Biopolym. Cell. 2001; 17(5):374-379.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005C7
Структура та функції біополімерів
Порівняльна характеристика експресії α та β ізоформ S6 кінази в тканинах ссавців
1Савінська Л. О., 1Киямова Р. Г., 2Погребний П. В., 1Овчаренко Г. В., 1, 3Гут І. Т., 1Філоненко В. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р. Є. Кавецького
    вул. Васильківська, 45, Київ, Україна, 03022
  3. Людвіговскій інститут дослідження раку, Лондонське відділення
    91, Райдінг Хауз стріт, Лондон, Велика Британія, WIP8BT

Abstract

Проаналізовано експресію α- та β-ізоформ кінази S6 рибосомного білка в різних тканинах щура. Виявлено, що експресія ізоформ кінази має чіткий тканиноспецифічний характер, при якому загальний рівень експресії S6Kα є дещо вищим у порівнянні з S6β. Встановлено, що найвищі рівні експресії для α-ізоформи S6 кінази спостерігаються в мозку, α для β-ізоформи – в гонадах. При порівнянні з результатами аналізу експресії мРНК обох форм S6 кінази виявлено кореляцію з експресією S6K на білковому рівні лише в деяких випадках, що свідчить про різну ефективність трансляції мРНК даного ферменту в залежності від виду тканини.
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Morley SJ, Thomas G. Intracellular messengers and the control of protein synthesis. Pharmacol Ther. 1991;50(3):291-319.
[2] Martin-P?rez J, Thomas G. Ordered phosphorylation of 40S ribosomal protein S6 after serum stimulation of quiescent 3T3 cells. Proc Natl Acad Sci U S A. 1983;80(4):926-30.
[3] Jefferies HB, Fumagalli S, Dennis PB, Reinhard C, Pearson RB, Thomas G. Rapamycin suppresses 5'TOP mRNA translation through inhibition of p70s6k. EMBO J. 1997;16(12):3693-704.
[4] Terada N, Patel HR, Takase K, Kohno K, Nairn AC, Gelfand EW. Rapamycin selectively inhibits translation of mRNAs encoding elongation factors and ribosomal proteins. Proc Natl Acad Sci U S A. 1994;91(24):11477-81.
[5] Lane HA, Fernandez A, Lamb NJ, Thomas G. p70s6k function is essential for G1 progression. Nature. 1993;363(6425):170-2.
[6] Banerjee P, Ahmad MF, Grove JR, Kozlosky C, Price DJ, Avruch J. Molecular structure of a major insulin/mitogen-activated 70-kDa S6 protein kinase. Proc Natl Acad Sci U S A. 1990;87(21):8550-4.
[7] Kozma SC, Ferrari S, Bassand P, Siegmann M, Totty N, Thomas G. Cloning of the mitogen-activated S6 kinase from rat liver reveals an enzyme of the second messenger subfamily. Proc Natl Acad Sci U S A. 1990;87(19):7365-9.
[8] Palen E, Traugh JA. Phosphorylation of ribosomal protein S6 by cAMP-dependent protein kinase and mitogen-stimulated S6 kinase differentially alters translation of globin mRNA. J Biol Chem. 1987;262(8):3518-23.
[9] Gout I, Minami T, Hara K, Tsujishita Y, Filonenko V, Waterfield MD, Yonezawa K. Molecular cloning and characterization of a novel p70 S6 kinase, p70 S6 kinase beta containing a proline-rich region. J Biol Chem. 1998;273(46):30061-4.
[10] Montagne J, Stewart MJ, Stocker H, Hafen E, Kozma SC, Thomas G. Drosophila S6 kinase: a regulator of cell size. Science. 1999;285(5436):2126-9.
[11] Shima H, Pende M, Chen Y, Fumagalli S, Thomas G, Kozma SC. Disruption of the p70(s6k)/p85(s6k) gene reveals a small mouse phenotype and a new functional S6 kinase. EMBO J. 1998;17(22):6649-59.
[12] Reinhard C, Fernandez A, Lamb NJ, Thomas G. Nuclear localization of p85s6k: functional requirement for entry into S phase. EMBO J. 1994;13(7):1557-65.
[13] Law BK, N?rgaard P, Gnudi L, Kahn BB, Poulson HS, Moses HL. Inhibition of DNA synthesis by a farnesyltransferase inhibitor involves inhibition of the p70(s6k) pathway. J Biol Chem. 1999;274(8):4743-8.
[14] Simm A, Hoppe V, Karbach D, Leicht M, Fenn A, Hoppe J. Late signals from the PDGF receptors leading to the activation of the p70S6-kinase are necessary for the transition from G1 to S phase in AKR-2B cells. Exp Cell Res. 1998;244(2):379-93.
[15] Han JW, Pearson RB, Dennis PB, Thomas G. Rapamycin, wortmannin, and the methylxanthine SQ20006 inactivate p70s6k by inducing dephosphorylation of the same subset of sites. J Biol Chem. 1995;270(36):21396-403.
[16] Pearson RB, Dennis PB, Han JW, Williamson NA, Kozma SC, Wettenhall RE, Thomas G. The principal target of rapamycin-induced p70s6k inactivation is a novel phosphorylation site within a conserved hydrophobic domain. EMBO J. 1995;14(21):5279-87.
[17] Price DJ, Mukhopadhyay NK, Avruch J. Insulin-activated protein kinases phosphorylate a pseudosubstrate synthetic peptide inhibitor of the p70 S6 kinase. J Biol Chem. 1991;266(25):16281-4.
[18] Ferrari S, Bannwarth W, Morley SJ, Totty NF, Thomas G. Activation of p70s6k is associated with phosphorylation of four clustered sites displaying Ser/Thr-Pro motifs. Proc Natl Acad Sci U S A. 1992;89(15):7282-6.
[19] Moser BA, Dennis PB, Pullen N, Pearson RB, Williamson NA, Wettenhall RE, Kozma SC, Thomas G. Dual requirement for a newly identified phosphorylation site in p70s6k. Mol Cell Biol. 1997;17(9):5648-55.
[20] Pullen N, Thomas G. The modular phosphorylation and activation of p70s6k. FEBS Lett. 1997;410(1):78-82.
[21] Burnett PE, Blackshaw S, Lai MM, Qureshi IA, Burnett AF, Sabatini DM, Snyder SH. Neurabin is a synaptic protein linking p70 S6 kinase and the neuronal cytoskeleton. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998;95(14):8351-6.
[22] Valovka T, Filonenko V, Palchevsky S, Velikiy M, Drobot L, Waterfield M, Matsuka G, Gout I. Functional and regulatory properties of p70S6 kinase ?. Biopolym Cell. 1999; 15(5):415-421.
[23] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[24] Pogrebnoy PV, Kukharenko AP, Tykhonkova IA, Pal'chevskiy SS, Savinskaya LA, Pogrebnaya AP, Valevka TI, Markeeva NV, Soldatkina MA, Matsuka GKh, Gout IT, Filonenko VV. Generation and characterization of monoclonal antibodies to p70S6kinase. Exp Oncol. 1999; 21(4):232–8.