Biopolym. Cell. 1997; 13(5):391-396.
Геном та його регуляція
2',5'-оліго(А)синтетазна активність на ранніх етапах регенераційного процесу у печінці щурів
1Оболенська М. Ю., 2Кельве М., 1Сазонова Л. Я.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут хімічної фізики і біофізики
    23, Akadeemia tee, Таллінн, Естонія, 12618

Abstract

Роботу присвячено перевірці припущення про можливу участь системи 2',5'-оліго(А)синтетаза – РНКаза L у переорієнтуванні клітинного метаболізму в процесі переходу печінки від спокою до ділення, викликаного частковою гепатектомією (ЧГЕ). Досліджено активність лімітуючого ферменту систе­ми, 2',5'-оліго(А)синтетази, та склад утворюваних оліго­аденілатів в ядерній і цитоплазматичній фракціях, ізольо­ваних із регенеруючої печінки протягом перишх 12 год після операції. Знайдено, що зміни активності відбуваються в ін­тервалі 0,5–3 год після ЧГЕ, який охоплює період пере­орієнтування клітинного метаболізму. Зміни виявляються у зниженні ферментативної активності і в зростанні спів­відношення ди-/тримери 2',5'-олігоаденілатів у ядерній фрак­ції та в збільшенні ферментативної активності у цитоплаз­матичній, що виходячи із властивостей олігоаденілатів, по­винно призводити відповідно до зниження та зростання ак­тивності РНКази L. Згідно з отриманими раніше даними, описані зміни збігаються в часі з затримкою новоутвореної РНК у ядрі та з перерозподілом рибосом на ендоплазматично­му ретикулумі. Це підтримує нашу гіпотезу стосовно по­тенційної ролі системи 2',5'-оліго(А)синтетаза – РНКаза L у переорієнтуванні клітишюго метаболізму на рівні РНК

References

[1] Higgins GV, Andersen RM. Experimental pathology of the liver. Arch Pathol. 1931; 12(2): 186-202.
[2] Obolenskaia MIu. Age and DNA synthesis in regenerating rat liver. Tsitologiia. 1976;18(7):857-61.
[3] Widmann JJ, Fahimi HD. Proliferation of mononuclear phagocytes (Kupffer cells) and endothelial cells in regenerating rat liver. A light and electron microscopic cytochemical study. Am J Pathol. 1975;80(3):349-66.
[4] Obolenskaya MYu, Prima VI, Gerasimova TB, Platonov OM. Partial restriction of genome expression – a component of its work reprogramming in regenerating liver of mammals. Biopolym Cell. 1989; 5(2):79-88.
[5] Obolenskaya MYu, Prima VI, Kulikovskaya IA, Platonov OM. Nuclear RNA at the early stage of liver regeneration. Biopolym Cell. 1987; 3(1):27-35.
[6] Obolenskaia MIu, Gerasimova TB, Bilich KM, Platonov OM. Intracellular distribution of newly formed hepatocyte RNA in the 1st hours following partial hepatectomy. Tsitol Genet. 1987;21(5):376-82.
[7] Kerr IM, Brown RE. pppA2'p5'A2'p5'A: an inhibitor of protein synthesis synthesized with an enzyme fraction from interferon-treated cells. Proc Natl Acad Sci U S A. 1978;75(1):256-60.
[8] Williams BR, Kerr IM, Gilbert CS, White CN, Ball LA. Synthesis and breakdown of pppA2'p5'A2'p5'A and transient inhibiton of protein synthesis in extracts from interferon-treated and control cells. Eur J Biochem. 1978;92(2):455-62.
[9] Floyd-Smith G, Slattery E, Lengyel P. Interferon action: RNA cleavage pattern of a (2'-5')oligoadenylate--dependent endonuclease. Science. 1981;212(4498):1030-2.
[10] Wreschner DH, McCauley JW, Skehel JJ, Kerr IM. Interferon action--sequence specificity of the ppp(A2'p)nA-dependent ribonuclease. Nature. 1981;289(5796):414-7.
[11] St Laurent G, Yoshie O, Floyd-Smith G, Samanta H, Sehgal PB, Lengyel P. Interferon action: two (2'-5')(A)n synthetases specified by distinct mRNAs in Ehrlich ascites tumor cells treated with interferon. Cell. 1983;33(1):95-102.
[12] Hassel BA, Zhou A, Sotomayor C, Maran A, Silverman RH. A dominant negative mutant of 2-5A-dependent RNase suppresses antiproliferative and antiviral effects of interferon. EMBO J. 1993;12(8):3297-304.
[13] Breeden L, Nasmyth K. Similarity between cell-cycle genes of budding yeast and fission yeast and the Notch gene of Drosophila. Nature. 1987 Oct 15-21;329(6140):651-4.
[14] Pestka S, Langer JA, Zoon KC, Samuel CE. Interferons and their actions. Annu Rev Biochem. 1987;56:727-77.
[15] Kimchi A, Yarden A, Reznitzky D. Suppression of c-myc by growth inhibitors: the role of endogeneous interferon, and possible cooperation with tumor necrosis factor. Interferons as cell growth inhibitors and antitumor factors. New York: Alan R. Liss, Inc., 1986: 391-402.
[16] Smekens-Etienne M, Goldstein J, Ooms HA, Dumont JE. Variation of (2'-5')oligo(adenylate) synthetase activity during rat-liver regeneration. Eur J Biochem. 1983;130(2):269-73.
[17] Stark GR, Dower WJ, Schimke RT, Brown RE, Kerr IM. 2-5A synthetase: assay, distribution and variation with growth or hormone status. Nature. 1979;278(5703):471-3.
[18] Pivazian AD, Vartanian AA, Zhelkovski? AM, Karpe?ski? MIa. Metabolism of oligoadenylates in cell nuclei and regulation of protein ADP-ribosylation. Mol Biol (Mosk). 1986;20(5):1364-70.
[19] Chebath J, Benech P, Revel M, Vigneron M. Constitutive expression of (2'-5') oligo A synthetase confers resistance to picornavirus infection. Nature. 1987 Dec 10-16;330(6148):587-8.
[20] Busch H. Isolation and purification of nuclei. Methods Enzymol. 1967;421–48.
[21] Hovanessian AG, Svab J, Mari? I, Robert N, Chamaret S, Laurent AG. Characterization of 69- and 100-kDa forms of 2-5A-synthetase from interferon-treated human cells. J Biol Chem. 1988;263(10):4945-9.
[22] Etienne-Smekens M, Vandenbussche P, Content J, Dumont JE. (2'-5')Oligoadenylate in rat liver: modulation after partial hepatectomy. Proc Natl Acad Sci U S A. 1983;80(15):4609-13.
[23] Toots UE, Kel've MB, Saarma MIu. Degradation of messenger RNA, ribosomal RNA and 2-5A-dependent inhibition of protein biosynthesis. Mol Biol (Mosk). 1988;22(6):1473-81.
[24] Schwartz EL, Nilson LA. Activation of 2',5'-oligoadenylate synthetase activity on induction of HL-60 leukemia cell differentiation. Mol Cell Biol. 1989;9(9):3897-903.
[25] Saarma M, Toots U, Raukas E, Zhelkovsky A, Pivazian A, Neuman T. Nerve growth factor induces changes in (2'-5')oligo(A) synthetase and 2'-phosphodiesterase activities during differentiation of PC12 pheochromocytoma cells. Exp Cell Res. 1986;166(1):229-36.
[26] Krause D, Silverman RH, Jacobsen H, Leisy SA, Dieffenbach CW, Friedman RM. Regulation of ppp(A2'p)nA-dependent RNase levels during interferon treatment and cell differentiation. Eur J Biochem. 1985;146(3):611-8.
[27] Jacobsen H, Krause D, Friedman RM, Silverman RH. Induction of ppp(A2'p)nA-dependent RNase in murine JLS-V9R cells during growth inhibition. Proc Natl Acad Sci U S A. 1983;80(16):4954-8.
[28] Cayley PJ, White RF, Antoniw JF, Walesby NJ, Kerr IM. Distribution of the ppp(A2'p)nA-binding protein and interferon-related enzymes in animals, plants, and lower organisms. Biochem Biophys Res Commun. 1982;108(3):1243-50.