Biopolym. Cell. 1998; 14(2):152-155.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0004C8
Структура та функції біополімерів
Порівняльне дослідження вуглеводного компонента глікофоринів курей і людини
1Стасик Т. В., 2Кроткєвський Г., 1Луцик-Кордовський М. Д.
  1. Відділення регуляторних систем клітини Інституту біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
    вул. Драгоманова 14/16, Львів, Україна, 79005
  2. Відділ імунохімії, Інститут імунології та експериментальної терапії Людвіка Хиршфельда, Польська академія наук
    Р. Веігла 12, 53-114 Вроцлав, Польща

Abstract

Одержано сіалоглікопротеїни (СГП) плазматичних мембран еритроцитів курей за допомогою препаративного електрофорезу в поліакриламідному гелі в присутності DS-Na. Досліджено їх вуглеводний склад у порівнянні з глікофорином А людини, а також деякі імунологічні властивості. Показано, що головні СГП з молекулярною масою 28 і 55 кДа є мономерною і димерною формами однієї молекули, які імунологічно близькоспоріднені. Вуглеводний компонент складає біля 33 % молекулярної маси цього глікопротеїну (у глікофорині А людини – 52,3 %). Аналіз моносахаридного складу СГП курей свідчить, що вони містять як О-, так і N-зв'язані олігосахаридні ланцюги. У порівнянні з глікофорином А людини СГП курей вміщують більшу кількість N-глікозидних і меншу кількість О-глікозидних ланцюгів, при цьому останні є більш розгалуженої будови.
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Lisowska E. Antigenic properties of human erythrocyte glycophorins. Molecular immunology of complex carbohydrates. Ed. A. M. Wu. New York and London: Plenum press, 1988: 265-315.
[2] Cartron JP, Rahuel C. Human erythrocyte glycophorins: protein and gene structure analyses. Transfus Med Rev. 1992;6(2):63-92.
[3] Krotkiewski H. The structure of glycophorins of animal erythrocytes. Glycoconj J. 1988;5(1):35–48.
[4] Huang CH, Xie SS, Socha W, Blumenfeld OO. Sequence diversification and exon inactivation in the glycophorin A gene family from chimpanzee to human. J Mol Evol. 1995;41(4):478-86.
[5] Stasyk TV, Lutsik-Kordovsky MD. Isolation and properties of glycophorin from plasma membrane of hen red blood cells. Biopolym Cell. 1996; 12(4):94-9.
[6] Hamaguchi H, Cleve H. Solubilization and comparative analysis of mammalian erythrocyte membrane glycoproteins. Biochem Biophys Res Commun. 1972;47(2):459-64.
[7] Lutsyk MD, Oleshko PS, Tsegelskiy AA. Preparation and partial characterization of water-soluble membrane glycoprotein-lectin receptors. Biol membrany. 1992. 9(10-11):1025-7.
[8] Lutsyk MD, Oleshko PS, Vovkanych AS. [Electroelution of protein fractions from a polyacrylamide gel]. Ukr Biokhim Zh. 1990;62(1):112-5.
[9] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[10] Lutsik MD, Kusen' SI. [Study of membrane glycoproteins of human erythrocytes using lectins]. Ukr Biokhim Zh. 1987;59(6):3-9.
[11] Towbin H, Staehelin T, Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979;76(9):4350-4.
[12] Nakane PK, Kawaoi A. Peroxidase-labeled antibody. A new method of conjugation. J Histochem Cytochem. 1974;22(12):1084-91.
[13] Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-75.
[14] Smith PK, Krohn RI, Hermanson GT, Mallia AK, Gartner FH, Provenzano MD, Fujimoto EK, Goeke NM, Olson BJ, Klenk DC. Measurement of protein using bicinchoninic acid. Anal Biochem. 1985;150(1):76-85.
[15] Jourdian GW, Dean L, Roseman S. The sialic acids. XI. A periodate-resorcinol method for the quantitative estimation of free sialic acids and their glycosides. J Biol Chem. 1971;246(2):430-5.
[16] Sawardeker JS, Sloneker JH, Jeanes A. Quantitative Determination of Monosaccharides as Their Alditol Acetates by Gas Liquid Chromatography. Anal Chem. 1965;37(12):1602–4.
[17] Fukuda M. Leukosialin, a major O -glycan-containing sialoglycoprotein defining leukocyte differentiation and malignancy. Glycobiology. 1991;1(4):347–56.