Biopolym. Cell. 1997; 13(6):464-473.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0004A8
Структура та функції біополімерів
Надмолекулярні форми кінази легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів. 1. Характеристика і процентний розподіл у розчині
1Філенко А. М., 1Данилова В. М., 2Собешек А.
  1. НДІ фізіології ім. академіка Петра Богача
    Київського національного університету імені Тараса Шевченка
    Проспект Академіка Глушкова, 2, Київ, Україна, 03187
  2. Інститут молекулярної біології Австрійської Академії наук
    вул. Більротштрассе, 11, Зальцбург, Австрія, 5020

Abstract

У даній роботі за допомогою методів світлорозсіювання показано, що апофермент кінази легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів існує в розчині як суміш, олігомерної, димерної та мономерної форм, відносна концентрація яких при фізіологічній іонній силі (160 мМ солі) складає відповідно 2, 53 та 45 вагових процентів. Після активації кінази кальмодуліном не виявлено помітних змін у їхньому процентному розподілі незалежно від того, кіназа чи кальмодулін були в розчині в надлииіку. Аналіз одержаних даних дозволяє зробити висновок, що найімовірнішою структурою олігомера є спіралевидний гексамер, розміри якого добре узгоджуються із спіральною структурою самозібраних міозинових філаментів.
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Williams DA, Fay FS. Calcium transients and resting levels in isolated smooth muscle cells as monitored with quin 2. Am J Physiol. 1986;250(5 Pt 1):C779-91.
[2] Kamm KE, Stull JT. The function of myosin and myosin light chain kinase phosphorylation in smooth muscle. Annu Rev Pharmacol Toxicol. 1985;25:593-620.
[3] Marston SB. The regulation of smooth muscle contractile proteins. Prog Biophys Mol Biol. 1983;41:1–41.
[4] Adelstein RS, Eisenberg E. Regulation and kinetics of the actin-myosin-ATP interaction. Annu Rev Biochem. 1980;49:921-56.
[5] Small JV, Sobieszek A. The contractile apparatus of smooth muscle. Int Rev Cytol. 1980;64:241-306. Review.
[6] Ito M, Guerriero V Jr, Chen XM, Hartshorne DJ. Definition of the inhibitory domain of smooth muscle myosin light chain kinase by site-directed mutagenesis. Biochemistry. 1991;30(14):3498-503.
[7] Kemp BE, Pearson RB, Guerriero V Jr, Bagchi IC, Means AR. The calmodulin binding domain of chicken smooth muscle myosin light chain kinase contains a pseudosubstrate sequence. J Biol Chem. 1987;262(6):2542-8.
[8] Pearson RB, Wettenhall RE, Means AR, Hartshorne DJ, Kemp BE. Autoregulation of enzymes by pseudosubstrate prototopes: myosin light chain kinase. Science. 1988;241(4868):970-3.
[9] Pearson RB, Ito M, Morrice NA, Smith AJ, Condron R, Wettenhall RE, Kemp BE, Hartshorne DJ. Proteolytic cleavage sites in smooth muscle myosin-light-chain kinase and their relation to structural and regulatory domains. Eur J Biochem. 1991;200(3):723-30.
[10] VanBerkum MF, Means AR. Three amino acid substitutions in domain I of calmodulin prevent the activation of chicken smooth muscle myosin light chain kinase. J Biol Chem. 1991;266(32):21488-95.
[11] Conti MA, Adelstein RS. The relationship between calmodulin binding and phosphorylation of smooth muscle myosin kinase by the catalytic subunit of 3':5' cAMP-dependent protein kinase. J Biol Chem. 1981;256(7):3178-81.
[12] Sobieszek A, Strobl A, Ortner B, Babiychuk EB. Ca(2+)-calmodulin-dependent modification of smooth-muscle myosin light-chain kinase leading to its co-operative activation by calmodulin. Biochem J. 1993;295 ( Pt 2):405-11.
[13] Sobieszek A, Barylko B. Enzymes regulating myosin phos­ phorylation in vertebrate smooth muscle. Smooth Muscle Contraction. Ed. N. L. Stephens. New York: Marcel Dekker, 1984: 283-316.
[14] Sobieszek A. Regulation of smooth muscle myosin light chain kinase. Allosteric effects and co-operative activation by calmodulin. J Mol Biol. 1991;220(4):947-57.
[15] Adelstein RS, Klee CB. Purification and characterization of smooth muscle myosin light chain kinase. J Biol Chem. 1981;256(14):7501-9.
[16] Braginskaya TG, Dobichin PD, Ivanovo MA. Analysis of the polydispersity by photon correlation spectroscopy. Phys Scripta. 1983; 26: 309-315.
[17] Ausio J, Malencik DA, Anderson SR. Analytical sedimentation studies of turkey gizzard myosin light chain kinase and telokin. Biophys J. 1992;61(6):1656-63.
[18] Filenko AM, Sobieszek A, Babiychuk EB, Omelyanuk VS, Danilova VM, Yanovskaya NB, Babenko AYu. Supramolecular organisation and activity of smooth muscle myosin light chain kinase. Biopolym Cell. 1995; 11(2):57-68.
[19] Lowey S, Goldstein L, Cohen C, Luck SM. Proteolytic degradation of myosin and the meromyosins by a water-insoluble polyanionic derivative of trypsin: properties of a helical subunit isolated from heavy meromyosin. J Mol Biol. 1967;23(3):287-304.
[20] Carlson FD, Eraser AB. Intensity fluctuation autocorrela­ tion studies of the dynamics of muscular contraction. Photon correlation and light beating spectroscopy. Eds H. Z. Cum­ mins, E. R. Pike. New York: Plenum press, 1974: 519-538.
[21] Wyatt PJ. Light scattering and the absolute characterization of macromolecules. Anal Chim Acta. 1993;272(1):1–40.
[22] Privalov PL. Stability of Proteins. Advances in Protein Chemistry. 1982;1-104.
[23] Schulz GE, Schirmer RH. Principles of protein structure. Springer New York; 1979;
[24] Mayr GW, Heilmeyer LM Jr. Skeletal muscle myosin light chain kinase. A refined structural model. FEBS Lett. 1983;157(2):225-31.
[25] Mayr GW. Interaction of calmodulin with muscle phosphofructokinase. Changes of the aggregation state, conformation and catalytic activity of the enzyme. Eur J Biochem. 1984;143(3):513-20.
[26] Mayr GW. Interaction of calmodulin with muscle phosphofructokinase. Interplay with metabolic effectors of the enzyme under physiological conditions. Eur J Biochem. 1984;143(3):521-9.
[27] Kosk-Kosicka D, Bzdega T, Wawrzynow A, Scaillet S, Nemcek K, Johnson JD. Erythrocyte Ca2+-ATPase: activation by enzyme oligomerization versus by calmodulin. Calcium binding proteins in normal and trans­ formed cells. Eds R. Pochet et al. New York: Plenum Publ. Corp., 1990: 169-74.
[28] Edelman AM, Blumenthal DK, Krebs EG. Protein serine/threonine kinases. Annu Rev Biochem. 1987;56:567-613.
[29] Hartshorne DJ. Role of myosin light chain kinase in gastrointestinal smooth muscle. Physiology of the Gastro­ intestinal Tract. Ed. L. A. Johnson. New York: Raven press, 1987. Vol. 1: 423-32.
[30] Stull JT, Tansey MG, Tang DC, Word RA, Kamm KE. Phosphorylation of myosin light chain kinase: a cellular mechanism for Ca2+ desensitization. Mol Cell Biochem. 1993;127-128:229-37.
[31] Babiychuk EB, Babiychuk VS, Sobieszek A. Modulation of smooth muscle myosin light chain kinase activity by Ca2+/calmodulin-dependent, oligomeric-type modifications. Biochemistry. 1995;34(19):6366-72.
[32] Nicoli DK, McKenzie DC, Wu JS. Application of dynamic light scattering to particle size analysis of macro-molecules. Int Lab. 1992; 24:32-7.
[33] Olson NJ, Pearson RB, Needleman DS, Hurwitz MY, Kemp BE, Means AR. Regulatory and structural motifs of chicken gizzard myosin light chain kinase. Proc Natl Acad Sci U S A. 1990;87(6):2284-8.
[34] Sellers JR, Pato MD. The binding of smooth muscle myosin light chain kinase and phosphatases to actin and myosin. J Biol Chem. 1984;259(12):7740-6.
[35] Sobieszek A. Smooth muscle myosin as a calmodulin binding protein. Affinity increase on filament assembly. J Muscle Res Cell Motil. 1990;11(2):114-24.
[36] Sobieszek A. Cross-bridges on self-assembled smooth muscle myosin filaments. J Mol Biol. 1972;70(3):741-4.
[37] Sobieszek A. Vertebrate smooth muscle myosin: Enzymatic and structural properties. The Biochemistry of Smooth Muscle. Ed. N. L. Stephens. Baltimore: Univ. Park press, 1977: 413-43.
[38] Xu JQ, Harder BA, Uman P, Craig R. Myosin filament structure in vertebrate smooth muscle. J Cell Biol. 1996;134(1):53-66.