Biopolym. Cell. 1999; 15(2):168-172.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000516
Пріорітетні публікації
Цитокінова активність иекаталітичного EMAP-2-подібного домена тирозил-тРНК синтетази ссавців
1Корнелюк О. І., 2Тас М., 1Дубровський О. Л., 2Мюррей Дж. К.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Ноттингемський університет
    University Park Ноттінгем, NG7 2RD, Великобританія

Abstract

Досліджено цитокінову активність ізольованого рекомбінантного С-кінцевого домена тирозил-тРНК синтетази (тирРС) ссавців, гомологічного ЕМАР-2 цитокіну. Показано, що С-домен індукує збільшення хемотаксису моноцитів у 2 рази. Цей ефект близький до такого, спричиненого ЕМАР-2 та ргоЕМАР-2. Протеолітично модифікована каталітична фор­ма тирРС (2 у- 39 кДа) не впливала на хемотаксис моноцитів. С-домен тирРС також індукує зростання активності тка­нинного фактора ендотеліальних клітин людини в 3 рази. Пропонується гіпотеза стосовно того, що ізольований С-до­мен може вивільнятися при протеолітичному розщепленні тирРС певною протеазою, яка активується в стресових умовах, і функціонувати як медіатор шляхом передачі сигналу при взаємодії з рецептором ЕМАР-2 цитокіну
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Mirande M. Aminoacyl-tRNA synthetase family from prokaryotes and eukaryotes: structural domains and their implications. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1991;40:95-142.
[2] Kisselev LL, Wolfson AD. Aminoacyl-tRNA synthetases from higher eukaryotes. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1994;48:83-142.
[3] Rho SB, Lee KH, Kim JW, Shiba K, Jo YJ, Kim S. Interaction between human tRNA synthetases involves repeated sequence elements. Proc Natl Acad Sci U S A. 1996;93(19):10128-33.
[4] Cirakoglu B, Waller JP. Do yeast aminoacyl-tRNA synthetases exist as soluble enzymes within the cytoplasm? Eur J Biochem. 1985;149(2):353-61.
[5] Ryazanov AG, Ovchinnikov LP, Spirin AS. Development of structural organization of protein-synthesizing machinery from prokaryotes to eukaryotes. Biosystems. 1987;20(3):275-88.
[6] Levanets OV, Naidenov VG, Woodmaska MI, Matsuka GH, Kornelyuk AI. Cloning of cDNA encoding C-terminal part of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase using of PCR-amplified radioactive probe. Biopolym. Cell. 1997; 13(2):121-126
[7] Kleeman TA, Wei D, Simpson KL, First EA. Human tyrosyl-tRNA synthetase shares amino acid sequence homology with a putative cytokine. J Biol Chem. 1997;272(22):14420-5.
[8] Levanets OV, Naidenov VG, Odynets KA, Woodmaska MI, Matsuka GKh, Kornelyuk AI. Homology of C-terminal non-catalytic domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase with cylokine EMAP II and non-catalytic domains of methionyl- and phenylalanyl-tRNA synthetases. Biopolym. Cell. 1997; 13(6):474-478
[9] Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):176-86.
[10] Gnatenko DV, Korneliuk AI, Kurochkin IV, Ribkinska TA, Matsuka GKh. Isolation and characteristics of functionally active proteolytically modified forms of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Ukr Biokhim Zh. 1991;63(4):61-7.
[11] Kurochkin IV, Korneliuk AI, Matsuka GKh. Interaction of eukaryotic tyrosyl-tRNA-synthetase with high molecular weight RNA. Mol Biol (Mosk). 1991;25(3):779-86.
[12] Kao J, Ryan J, Brett G, Chen J, Shen H, Fan YG, Godman G, Familletti PC, Wang F, Pan YC, et al. Endothelial monocyte-activating polypeptide II. A novel tumor-derived polypeptide that activates host-response mechanisms. J Biol Chem. 1992;267(28):20239-47.
[13] Kao J, Houck K, Fan Y, Haehnel I, Libutti SK, Kayton ML, Grikscheit T, Chabot J, Nowygrod R, Greenberg S, et al. Characterization of a novel tumor-derived cytokine. Endothelial-monocyte activating polypeptide II. J Biol Chem. 1994;269(40):25106-19.
[14] Kao J, Fan YG, Haehnel I, Brett J, Greenberg S, Clauss M, Kayton M, Houck K, Kisiel W, Seljelid R, et al. A peptide derived from the amino terminus of endothelial-monocyte-activating polypeptide II modulates mononuclear and polymorphonuclear leukocyte functions, defines an apparently novel cellular interaction site, and induces an acute inflammatory response. J Biol Chem. 1994;269(13):9774-82.
[15] Singer II, Scott S, Chin J, Bayne EK, Limjuco G, Weidner J, Miller DK, Chapman K, Kostura MJ. The interleukin-1 beta-converting enzyme (ICE) is localized on the external cell surface membranes and in the cytoplasmic ground substance of human monocytes by immuno-electron microscopy. J Exp Med. 1995;182(5):1447-59.
[16] Tas MP, Murray JC. Endothelial-monocyte-activating polypeptide II. Int J Biochem Cell Biol. 1996;28(8):837-41.
[17] Dubrovsky AL, Savinskaya LA, Kornelyuk AI. Cloning and bacterial expression of the cytokine-like noncatalytic domain of bovine tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym. Cell. 1998;14(5):449-452
[18] Tas MP, Houghton J, Jakobsen AM, Tolmachova T, Carmichael J, Murray JC. Cloning and expression of human endothelial-monocyte-activating polypeptide 2 (EMAP-2) and identification of its putative precursor. Cytokine. 1997;9(8):535-9.
[19] Jaffe EA, Nachman RL, Becker CG, Minick CR. Culture of human endothelial cells derived from umbilical veins. Identification by morphologic and immunologic criteria. J Clin Invest. 1973;52(11):2745-56.
[20] Murray JC, Clauss M, Denekamp J, Stern D. Selective induction of endothelial cell tissue factor in the presence of a tumour-derived mediator: a potential mechanism of flavone acetic acid action in tumour vasculature. Int J Cancer. 1991;49(2):254-9.
[21] Knies UE, Behrensdorf HA, Mitchell CA, Deutsch U, Risau W, Drexler HC, Clauss M. Regulation of endothelial monocyte-activating polypeptide II release by apoptosis. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998;95(21):12322-7.
[22] Marvin MR, Libutti SK, Kayton M, Kao J, Hayward J, Grikscheit T, Fan Y, Brett J, Weinberg A, Nowygrod R, LoGerfo P, Feind C, Hansen KS, Schwartz M, Stern D, Chabot J. A novel tumor-derived mediator that sensitizes cytokine-resistant tumors to tumor necrosis factor. J Surg Res. 1996;63(1):248-55.
[23] Quevillon S, Agou F, Robinson JC, Mirande M. The p43 component of the mammalian multi-synthetase complex is likely to be the precursor of the endothelial monocyte-activating polypeptide II cytokine. J Biol Chem. 1997;272(51):32573-9.