Biopolym. Cell. 1999; 15(1):18-22.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000500
Структура та функції біополімерів
Вплив змін рН і фармакологічних модуляторів аденілатциклазної системи на конформацію сироваткового аль­буміну людини
1Луйк О. І., 1Набока Ю. Н., 1Могилевич С. М., 1Гуща Т. О., 2Міщенко Я. І.
  1. Інститут біоорганічної хімії та нафтохімії НАН України
    вул. Мурманська, 1, Київ, Україна, 02094
  2. Хімічний факультет, Левенський католицький університет
    Челестіненлаан 200F, В-3001, Хеверлі, Бельгія

Abstract

Методом динамічного розсіяння світла визначено гідродина­мічні параметри альбуміну при різних значеннях величии рН і взаємодії з шістьма фізіологічно активними речовинами. Ви­явлено два типи змін конформації альбуміну, кожний з яких є притаманним для речовин з однаковим типом дії на аденілатицклазну сигнальну систему клітин.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Epps DE, Raub TJ, K?zdy FJ. A general, wide-rage spectrofluorometric method for measuring the site-specific affinities of drugs toward human serum albumin. Anal Biochem. 1995;227(2):342-50.
[2] Tang PP, Schweizer MP, Bradshaw KM, Bauer WF. 11B nuclear magnetic resonance studies of the interaction of borocaptate sodium with serum albumin. Biochem Pharmacol. 1995;49(5):625-32.
[3] Aubry AF, Markoglou N, McGann A. Comparison of drug binding interactions on human, rat and rabbit serum albumin using high-performance displacement chromatography. Comp Biochem Physiol C Pharmacol Toxicol Endocrinol. 1995;112(3):257-66.
[4] Cheruvallath VK, Riley CM, Narayanan SR, Lindenbaum S, Perrin JH. The effect of octanoic acid on the binding of the enantiomers of ibuprofen and naproxen to human serum albumin: a chromatographic implication. Pharm Res. 1996;13(1):173-8.
[5] Gonzalez-Jimenez, J, Frutos G, Cayre I. A second order polynomial to compare the fluorescence quenching of human serum albumin by xanthines. Ach Models In Chemistry. 1994. 131, N 2: 193—201.
[6] Mi Z, Burke TG. Marked interspecies variations concerning the interactions of camptothecin with serum albumins: a frequency-domain fluorescence spectroscopic study. Biochemistry. 1994;33(42):12540-5.
[7] Walji F, Rosen A, Hider RC. The existence of conformationally labile (preformed) drug binding sites in human serum albumin as evidenced by optical rotation measurements. J Pharm Pharmacol. 1993;45(6):551-8.
[8] Bree F, Urien S, Nguyen P, Tillement JP, Steiner A, Vallat-Molliet C, Testa B, Visy J, Simonyi M. Human serum albumin conformational changes as induced by tenoxicam and modified by simultaneous diazepam binding. J Pharm Pharmacol. 1993;45(12):1050—3.
[9] Foster J. F. Some aspects of the structure and conformational properties of serum albumin. Albumin structure, function and uses. Eds V. M. Rosenoer, M. Oratz, M. A. Rothschield. Oxford: Pergamon press, 1977. 327 p.
[10] He XM, Carter DC. Atomic structure and chemistry of human serum albumin. Nature. 1992;358(6383):209-15.
[11] Olivieri JR1, Craievich AF. The subdomain structure of human serum albumin in solution under different pH conditions studied by small angle X-ray scattering. Eur Biophys J. 1995;24(2):77-84.
[12] Rousseau GG, Pouleur H, Rousseau MF. The receptor concept revisited. Acta Clin Belg. 1985;40(3):143-8.
[13] Hall IP. Isoenzyme selective phosphodiesterase inhibitors: potential clinical uses. Br J Clin Pharmacol. 1993;35(1):1-7.
[14] Pandey SC, Davis JM, Schwertz DW, Pandey GN. Effect of antidepressants and neuroleptics on phosphoinositide metabolism in human platelets. J Pharmacol Exp Ther. 1991;256(3):1010-8.
[15] Stevens PA, Pyne NJ. The inhibition of adenylyl cyclase activity in isolated lung membranes by muscarinic and alpha-adrenoceptor agonists: role of G-protein alpha and beta gamma sub-units. Cell Signal. 1995;7(2):157-63.
[16] N?ppert A1, Gast K, Müller-Frohne M, Zirwer D, Damaschun G. Reduced-denatured ribonuclease A is not in a compact state. FEBS Lett. 1996;380(1-2):179-82.
[17] Harding SE. On the hydrodynamic analysis of macromolecular conformation. Biophys Chem. 1995;55(1-2):69-93.