Biopolym. Cell. 1998; 14(1):19-22.
Структура та функції біополімерів
Надмолекулярні форми кінази легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів. 2 . Кінетика взаємних переходів
- Київський національний університет імені Тараса Шевченка
вул. Володимирська 64, Київ, Україна, 01033 - Інститут молекулярної біології Австрійської Академії наук
вул. Більротштрассе, 11, Зальцбург, Австрія, 5020
Abstract
У попередній роботі за допомогою методів світлорозсіювання нами було показано, що кіназа легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів існує в розчині як рівноважна суміш олігомерної, димерної та мономерної форм, відносна концентрація яких при фізіологічній іонній силі (160 мМ солі) складає відповідно 2, 53 та 45 вагових процентів. У процесі фосфорилювання міозину in vivo співвідношення між цими формами кінази, що, ймовірно, відрізняються за своєю активністю, може суттєво змінюватися. У зв'язку з цим важливо знати часові характеристики переходу між ними. Враховуючи той факт, що гель-фільтраційна чи афінна колонки сильно зсувають рівновагу в бік надмолекуляних форм кінази, ми зупиняли елюцію в точках, де переважала одна форма, завдяки чому змогли оцінити час переходу її до рівноважного стану. Одержані дані показують, що олігомер, димер та мономер кінази є досить стабільними структурними одиницями, взаємний перехід між якими в процесі наближення до рівноваги займає час до 10 хв.
Повний текст: (PDF, українською)
References
[1]
Kamm KE, Stull JT. The function of myosin and myosin light chain kinase phosphorylation in smooth muscle. Annu Rev Pharmacol Toxicol. 1985;25:593-620.
[2]
Marston SB. The regulation of smooth muscle contractile proteins. Prog Biophys Mol Biol. 1983;41:1–41.
[3]
Adelstein RS, Eisenberg E. Regulation and kinetics of the actin-myosin-ATP interaction. Annu Rev Biochem. 1980;49:921-56.
[4]
Small JV, Sobieszek A. The contractile apparatus of smooth muscle. Int Rev Cytol. 1980;64:241-306.
[5]
Filenko AM, Danilova VM, Sobieszek A. Supramolecular species of smooth muscle myosin light chain kinase. 1. Characterization and percent distribution in solution. Biopolym Cell. 1997; 13(6):464-73.
[6]
Sobieszek A, Strobl A, Ortner B, Babiychuk EB. Ca(2+)-calmodulin-dependent modification of smooth-muscle myosin light-chain kinase leading to its co-operative activation by calmodulin. Biochem J. 1993;295 ( Pt 2):405-11.
[7]
Sobieszek A, Barylko B. Enzymes regulating myosin phosphorylation in vertebrate smooth muscle. Smooth Muscl Contraction. Ed. N. L. Stephens. New York: Marcel Dekke; 1984: 283-316.
[8]
Sobieszek A. Regulation of smooth muscle myosin light chain kinase. Allosteric effects and co-operative activation by calmodulin. J Mol Biol. 1991;220(4):947-57.
[9]
Adelstein RS, Klee CB. Purification and characterization of smooth muscle myosin light chain kinase. J Biol Chem. 1981;256(14):7501-9.