Biopolym. Cell. 1998; 14(1):19-22.
Структура та функції біополімерів
Надмолекулярні форми кінази легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів. 2 . Кінетика взаємних переходів
1Філенко А. М., 1Данилова В. М., 2Собешек А.
  1. Київський національний університет імені Тараса Шевченка
    вул. Володимирська 64, Київ, Україна, 01033
  2. Інститут молекулярної біології Австрійської Академії наук
    вул. Більротштрассе, 11, Зальцбург, Австрія, 5020
У попередній роботі за допомогою методів світлорозсіювання нами було показано, що кіназа легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів існує в розчині як рівноважна суміш олігомерної, димерної та мономерної форм, відносна концентрація яких при фізіологічній іонній силі (160 мМ солі) складає відповідно 2, 53 та 45 вагових процентів. У процесі фосфорилювання міозину in vivo співвідношення між цими формами кінази, що, ймовірно, відрізняються за своєю активністю, може суттєво змінюватися. У зв'язку з цим важливо знати часові характеристики переходу між ними. Враховуючи той факт, що гель-фільтраційна чи афінна колонки сильно зсувають рівновагу в бік надмолекуляних форм кінази, ми зупиняли елюцію в точках, де переважала одна форма, завдяки чому змогли оцінити час переходу її до рівноважного стану. Одержані дані показують, що олігомер, димер та мономер кінази є досить стабільними структурними одиницями, взаємний перехід між якими в процесі наближення до рівноваги займає час до 10 хв.