Biopolym. Cell. 2000; 16(5):425-429.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000586
Молекулярна Біомедицина
Вивчення молекулярних механізмів функціонування кардіоміоцитів при дилатаційній кардіоміопатії на моделі реконструйованої міофібрили міокарда ссавців
1Федоркова О. М., 1Ковеня Т. В., 1Бобик В. І., 2Рябенко Д. В., 3Трегубов В. С., 3Данилова В. М., 1Сидорик Л. Л., 1Мацука Г. Х.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут кардіології ім. акад. Н. Д. Стражескa АМН України
    вул. Народного Ополчення, 5, Київ, Україна, 03680
  3. НДІ фізіології ім. академіка Петра Богача
    Київського національного університету імені Тараса Шевченка
    Проспект Академіка Глушкова, 2, Київ, Україна, 03187

Abstract

У роботі використано метод реконструкції міофібрили міо­карда із складаючих її структурних (актоміозин) та регуля­торних (тропоміозин та тропоніновий комплекс) білків. Задопомогою цього методу вивчали вплив регуляторних білків, виділених з міокарда практично здорового донора та міокарда особи, що страждала на дилатаційну кардіоміопатію (ДКМП), на Mg2+ -АТРазну активність актоміозинів із цих же тканин. При перехресній реконструкції міофібрили чутливість десенситизованого актоміозину до Са2+ відновлювалася та практично не залежала від походження ні актоміозину, ні тропоміозинтропонінового комплексу. Актоміозон бика використовували як стандартний білок для порівняння з ак­томіозином людини при додаванні регуляторних компонентів. Встановлене зменшення Mg2+ -АТРазної активності актоміо­зину міокарда у 1,5 разу у хворих на ДКМП при порівнянні зі здоровими людьми можна пояснити модифікаційними змінами скоротливих білків при ДКМП.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Richardson P, McKenna W, Bristow M, Maisch B, Mautner B, O'Connell J, Olsen E, Thiene G, Goodwin J, Gyarfas I, Martin I, Nordet P. Report of the 1995 World Health Organization/International Society and Federation of Cardiology Task Force on the Definition and Classification of cardiomyopathies. Circulation. 1996;93(5):841-2.
[2] Filatov VL, Katrukha AG, Bulargina TV, Gusev NB. Troponin: structure, properties, and mechanism of functioning. Biochemistry (Mosc). 1999;64(9):969-85. Review.
[3] Lyubimova MYa, Engelgardt VA. ATPase and myosin muscle. Biokhimiia. 1939; 4(6):716-36.
[4] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[5] * Sobieszek A. Gradient polyacrylamide gel electrophoresis in presence of sodium [dodecyi sulfate]: A practical approach to muscle contractile and regulatory proteins. Electropho­resis. 1994. 15: 1014-1020.
[6] Margossian SS. Reversible dissociation of dog cardiac myosin regulatory light chain 2 and its influence on ATP hydrolysis. J Biol Chem. 1985;260(25):13747-54.
[7] Sidorik LL, Fedorkova OM, Kovenja TV, Bobyk VI, Rodnin NV, Matsuka GKh. Structural and functional studies of cardiac tropomyosin as; autoantigen at dilated cardiomyopathy. Biopolym Cell. 1998; 14(3):203-9.
[8] Sidorik LL, Fedorkova OM, Ryabenko DV, Bobyk VI, Danilova VM, Tregubov VS, Matsuka GKh. Comparative study of troponin complex immunoreactivity at dilated and ischemic cardiomyopathies. Biopolym Cell. 2000; 16(1):40-5.
[9] Kodama T, Fukui K, Kometani K. The initial phosphate burst in ATP hydrolysis by myosin and subfragment-1 as studied by a modified malachite green method for determination of inorganic phosphate. J Biochem. 1986;99(5):1465-72.
[10] Caforio AL. Role of autoimmunity in dilated cardiomyopathy. Br Heart J. 1994;72(6 Suppl):S30-4.
[11] Sidorik LL, Rodnin NV, Bobyk VI, Ryabenko DV, Veberov AV, Tkachenko TYu, Matsuka GKh. Investigation of autoantibodies directed against tissue-specific myocardial antigens in dilated cardiomyopathy. Biopolym Cell. 1995; 11(1):81-86.
[12] Konstadoulakis MM, Kroumbouzou H, Tsiamis E, Trikas A, Toutouzas P. Clinical significance of antibodies against tropomyosin, actin and myosin in patients with dilated cardiomyopathy. J Clin Lab Immunol. 1993;40(2):61-7.
[13] Scheuer J, Bhan AK. Cardiac contractile proteins. Adenosine triphosphatase activity and physiological function. Circ Res. 1979;45(1):1-12.
[14] Malaya LT, Gorb YuG, Radchinskiy ID. Chronic circulatory insufficiency. K.: Zdorov'ya, 1994. 624 p.
[15] Meyer M, Schillinger W, Pieske B, Holubarsch C, Heilmann C, Posival H, Kuwajima G, Mikoshiba K, Just H, Hasenfuss G, et al. Alterations of sarcoplasmic reticulum proteins in failing human dilated cardiomyopathy. Circulation. 1995;92(4):778-84.
[16] Anderson PA, Malouf NN, Oakeley AE, Pagani ED, Allen PD. Troponin T isoform expression in humans. A comparison among normal and failing adult heart, fetal heart, and adult and fetal skeletal muscle. Circ Res. 1991;69(5):1226-33.