Biopolym. Cell. 1997; 13(4):298-302.
Структура та функції біополімерів
Вивчення ділянок взаємодії тРНК2Ser із Thermus thermophilus з серил-тРНК синтетазою методом хімічної модифікації
1Коваленко О. П., 1Петрушенко З. М., 1Мальченко Н. М., 1Крикливий І. А., 1Яремчук Г. Д., 1Тукало М. А.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Вивчено реакційну здатність залишків фосфорної кислоти тРНК2Ser із Т. thermophilus, шр знаходиться у комплексі з серил-тРНК синтетазою. Серил-тРНК синтетаза захищає від модифікації нітрозоетилсечовиною фосфати акцепторного, варіабельного, Т-стеблів та Т-петлі.

References

[1] Himeno H, Hasegawa T, Ueda T, Watanabe K, Shimizu M. Conversion of aminoacylation specificity from tRNA(Tyr) to tRNA(Ser) in vitro. Nucleic Acids Res. 1990;18(23):6815-9.
[2] Asahara H, Himeno H, Tamura K, Hasegawa T, Watanabe K, Shimizu M. Recognition nucleotides of Escherichia coli tRNA(Leu) and its elements facilitating discrimination from tRNASer and tRNA(Tyr). J Mol Biol. 1993;231(2):219-29.
[3] Asahara H, Himeno H, Tamura K, Nameki N, Hasegawa T, Shimizu M. Escherichia coli seryl-tRNA synthetase recognizes tRNA(Ser) by its characteristic tertiary structure. J Mol Biol. 1994;236(3):738-48.
[4] Petrushenko ZM, Tukalo MA, Gudzera OI, Rozhko OT, Matsuka GKh. [Determination of interacting segments of tRNA(Leu) from cow mammary glands with homologous aminoacyl-tRNA-synthetase by a chemical modification method]. Bioorg Khim. 1990;16(12):1647-52.
[5] Dietrich A, Romby P, Mar?chal-Drouard L, Guillemaut P, Gieg? R. Solution conformation of several free tRNALeu species from bean, yeast and Escherichia coli and interaction of these tRNAs with bean cytoplasmic Leucyl-tRNA synthetase. A phosphate alkylation study with ethylnitrosourea. Nucleic Acids Res. 1990;18(9):2589-97.
[6] Tamura K, Asahara H, Himeno H, Hasegawa T, Shimizu M. Identity elements of Escherichia coli tRNA(Ala). J Mol Recognit. 1991;4(4):129-32.
[7] Normanly J, Abelson J. tRNA identity. Annu Rev Biochem. 1989;58:1029-49.
[8] Saks ME, Sampson JR, Abelson JN. The transfer RNA identity problem: a search for rules. Science. 1994;263(5144):191-7.
[9] Biou V, Yaremchuk A, Tukalo M, Cusack S. The 2.9 A crystal structure of T. thermophilus seryl-tRNA synthetase complexed with tRNA(Ser). Science. 1994;263(5152):1404-10.
[10] Cusack S, Yaremchuk A, Tukalo M. The crystal structure of the ternary complex of T.thermophilus seryl-tRNA synthetase with tRNA(Ser) and a seryl-adenylate analogue reveals a conformational switch in the active site. EMBO J. 1996;15(11):2834-42.
[11] Schatz D, Leberman R, Eckstein F. Interaction of Escherichia coli tRNA(Ser) with its cognate aminoacyl-tRNA synthetase as determined by footprinting with phosphorothioate-containing tRNA transcripts. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991;88(14):6132-6.
[12] Petrushenko ZM, Kovalenko OP, Malchenko NN, Krikliviy IA, Yaremchuk AD, Tukalo MA. The primary structure of tRNASer from Thermus thermophilus. Biopolym Cell. 1997; 13(3):202-8.
[13] Yaremchuk AD, Tukalo MA, Konovalenko AV, Egorova SP, Matsuka GKh. Isolation of seryl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus HB-27. Biopolym Cell. 1989; 5(5):83-86.
[14] Silberklang M, Gillum AM, RajBhandary UL. The use of nuclease P1 in sequence analysis of end group labeled RNA. Nucleic Acids Res. 1977;4(12):4091-108.
[15] Veknestern TB. The primary structure of transfer ribonucleic acids. M.: Nauka, 1970: 258.
[16] Vlassov VV, Gieg? R, Ebel JP. Tertiary structure of tRNAs in solution monitored by phosphodiester modification with ethylnitrosourea. Eur J Biochem. 1981;119(1):51-9.
[17] Dock-Bregeon AC, Westhof E, Gieg? R, Moras D. Solution structure of a tRNA with a large variable region: yeast tRNASer. J Mol Biol. 1989;206(4):707-22.
[18] Fujinaga M, Berthet-Colominas C, Yaremchuk AD, Tukalo MA, Cusack S. Refined crystal structure of the seryl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus at 2.5 A resolution. J Mol Biol. 1993;234(1):222-33.
[19] Borel F, Vincent C, Leberman R, H?rtlein M. Seryl-tRNA synthetase from Escherichia coli: implication of its N-terminal domain in aminoacylation activity and specificity. Nucleic Acids Res. 1994;22(15):2963-9.