Biopolym. Cell. 2000; 16(5):363-368.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00057E
Структура та функції біополімерів
Перехресна імунореактивність між цитоплазматичними і мітохондріальними лізил-тРНК синтетазами ссавців
1Сидорик Л. Л., 1Рибкінська Т. О., 1Бахія Н. Г., 1Роднін М. В., 1Філоненко В. В., 2Ентеліс И. С., 2Тарасов І. О., 2Мартан Р. П., 1Мацука Г. Х.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. UPR 9005, IBMC CNRS
    вул. Рене Декарта, 15, Страсбург, Франція

Abstract

Клітини еукаріот на відміну від прокаріот містять дві різні групи аміноацил-тРНК синтетаз, які кодуються ядерним геномом та функціонують в цитозолі і мітохондріях. Струк­турні відмінності між ферментами мітохондрій і цитоплаз­ми можуть бути відображенням функціональної адаптації до процесів, які відбуваються в мітохондріях, крім участі в біосинтезі білка. Імпорт цитозольних тРНК у мітохондрії описано для дріжджів, рослин і найпростіиіих, однак він не спостерігався в клітинах ссавців. Виявлено, що мітохондріальна лізил-тРНК синтетаза (MSK) відіграє провідну роль у транспорті тРНК у мітохондрії дріжджів для комплемен­тації мутацій мітохондріальних генів тРНК За допомогою моноспецифічних антитіл проти npe-MSK ми зробили спробу ідентифікувати гомологи MSK у клітинах ссавців методами ELISA і Вестерн-блотинга. В цитоплазматичних і міто­хондріальних фракціях лізатів клітин ссавців нам вдалося виявити білки, які мають імунологічний перехрест з MSK Разом з результатами перехресного аміноацилювання ці дані дають підставу для припущення щодо наявності спільних антигенних детермінант у мітохондріальних і цитоплазма­тичних лізил-тРНК синтетаз ссавців.
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Akins RA, Lambowitz AM. A protein required for splicing group I introns in Neurospora mitochondria is mitochondrial tyrosyl-tRNA synthetase or a derivative thereof. Cell. 1987;50(3):331-45.
[2] Labouesse M, Herbert CJ, Dujardin G, Slonimski PP. Three suppressor mutations which cure a mitochondrial RNA maturase deficiency occur at the same codon in the open reading frame of the nuclear NAM2 gene. EMBO J. 1987;6(3):713-21.
[3] Entelis NS, Krasheninnikov IA, Martin RP, Tarassov IA. Mitochondrial import of a yeast cytoplasmic tRNA (Lys): possible roles of aminoacylation and modified nucleosides in subcellular partitioning. FEBS Lett. 1996;384(1):38-42.
[4] Tarassov I, Entelis N, Martin RP. An intact protein translocating machinery is required for mitochondrial import of a yeast cytoplasmic tRNA. J Mol Biol. 1995;245(4):315-23.
[5] Entelis NS, Kieffer S, Kolesnikova OA, Martin RP, Tarassov IA. Structural requirements of tRNALys for its import into yeast mitochondria. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998;95(6):2838-43.
[6] Dietrich A, Weil JH, Maréchal-Drouard L. Nuclear-encoded transfer RNAs in plant mitochondria. Annu Rev Cell Biol. 1992;8:115-31.
[7] Schneider A, Martin J, Agabian N. A nuclear encoded tRNA of Trypanosoma brucei is imported into mitochondria. Mol Cell Biol. 1994;14(4):2317-22.
[8] Luft R. The development of mitochondrial medicine. Proc Natl Acad Sci U S A. 1994;91(19):8731-8.
[9] Filonenko VV, Deutscher MP. Evidence for similar structural organization of the multienzyme aminoacyl-tRNA synthetase complex in vivo and in vitro. J Biol Chem. 1994;269(26):17375-8.
[10] Ausenda C, Chomyn A. Purification of mitochondrial DNA from human cell cultures and placenta. Methods Enzymol. 1996;264:122-8.
[11] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[12] Brunngraber EF. A simplified procedure for the preparation of "soluble" RNA from rat liver. Biochem Biophys Res Commun. 1962;8:1-3.
[13] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[14] Sidorik LL, Gudzera OI, Dragovoz VA, Tukalo MA, Beresten SF. Immuno-chemical non-cross-reactivity between eukaryotic and prokaryotic seryl-tRNA synthetases. FEBS Lett. 1991;292(1-2):76-8.
[15] Gatti DL, Tzagoloff A. Structure and evolution of a group of related aminoacyl-tRNA synthetases. J Mol Biol. 1991;218(3):557-68.
[16] Bullard JM, Cai YC, Demeler B, Spremulli LL. Expression and characterization of a human mitochondrial phenylalanyl-tRNA synthetase. J Mol Biol. 1999;288(4):567-77.
[17] Bullard JM, Cai YC, Spremulli LL. Expression and characterization of the human mitochondrial leucyl-tRNA synthetase. Biochim Biophys Acta. 2000;1490(3):245-58.
[18] Tzagoloff A, Gatti D, Gampel A. Mitochondrial aminoacyl-tRNA synthetases. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1990;39:129-58.
[19] Natsoulis G, Hilger F, Fink GR. The HTS1 gene encodes both the cytoplasmic and mitochondrial histidine tRNA synthetases of S. cerevisiae. Cell. 1986;46(2):235-43.
[20] Mirande M, Waller JP. The yeast lysyl-tRNA synthetase gene. Evidence for general amino acid control of its expression and domain structure of the encoded protein. J Biol Chem. 1988;263(34):18443-51.
[21] Wong JT. Role of minimization of chemical distances between amino acids in the evolution of the genetic code. Proc Natl Acad Sci U S A. 1980;77(2):1083-6.
[22] Schwartz RM, Dayhoff MO. Origins of prokaryotes, eukaryotes, mitochondria, and chloroplasts. Science. 1978;199(4327):395-403.
[23] Borst P, Grivell LA. The mitochondrial genome of yeast. Cell. 1978;15(3):705-23.
[24] Nagel GM, Doolittle RF. Evolution and relatedness in two aminoacyl-tRNA synthetase families. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991;88(18):8121-5.
[25] Lipman RS, Hou YM. Aminoacylation of tRNA in the evolution of an aminoacyl-tRNA synthetase. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998;95(23):13495-500.
[26] Tolkunova E, Park H, Xia J, King MP, Davidson E. The human lysyl-tRNA synthetase gene encodes both the cytoplasmic and mitochondrial enzymes by means of an unusual alternative splicing of the primary transcript. J Biol Chem. 2000;275(45):35063-9.