Biopolym. Cell. 1998; 14(1):19-22.
Структура та функції біополімерів
Надмолекулярні форми кінази легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів. 2 . Кінетика взаємних переходів
1Філенко А. М., 1Данилова В. М., 2Собешек А.
  1. Київський національний університет імені Тараса Шевченка
    вул. Володимирська 64, Київ, Україна, 01033
  2. Інститут молекулярної біології Австрійської Академії наук
    вул. Більротштрассе, 11, Зальцбург, Австрія, 5020

Abstract

У попередній роботі за допомогою методів світлорозсіювання нами було показано, що кіназа легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів існує в розчині як рівноважна суміш олігомерної, димерної та мономерної форм, відносна концентрація яких при фізіологічній іонній силі (160 мМ солі) складає відповідно 2, 53 та 45 вагових процентів. У процесі фосфорилювання міозину in vivo співвідношення між цими формами кінази, що, ймовірно, відрізняються за своєю активністю, може суттєво змінюватися. У зв'язку з цим важливо знати часові характеристики переходу між ними. Враховуючи той факт, що гель-фільтраційна чи афінна колонки сильно зсувають рівновагу в бік надмолекуляних форм кінази, ми зупиняли елюцію в точках, де переважала одна форма, завдяки чому змогли оцінити час переходу її до рівноважного стану. Одержані дані показують, що олігомер, димер та мономер кінази є досить стабільними структурними одиницями, взаємний перехід між якими в процесі наближення до рівноваги займає час до 10 хв.

References

[1] Kamm KE, Stull JT. The function of myosin and myosin light chain kinase phosphorylation in smooth muscle. Annu Rev Pharmacol Toxicol. 1985;25:593-620.
[2] Marston SB. The regulation of smooth muscle contractile proteins. Prog Biophys Mol Biol. 1983;41:1–41.
[3] Adelstein RS, Eisenberg E. Regulation and kinetics of the actin-myosin-ATP interaction. Annu Rev Biochem. 1980;49:921-56.
[4] Small JV, Sobieszek A. The contractile apparatus of smooth muscle. Int Rev Cytol. 1980;64:241-306.
[5] Filenko AM, Danilova VM, Sobieszek A. Supramolecular species of smooth muscle myosin light chain kinase. 1. Characterization and percent distribution in solution. Biopolym Cell. 1997; 13(6):464-73.
[6] Sobieszek A, Strobl A, Ortner B, Babiychuk EB. Ca(2+)-calmodulin-dependent modification of smooth-muscle myosin light-chain kinase leading to its co-operative activation by calmodulin. Biochem J. 1993;295 ( Pt 2):405-11.
[7] Sobieszek A, Barylko B. Enzymes regulating myosin phosphorylation in vertebrate smooth muscle. Smooth Muscl Contraction. Ed. N. L. Stephens. New York: Marcel Dekke; 1984: 283-316.
[8] Sobieszek A. Regulation of smooth muscle myosin light chain kinase. Allosteric effects and co-operative activation by calmodulin. J Mol Biol. 1991;220(4):947-57.
[9] Adelstein RS, Klee CB. Purification and characterization of smooth muscle myosin light chain kinase. J Biol Chem. 1981;256(14):7501-9.