Вплив фосфокреатину на локалізацію різних субодиниць фактора елонгації трансляції 1 в м\'яко пермеабілізованих фібробластах людини

Негруцький, Б. С.

doi:10.7124/bc.00049A

Biopolym. Cell. 1997; 13(5):380-385.

http://dx.doi.org/10.7124/bc.00049A

Клітинна біологія

Вплив фосфокреатину на локалізацію різних субодиниць фактора елонгації трансляції 1 в м'яко пермеабілізованих фібробластах людини

1Негруцький Б. С.

Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Фосфокреатин є абсолютно необхідним компонентом суміші для білкового синтезу у безклітинних системах та пермеабілізованих клітинах. Показано, шр під впливом фосфокреатину змінюється локалізація α-субодиниці фактора елонгації трансляції І у пермеабілізованих клітинах вищих еукаріот. У присутності фосфокреатину EF-la має дискретну локалі зацію в цитоплазмі, а за його відсутністю більшість EF-1α локалізовано у ядрі. Розподіл δ-субодиниці EF-1 не залежить від наявності фосфокреатину в складі суміші для пермеабілізації

Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Negrutskii BS, Deutscher MP. Channeling of aminoacyl-tRNA for protein synthesis in vivo. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991;88(11):4991-5.

[2] Negrutskii BS, Stapulionis R, Deutscher MP. Supramolecular organization of the mammalian translation system. Proc Natl Acad Sci U S A. 1994;91(3):964-8.

[3] Negrutskii BS, Deutscher MP. A sequestered pool of aminoacyl-tRNA in mammalian cells. Proc Natl Acad Sci U S A. 1992;89(8):3601-4.

[4] Deutscher MP. The eucaryotic aminoacyl-tRNA synthetase complex: suggestions for its structure and function. J Cell Biol. 1984;99(2):373-7.

[5] Mirande M. Aminoacyl-tRNA synthetase family from prokaryotes and eukaryotes: structural domains and their implications. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1991;40:95-142.

[6] Bollini R, Soffientini AN, Bertani A, Lanzani GA. Some molecular properties of the elongation factor EF1 from wheat embryos. Biochemistry. 1974;13(26):5421-5.

[7] Crechet JB, Canceill D, Bocchini V, Parmeggiani A. Characterization of the elongation factors from calf brain. 1. Purification, molecular and immunological properties. Eur J Biochem. 1986;161(3):635-45.

[8] Shestakova EA, Motuz LP, Minin AA, Gavrilova LP. Study of localization of the protein-synthesizing machinery along actin filament bundles. Cell Biol Int. 1993;17(4):409-16.

[9] Hesketh JE, Pryme IF. Interaction between mRNA, ribosomes and the cytoskeleton. Biochem J. 1991;277 ( Pt 1):1-10.

[10] Hesketh JE, Horne Z, Campbell GP. Immunohistochemical evidence for an association of ribosomes with microfilaments in 3T3 fibroblasts. Cell Biol Int Rep. 1991;15(2):141-50.

[11] Bassell GJ, Powers CM, Taneja KL, Singer RH. Single mRNAs visualized by ultrastructural in situ hybridization are principally localized at actin filament intersections in fibroblasts. J Cell Biol. 1994;126(4):863-76.

[12] Dang CV, Yang DC, Pollard TD. Association of methionyl-tRNA synthetase with detergent-insoluble components of the rough endoplasmic reticulum. J Cell Biol. 1983;96(4):1138-47.

[13] Mirande M, Le Corre D, Louvard D, Reggio H, Pailliez JP, Waller JP. Association of an aminoacyl-tRNA synthetase complex and of phenylalanyl-tRNA synthetase with the cytoskeletal framework fraction from mammalian cells. Exp Cell Res. 1985;156(1):91-102.

[14] Barbarese E, Koppel DE, Deutscher MP, Smith CL, Ainger K, Morgan F, Carson JH. Protein translation components are colocalized in granules in oligodendrocytes. J Cell Sci. 1995;108 ( Pt 8):2781-90.

[15] Newmeyer DD, Finlay DR, Forbes DJ. In vitro transport of a fluorescent nuclear protein and exclusion of non-nuclear proteins. J Cell Biol. 1986;103(6 Pt 1):2091-102.

[16] Melan MA, Sluder G. Redistribution and differential extraction of soluble proteins in permeabilized cultured cells. Implications for immunofluorescence microscopy. J Cell Sci. 1992;101 ( Pt 4):731-43.

[17] Pardee AB. G1 events and regulation of cell proliferation. Science. 1989;246(4930):603-8.

[18] Carvalho MD, Carvalho JF, Merrick WC. Biological characterization of various forms of elongation factor 1 from rabbit reticulocytes. Arch Biochem Biophys. 1984;234(2):603-11.

[19] Sanders J, Brandsma M, Janssen GM, Dijk J, M?ller W. Immunofluorescence studies of human fibroblasts demonstrate the presence of the complex of elongation factor-1 beta gamma delta in the endoplasmic reticulum. J Cell Sci. 1996;109 ( Pt 5):1113-7.

[20] Shestakova EA, Motuz LP, Gavrilova LP. Co-localization of components of the protein-synthesizing machinery with the cytoskeleton in G0-arrested cells. Cell Biol Int. 1993;17(4):417-24.

[21] Petrushenko ZM, Negrutskii BS, Ladokhin AS, Budkevich TV, Shalak VF, El'skaya AV. Evidence for the formation of an unusual ternary complex of rabbit liver EF-1alpha with GDP and deacylated tRNA. FEBS Lett. 1997;407(1):13-7.

[22] Janssen GM, van Damme HT, Kriek J, Amons R, M?ller W. The subunit structure of elongation factor 1 from Artemia. Why two alpha-chains in this complex? J Biol Chem. 1994;269(50):31410-7.