Biopolym. Cell. 1999; 15(1):10-11.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0004FE
Огляди
Роль гідролізу АТР у рибосомиому циклі елонгації у вищих еукаріот
1Серебряник О. І., 1Єльська Г. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Проведено короткий огляд літературних та власних даних щодо порівняння АТРаз 80S рибосом та EF-3 дріжджів. Пока­зано принципову подібність їхніх основних властивостей та обговорено їх роль у біосинтезі білка у еукаріот. Розглянуто питання про значення гідролізу АТР у рибосомному циклі елонгації.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Moldave K. Eukaryotic protein synthesis. Annu Rev Biochem. 1985;54:1109-49.
[2] Nygard O, Nilsson L. Translational dynamics. Interactions between the translational factors, tRNA and ribosomes during eukaryotic protein synthesis. Eur J Biochem. 1990;191(1):1-17.
[3] Dasmahapatra B, Chakraburtty K. Protein synthesis in yeast. I. Purification and properties of elongation factor 3 from Saccharomyces cerevisiae. J Biol Chem. 1981;256(19):9999-10004.
[4] Miyazaki M, Uritani M, Kagiyama H. The yeast peptide elongation factor 3 (EF-3) carries an active site for ATP hydrolysis which can interact with various nucleoside triphosphates in the absence of ribosomes. J Biochem. 1988;104(3):445-50.
[5] Triana FJ, Nierhaus KH, Ziehler J, Chakraburtty K. Defining the functions of EF-3, a unique elongation factor in low fungi. in The Translation Apparatus. Structure, function, regulation, evolution. Eds Nierhaus K. et al. New York Plenum press, 1993: 327—338.
[6] Miyazaki M, Kagiyama H. Soluble factor requirements for the Tetrahymena peptide elongation system and the ribosomal ATPase as a counterpart of yeast elongation factor 3 (EF-3). J Biochem. 1990;108(6):1001-8.
[7] Grummt F, Grummt I, Erdmann VA. ATPase and GTPase activities isolated from rat liver ribosomes. Eur J Biochem. 1974;43(2):343-8.
[8] Rodnina MV, El'skaya AV, Semenkov YP, Kirillov SV. Interaction of tRNA with the A and P sites of rabbit-liver 80S ribosomes and their 40S subunits. Eur J Biochem. 1989;185(3):563-8.
[9] Ogata K, Ohno R, Terao K, Iwasak E, Endo Y. ATPase Associated with Ribosomal 30S-5SRNP Particles and 40S Subunits of Rat Liver J Biochem (1998) 123 (2): 294-304.
[10] Kovalchuke O, Chakraburtty K. Comparative analysis of ribosome-associated adenosinetriphosphatase (ATPase) from pig liver and the ATPase of elongation factor 3 from Saccharomyces cerevisiae. Eur J Biochem. 1994;226(1):133-40.
[11] El'skaya AV, Ovcharenko GV, Palchevskii SS, Petrushenko ZM, Triana-Alonso FJ, Nierhaus KH. Three tRNA binding sites in rabbit liver ribosomes and role of the intrinsic ATPase in 80S ribosomes from higher eukaryotes. Biochemistry. 1997;36(34):10492-7.