophys. 1990;282(1):8-17.
[14]
Sumbaev VV. Degradation of 4,9-dichlorodibenzodioxin in rat liver microsomes. Ukr Biokhim Zh. 2000;72(2):91-3.
[15]
Omura T, Sato R. The carbon monoxide-binding pigment of liver microsomes. II. Solubilization, purification, and properties. J Biol Chem. 1964;239:2379-85.
[16]
Pat, N 22683 A 6C 12N 9. 02. The method for xanthine oxidase purification. V. V. Sumbayev (1998). Publ. 4. 7. 1998, Bull. N 3 UA.
[17]
Elferink JG. Measurement of the metabolic burst in human neutrophils: a comparison between cytochrome c and NBT reduction. Res Commun Chem Pathol Pharmacol. 1984;43(2):339-42.
[18]
Voskresensky ON, Sumbayev VV. Prediction of steroid compounds metabolism on the base of natural system of organic compounds. XV Int. Symp. on Med. Chem.: Book of Abstracts. Edinburgh, 1998: 208.
