Biopolym. Cell. 1997; 13(6):474-478.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0004A9
Структура та функції біополімерів
Гомологія С-кінцевого некаталітичного домена тирозил-тРНК синтетази ссавців з цитокіном EMAP II та некаталітичними доменами метіонін- і фенілаланіл-тРНК синтетаз
1Леванець О. В., 1Найдьонов В. Г., 1Одинець К. О., 1Вудмаска М. І., 1Мацука Г. Х., 1Корнелюк О. І.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Тирозил-тРHK синтетаза ссавців містить С-кінцевий домен, несуттєвий для каталітичної активності ферменту в реакції аміноацилювання гомологічної тРНКTyr . к ДНК, яка кодує тирозил-тРНК синтетазу, клонували і секвенували з викори­станням методу З'-RACE. Порівняння амінокислотної по­слідовності С-домена тирозил-тРНК синтетази ссавців з іншими білками по програмі ВLASTР показало найвищий рівень гомології (62,7 % ідентичності) з новим цитокіном, індукованим при хімічному канцерогенезі, – EMAP II, що відповідає білку р43 високомолекулярного комплексу АРСаз ссавців, а також з некаталітичними С-доменами метіоніл- тРНК синтетаз нематоди (62,7 %) і бактерій (27,7 %) та N-доменом β-субодиниці фенілаланіл-тРНК синтетази Esche­richia coli (26,7 %). Запропоновано гіпотезу щодо можливого утворення ізольованого С-домена внаслідок протеолітичного розщеплення тирозил-тРНК синтетази внутрішньоклітин­ними протеазами і проявлення цим доменом ципюкін-подібної активності.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Mirande M. Aminoacyl-tRNA synthetase family from prokaryotes and eukaryotes: structural domains and their implications. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1991;40:95-142.
[2] Kisselev LL, Wolfson AD. Aminoacyl-tRNA synthetases from higher eukaryotes. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1994;48:83-142.
[3] Cirakoglu B, Waller JP. Do yeast aminoacyl-tRNA synthetases exist as soluble enzymes within the cytoplasm? Eur J Biochem. 1985;149(2):353-61.
[4] Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):176-86.
[5] Gnatenko DV, Korneliuk AI, Kurochkin IV, Ribkinska TA, Matsuka GKh. Isolation and characteristics of functionally active proteolytically modified forms of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Ukr Biokhim Zh. 1991;63(4):61-7.
[6] Kurochkin IV, Korneliuk AI, Matsuka GKh. Interaction of eukaryotic tyrosyl-tRNA-synthetase with high molecular weight RNA. Mol Biol (Mosk). 1991;25(3):779-86.
[7] Levanets OV, Naidenov VG, Woodmaska MI, Matsuka GH, Kornelyuk AI. Cloning of cDNA encoding C-terminal part of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase using of PCR-amplified radioactive probe. Biopolym. Cell. 1997; 13(2):121-6.
[8] Kao J, Ryan J, Brett G, Chen J, Shen H, Fan YG, Godman G, Familletti PC, Wang F, Pan YC, et al. Endothelial monocyte-activating polypeptide II. A novel tumor-derived polypeptide that activates host-response mechanisms. J Biol Chem. 1992;267(28):20239-47.
[9] Kao J, Houck K, Fan Y, Haehnel I, Libutti SK, Kayton ML, Grikscheit T, Chabot J, Nowygrod R, Greenberg S, et al. Characterization of a novel tumor-derived cytokine. Endothelial-monocyte activating polypeptide II. J Biol Chem. 1994;269(40):25106-19.
[10] Tas MP, Murray JC. Endothelial-monocyte-activating polypeptide II. Int J Biochem Cell Biol. 1996;28(8):837-41.
[11] Dardel F, Fayat G, Blanquet S. Molecular cloning and primary structure of the Escherichia coli methionyl-tRNA synthetase gene. J Bacteriol. 1984;160(3):1115-22.
[12] Mechulam Y, Fayat G, Blanquet S. Sequence of the Escherichia coli pheST operon and identification of the himA gene. J Bacteriol. 1985;163(2):787-91.
[13] Frohman MA, Dush MK, Martin GR. Rapid production of full-length cDNAs from rare transcripts: amplification using a single gene-specific oligonucleotide primer. Proc Natl Acad Sci U S A. 1988;85(23):8998-9002.
[14] Maniatis T, Fritsch EF, Sambrook J. Molecular cloning: a laboratory manual. New York: Cold Spring Harbor Lab, 1982; 545 p.
[15] Costa GL, Grafsky A, Weiner MP. Cloning and analysis of PCR-generated DNA fragments. PCR Methods Appl. 1994;3(6):338-45.
[16] Sanger F, Nicklen S, Coulson AR. DNA sequencing with chain-terminating inhibitors. Proc Natl Acad Sci U S A. 1977;74(12):5463-7.
[17] Altschul SF, Gish W, Miller W, Myers EW, Lipman DJ. Basic local alignment search tool. J Mol Biol. 1990;215(3):403-10.
[18] Ribas de Pouplana L, Frugier M, Quinn CL, Schimmel P. Evidence that two present-day components needed for the genetic code appeared after nucleated cells separated from eubacteria. Proc Natl Acad Sci U S A. 1996;93(1):166-70.
[19] Adams MD, Kerlavage AR, Fleischmann RD, Fuldner RA, Bult CJ, Lee NH, Kirkness EF, Weinstock KG, Gocayne JD, White O, et al. Initial assessment of human gene diversity and expression patterns based upon 83 million nucleotides of cDNA sequence. Nature. 1995;377(6547 Suppl):3-174.
[20] Wilson R, Ainscough R, Anderson K, Baynes C, Berks M, Bonfield J, Burton J, Connell M, Copsey T, Cooper J, et al. 2.2 Mb of contiguous nucleotide sequence from chromosome III of C. elegans. Nature. 1994;368(6466):32-8.
[21] Bult CJ, White O, Olsen GJ, Zhou L, Fleischmann RD, Sutton GG, Blake JA, FitzGerald LM, Clayton RA, Gocayne JD, Kerlavage AR, Dougherty BA, Tomb JF, Adams MD, Reich CI, Overbeek R, Kirkness EF, Weinstock KG, Merrick JM, Glodek A, Scott JL, Geoghagen NS, Venter JC. Complete genome sequence of the methanogenic archaeon, Methanococcus jannaschii. Science. 1996;273(5278):1058-73.
[22] Simos G, Segref A, Fasiolo F, Hellmuth K, Shevchenko A, Mann M, Hurt EC. The yeast protein Arc1p binds to tRNA and functions as a cofactor for the methionyl- and glutamyl-tRNA synthetases. EMBO J. 1996;15(19):5437-48.
[23] Keller B, Kast P, Hennecke H. Cloning and sequence analysis of the phenylalanyl-tRNA synthetase genes (pheST) from Thermus thermophilus. FEBS Lett. 1992;301(1):83-8.
[24] Himmelreich R, Hilbert H, Plagens H, Pirkl E, Li BC, Herrmann R. Complete sequence analysis of the genome of the bacterium Mycoplasma pneumoniae. Nucleic Acids Res. 1996;24(22):4420-49.
[25] Cassio D, Waller JP. Modification of methionyl-tRNA synthetase by proteolytic cleavage and properties of the trypsin-modified enzyme. Eur J Biochem. 1971;20(2):283-300.
[26] Mosyak L, Reshetnikova L, Goldgur Y, Delarue M, Safro MG. Structure of phenylalanyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Nat Struct Biol. 1995;2(7):537-47.
[27] Goldgur Y, Mosyak L, Reshetnikova L, Ankilova V, Lavrik O, Khodyreva S, Safro M. The crystal structure of phenylalanyl-tRNA synthetase from thermus thermophilus complexed with cognate tRNAPhe. Structure. 1997;5(1):59-68.
[28] Rogers S, Wells R, Rechsteiner M. Amino acid sequences common to rapidly degraded proteins: the PEST hypothesis. Science. 1986;234(4774):364-8.
[29] Jacobo-Molina A, Villa-Garcia M, Chen HC, Yang DC. Proteolytic signal sequences (PEST) in the mammalian aminoacyl-tRNA synthetase complex. FEBS Lett. 1988;232(1):65-8.