Biopolym. Cell. 2001; 17(3):221-224.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005AE
Структура та функції біополімерів
До тлумачення спектрів, асоційованих із затуханням флюоресценції в білках
1Ладохін О. С.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Відділ фізіології та біофізики, Університет Каліфорнії
    Ірвін, CA 92697-4560, США

Abstract

Обрахунок спектрів, асоційованих із затуханням (САЗ), є звичайним шляхом аналізу складного затухання флюоресценції в білках. На жаль, ці спектри майже виключно відносять до певних видів у популяції молекул (ротамерів), часто без достатніх на те підстав. Вважалося, що альтернативне пояснення гетерогенності затухання, пов'язане зі структур­ною релаксацією, потребує негативної компоненти САЗ. У цій роботі ми демонструємо, що дипольна релаксація молекули індолу, позбавленої будь-яких ротамерних форм, не завжди призводить до негативних при-експоненціальних амплітуд. Ми робимо висновок стосовно того, що форма САЗ сама по собі не є достатньою, щоб вирізнити серед інших причину гетеро­генності затухання триптофанової флюоресценції в білках.
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Callis PR. Origins of nonexponential tryptophan fluorescence decay in proteins. Biophys J. 1999; 76:A2.
[2] Ladokhin AS. Fluorescence spectroscopy in peptide and protein analysis. Peptides and Proteins. Ed. R. A. Meyers. Chichester: John Wiley & Sons, Ltd., 2000: 5762-5779.
[3] Lakowicz JR. On spectral relaxation in proteins. Photochem Photobiol. 2000;72(4):421-37.
[4] Szabo AG, Rayner DM. Fluorescence decay of tryptophan conformers in aqueous solution. J Am Chem Soc. 1980;102(2):554–63.
[5] Petrich JW, Chang MC, McDonald DB, Fleming GR. On the origin of nonexponential fluorescence decay in tryptophan and its derivatives. J Am Chem Soc. 1983;105(12):3824–32.
[6] Laws WR, Ross JB, Wyssbrod HR, Beechem JM, Brand L, Sutherland JC. Time-resolved fluorescence and 1H NMR studies of tyrosine and tyrosine analogues: correlation of NMR-determined rotamer populations and fluorescence kinetics. Biochemistry. 1986;25(3):599-607.
[7] Knutson JR, Beechem JM, Brand L. Simultaneous analysis of multiple fluorescence decay curves: A global approach. Chem Phys Lett. 1983;102(6):501–7.
[8] Beechem JM, Ameloot M, Brand L. Global and target analysis of complex decay phenomena. Instrum Sci Technol. 1985;14(3-4):379–402.
[9] Beechem JM, Ameloot M, Brand L. Global analysis of fluorescence decay surfaces: excited-state reactions. Chem Phys Lett. 1985;120(4-5):466–72.
[10] Gryczynski I, Wiczk W, Johnson ML, Lakowicz JR. Lifetime distributions and anisotropy decays of indole fluorescence in cyclohexane/ethanol mixtures by frequency-domain fluorometry. Biophys Chem. 1988;32(2-3):173-85.
[11] Ladokhin AS. Red-edge excitation study of nonexponential fluorescence decay of indole in solution and in a protein. J Fluorescence. 1999; 9: 1-9.
[12] Toptygin D, Brand L. Spectrally- and time-resolved fluorescence emission of indole during solvent relaxation: a quantitative model. Chem Phys Lett. 2000;322(6):496–502.
[13] Nemkovich NA, Rubinov AN, Tomin VL. Inhomogeneous broadening of electronic spectra of dye molecules in solutions. Principles. Ed. J. R. Lakowicz. New York: Plenum press, 1991: 367-428.
[14] Toptygin D, Savtchenko RS, Meadow ND, Brand L. Homogeneous spectrally- and time-resolved fluorescence emission from single-tryptophan Mutants of IIA Glc protein . The J Phys Chem B . 2001;105(10):2043–55.