Biopolym. Cell. 1999; 15(5):409-414.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000538
Структура та функції біополімерів
Цитоплазматична та ядерна локалізація тирозил-тРНК синтетази в клітинах вищих еукаріот за даними імуноелектронної мікроскопії
1Рібкінська Т. О., 2Іванова Ю. Л., 2Черні Н. С., 2Попенко В. І., 1Мацука Г. Х., 1Корнелюк О. І.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут молекулярної біології ім. В. А. Енгельгардта РАН
    вул. Вавилова, 32, Москва, Російська Федерація, 119991

Abstract

Локалізацію тирозил-тРНК синтетази вивчали методом імунослектронної мікроскопи на ультратонких зрізах тканини наднирників бики та фібробластів турів лінії RATI, які обробляли моноклональними антитілами ТЗ до тирозил-тРНК синтетази бика і комплексами білок А–колоїдне золо­то. Присутність тирозил-тРНК синтетази виявлено як у цитоплазмі, так і в ядрах клітин ссавців. У цитоплазмі тирозил-тРНК синтетаза локалізована головним чином по­близу полірибосом, що узгоджується з концепцією компартменталізації компонентів апарату біосинтезу бичка. Значну частину тирозил-тРНК синтетази виявлено в ядрі еукаріотичних клітин, вона переважно локалізована в області дифузного хроматину і, в меншій мірі, – в області ядерця. Локалізація тирозил-тРНК синтетази в еукаріотичних клі­тинах є подібною до локалізації білка р43 кодосоми – поперед­ника цитокіна ЕМАР II, який є високогомологічним до некаталітичного С-домену тирозил-тРНК синтетази. Ядерна ло­калізація тирозил-тРНК синтетази передбачає виконання тирозил-тРНК синтетазою неканонічних функцій в ядрі еукаріотичної клітини. Однією з таких функцій може бути участь в експорті зрілих молекул тРНК з ядра в цитоплазму.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Mirande M. Aminoacyl-tRNA synthetase family from prokaryotes and eukaryotes: structural domains and their implications. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1991;40:95-142.
[2] Cirakoglu B, Waller JP. Do yeast aminoacyl-tRNA synthetases exist as soluble enzymes within the cytoplasm? Eur J Biochem. 1985;149(2):353-61.
[3] Kornelyuk A.I., Tas M.P.R., Dubrovsky A.I., Murray J.C. Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym. Cell. 1999; 15(2):168-172
[4] Wakasugi K, Schimmel P. Two distinct cytokines released from a human aminoacyl-tRNA synthetase. Science. 1999;284(5411):147-51.
[5] Akins RA, Lambowitz AM. A protein required for splicing group I introns in Neurospora mitochondria is mitochondrial tyrosyl-tRNA synthetase or a derivative thereof. Cell. 1987;50(3):331-45.
[6] Clemens MJ. Does protein phosphorylation play a role in translational control by eukaryotic aminoacyl-tRNA synthetases? Trends Biochem Sci. 1990;15(5):172-5.
[7] Rapaport E, Zamecnik PC, Baril EF. HeLa cell DNA polymerase alpha is tightly associated with tryptophanyl-tRNA synthetase and diadenosine 5',5"'-P1,P4-tetraphosphate binding activities. Proc Natl Acad Sci U S A. 1981;78(2):838-42.
[8] Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties. Mol Biol (Mosk). 1988. 22(1): 176—186.
[9] Levanets O. V., Naidenov V. G., Woodmaska M. I., Matsuka G. H., Kornelyuk A. I. Cloning of cDNA encoding C-terminal part of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase using of PCR-amplified radioactive probe. Biopolym. Cell. 1997; 13(2):121-126
[10] Kornelyuk A. I. Structural and functional investigation of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym. Cell. 1998; 14(4):349-359
[11] Ribkinska TA, Vartanyan OA, Filonenko VV, Sidorik LL, Kornelyuk AI, Beresten SF. A method for selection of hybridomas, secreting monoclonal antibodies against tyrosyl-tRNA synthetase, based on monitoring of the enzymatic activity. Biopolym Cell. 1990; 6(4):97-101
[12] Ribkinska T. A., Kornelyuk A. I., Beresten S. F., Matsuka G. Kh. The immunochemical approach for studies of structure tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Biopolym. Cell. 1991; 7(5):33-36
[13] Ivanova IuL, Cherni NE, Popenko VI, Filonenko VV, Vartanian OG. Comparative study of localization of tryptophanyl-tRNA-synthetase and components of high molecular weight aminoacyl-tRNA-synthetase complex in animal cells. Mol Biol (Mosk). 1993;27(3):666-84.
[14] Popenko VI, Cherny NE, Beresten SF, Ivanova JL, Filonenko VV, Kisselev LL. Immunoelectron microscopic location of tryptophanyl-tRNA synthetase in mammalian, prokaryotic and archaebacterial cells. Eur J Cell Biol. 1993;62(2):248-58.
[15] Sidorik L. L., Gudzera O. I., Zolotukhina I. M., Dragovoz V. A., Tukalo M. A., Beresten S. F., Matsuka G. Kh. Studies of seryl-tRNA-synthetase from the bovine liver by the immunochemical methods. Biopolym. Cell. 1990; 6(5):65-72
[16] Popenko VI, Ivanova JL, Cherny NE, Filonenko VV, Beresten SF, Wolfson AD, Kisselev LL. ompartmentalization of certain components of the protein synthesis apparatus in mammalian cells. Eur J Cell Biol. 1994;65(1):60-9.
[17] Carlemalm E., Garavito R.M., Villiger W. Resin development for electron microscopy and an analysis of embedding at low temperature. Journal of Microscopy, 1982; 126 (2):123-143.
[18] Frens G. Controlled nucleation for the regulation of the particle size in monodispersic gold suspensions. Nature Phys. Sci, 1973; 241 (1):20-22.
[19] Roth J. The protein A-gold technique, qualitative and quantitative approach fie the antigen localization on thin sections. Techniques In Immunocytochemistry, 1, Eds G. R. Bullock, P. Petrusz. London:Acad, press 1982 :104-133.
[20] Roth J, Taatjes DJ, Warhol MJ. Prevention of non-specific interactions of gold-labeled reagents on tissue sections. Histochemistry. 1989;92(1):47-56.
[21] Spirin A. S, Ovchinnikov L. P. Compartmentalization of proteins in eukaryotic translation apparatus on polyribosomes. Perspektivy bioorg. khimii i molekulyar. biologii. M.: Nauka. 1986: 59—67.
[22] Fedorov AN, Al'zhanova AT, Ovchinnikov LP. Association of eukaryotic aminoacyl-tRNA-synthases with polyribosomes. Biokhimiia. 1985;50(10):1639-45.
[23] Kurochkin IV, Korneliuk AI, Matsuka GKh. Interaction of eukaryotic tyrosyl-tRNA-synthetase with high molecular weight RNA. Mol Biol (Mosk). 1991;25(3):779-86.
[24] Quevillon S, Agou F, Robinson JC, Mirande M. The p43 component of the mammalian multi-synthetase complex is likely to be the precursor of the endothelial monocyte-activating polypeptide II cytokine. J Biol Chem. 1997;272(51):32573-9.
[25] Kao J, Houck K, Fan Y, Haehnel I, Libutti SK, Kayton ML, Grikscheit T, Chabot J, Nowygrod R, Greenberg S, et al. Characterization of a novel tumor-derived cytokine. Endothelial-monocyte activating polypeptide II. J Biol Chem. 1994;269(40):25106-19.
[26] Knies UE, Behrensdorf HA, Mitchell CA, Deutsch U, Risau W, Drexler HC, Clauss M. Regulation of endothelial monocyte-activating polypeptide II release by apoptosis. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998;95(21):12322-7.
[27] Lund E, Dahlberg JE. Proofreading and aminoacylation of tRNAs before export from the nucleus. Science. 1998;282(5396):2082-5.