Biopolym. Cell. 1998; 14(1):62-67.
Структура та функції біополімерів
Вияснення первинної структури каталази гриба Penicillium vitale 1. Триптичні пептиди немодифікованої каталази
1Гусак Н. М., 1Левітіна Т. Л., 1Бобровська М. Т., 2Гудкова Л. В., 1Козлов Е. А.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
    вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601

Abstract

Вияснено будову 76 триптичних пептидів каталази P. vitale. 63 пептиди містять амінокислотні послідовності, які не перекриваються. Ці послідовності включають 584 залишки амінокислот. Це складає 83 % довжини поліпептидного ланцюга, яку виявлено за допомогою рентгеноструктурного аналізу.

References

[1] Vainshtein BK, Melik-Adamyan WR, Barynin VV, Vagin AA, Grebenko AI, Borisov VV, Bartels KS, Fita I, Rossmann MG. Three-dimensional structure of catalase from Penicillium vitale at 2.0 A resolution. J Mol Biol. 1986;188(1):49-61.
[2] Miroshnichenko O. S. Biogenesis, physiological role, and properties of catalase. Biopolym Cell. 1992; 8(6):3-25.
[3] von Ossowski I, Hausner G, Loewen PC. Molecular evolutionary analysis based on the amino acid sequence of catalase. J Mol Evol. 1993;37(1):71-6.
[4] von Ossowski I, Mulvey MR, Leco PA, Borys A, Loewen PC. Nucleotide sequence of Escherichia coli katE, which encodes catalase HPII. J Bacteriol. 1991;173(2):514-20.
[5] Kozlov EA, Gudkova LV, Levitina TL, Kirilenko MT, Miroshnichenko OS. Additional investigation of Penicillium vitale catalase tryptic peptides. Biopolym Cell. 1993; 9(1):22-5.
[6] Levitina TL, Bobrovskaja MT, Gusak NM, Miroschnichenko OS, Gudkova LV, Latyschko NV, Kozlov EA. Tryptic peptides of Penicillium vitale maleyl-catalase. 2. The structure peptides. Biopolym Cell. 1993; 9(3):42-5.
[7] Kozlov EA, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Rodnin NV, Miroshnichenko OS, Latischko NV, Gudkova LV. Additional investigation of Penicillium vitale catalase cyanogen bromide fragments. Biopolym Cell. 1994; 10(2):45-8.
[8] Bobrovskaya MT, Latischko NV, Levitina TL, Miroschnichenko OS, Gudkova LV, Kozlov EA. The structure of some peptides obtained by means of cleavage of Penicillium vitale catalase by Staphylococcus proteinase. Biopolym Cell. 1994; 10(2):49-51.
[9] Kozlov EA, Kirilenko MT, Levltina TL, Gudkova LV, Degtyar RG, Solodova EV. Tryptic peptides of Penicillium vitale catalase. 1. Isolation and amino acid composition of soluble peptides. Biopolym Cell. 1987; 3(5):240-5.
[10] Kirilenko MT, Levitina TL, Gudkova LV, Degtiar RG, Kozlov EA. Tryptic peptides of Penicillium vitale catalase. 2. Isolation and amino acid composition of unsoluble peptides. Biopolym Cell. 1988; 4(1):40-3.
[11] Gudkova LV, Kirilenko MT, Levitina TL, Kozlov EA. Study of the subunit structure of catalase from Penicillium vitale. Ukr Biokhim Zh. 1985;57(4):29-33.
[12] Hirs CHW. Determination of cystine as cysteic acid. Methods Enzymol. 1967;59–62.
[13] Levitina TL, Gusak NM, Rodnin NV, Kirilenko MT, Miroshnichenko OS, Atepalikhina SA, Gudkova LV, Kozlov EA. Cyanogen bromide fragments of Penicillium vitale catalase. Biopolym Cell. 1989; 5(5):55-63.
[14] Gray WR. Sequence degradation plus dansylation. Methods Enzymol. 1967; 11:469-475.
[15] Gray WR. End-group analysis using dansyl chloride. Methods Enzymol. 1972;25:121-38.
[16] Reshetov PD, Chestukhina TG, Makhmudov S, Pyshkina AS. Thin-layer chromatography of polyamide. Khim Prirod Soed. 1971;1: 66-8.
[17] Muranova TA, Muranov AV. Methylamine use for opening the pyrrolidone ring of N-terminal pyroglutamyl residues in peptides. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 1979, 5 (7):1007-10
[18] Practical protein chemistry. Translated from Engl. M.: Mir, 1989. 621 p.
[19] Alakhov YuB, Bundule MA, Bundulis YuP, Vinokurov LM, Kozlov VP, Motuz LP. Primary structure of the elongation factor G from Escherichia coli. VI. Structure of peptides of cyanogen bromide cleavage of the G-factor molecule. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 1983, 9 (3):304-14
[20] Easley CW. Combinations of specific color reactions useful in the peptide mapping technique. Biochim Biophys Acta. 1965;107(2):386-8.