Biopolym. Cell. 1998; 14(5):434-437.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0004E8
Структура та функції біополімерів
Взаємозв'язок структурно-динамічних властивостей та спорідненості з киснем електрофоретичних фракцій гемоглобіну дельфіна-афаліни Tursiops truncatus
1Коношенко С. В., 1Осляк Т. В.
  1. Сімферопольський державний університет ім. М. В. Фрунзе
    Ялтинська, 4, Сімферополь, Україна, 333036

Abstract

Методом ЯMP-релаксації вивчено внутрішньомолекулярну рухливість трьох електрофоретичних фракцій гемоглобіну дельфіна-афаліни. Встановлено, що фракції гемоглобіну з більшою внутрішньомолекулярною рухливістю мають більший загальний об'єм гідрофобних порожнин та характеризуються меншою спорідненістю з киснем.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Dudarev VP. Role of hemoglobin in the mechanisms of adaptation to hypoxia and hyperoxia. Kiev: Naukova Dumka, 1979; 150 p.
[2] Starodub NF. Heterogeneous system of hemoglobin. Structural features, physico-chemical and functional properties of individual forms of hemoglobin and their role in the biochemical adaptation to the conditions of life. Usp Sovrem Biol. 1985; 99(3):385-400.
[3] Lukyanenko VI, Vasilev AS, Lukyanenko VV. Heterogeneity and polymorphism of fish hemoglobin. ST-Peterburg: Nauka, 1991; 392 p.
[4] Drabkin DL. A simplified technique for a large scale crystallization of human oxyhemoglobin; isomorphous transformations of hemoglobin and myoglobin in the crystalline state. Arch Biochem. 1949;21(1):224-32.
[5] Davis BJ. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins. Ann N Y Acad Sci. 1964;121:404-27.
[6] Azhitski? GIu, Bagdasar'ian SN. [Possibility of isolation of monomeric immunochemically pure serum albumin]. Lab Delo. 1975;(12):712-4. PubMed
[7] Vatman AA, Pronin IS. Nuclear magnetic relaxation and its application in chemical physics. M.: Nauka, 1979; 235 p.
[8] Vatman AA, Pronin IS. Nuclear magnetic relaxation spectroscopy. M.: Energoatomizdat, 1986.
[9] Aksenov SI. [Study of the dynamic structure of globular proteins using impulse methods of nuclear magnetic resonance]. Mol Biol (Mosk). 1983;17(3):475-83.
[10] Fedotov VD. [Nuclear magnetic resonance and intramolecular mobility of proteins]. Mol Biol (Mosk). 1983;17(3):493-504.
[11] Izmailova VYa, Rebinder PA. Pattern formation in protein systems. M.: Nauka, 1974; 329 p.
[12] Shorokhov IuA. [Spectrophotometric method of determining oxyhemoglobin dissociation curves in a cuvette-desaturator]. Fiziol Zh SSSR Im I M Sechenova. 1974;60(4):654-6.
[13] Kushakovskiy MS. Methemoglobinemia. Handbook of functional diagnostics. M.: Meditsina, 1970;423-7.
[14] Ivannikov AI, Abramov VM, Volkov VIa, Zav'ialov VP. [Comparative investigation of the dynamic conformational properties of human myeloma immunoglobulin G of different subclasses using impulse NMR]. Mol Biol (Mosk). 1983;17(4):734-40.
[15] Ostolovsky EM, Botsyansky AD, Zadorozniy BA. On intramolecular structure of mammalian serum albumin. Biofizika. 1990;35(5):762-4.
[16] Konoshenko SV, Rakhman A. [The comparative characteristics of the physicochemical and structural-functional properties of hemoglobin in a number of vertebrates]. Zh Evol Biokhim Fiziol. 1994;30(5):683-9.
[17] Berzhansky MK, Konoshenko SV, Kunevich AK, Ostolovsky EM. H-NMR-relaxation at T-R transition of haemoglobin. Proc XV Int conf magnetic resonance in biol. systems. Jerusalem, 1992;219.
[18] Konoshenko SV. Structural and functional properties of hemoglobins in two reptiles species: Testudo horesfieldi and Natrix tesselata. Biopolym Cell. 1993; 9(6):49-52.
[19] Konoshenko SV, Bayala Isso Comparison characteristic of intramolecular mobility and affinity to oxygen of hemoglobins in vertebrate line. Biopolym Cell. 1994; 10(2):72-8.
[20] Peruts M. Mechanism of cooperativity and allosteric regulation in protein Nature. 1990; 347(6290):241-2