Biopolym. Cell. 1997; 13(3):177-184.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00047B
Структура та функції біополімерів
Вивчення білково-нуклеїнового впізнавання: моделювання комплексів основ та «модельних» амінокислот у ДМСО методом Монте-Карло
1Данілов В. І., 1Михальова О. В., 1Слюсарчук О. М., 2Полтєв В. І., 3Альдерфер Дж. Л.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут теоретичної та експериментальної біофізики РАН
    вул. Інститутська, 3, Пущино Московської обл., Російська Федерація, 142290
  3. Раковий інститут ім. Розвелл Парк
    вул. Елм і Карлтон, Баффало, Нью-Йорк, США, 14 263

Abstract

Проведено комп'ютерне моделювання, сольватації гуаніну (G), цитозину (С), пари основ G-C, протонованого С (СН+ ) , оцтової кислоти у нейтральній (АсОН) та депротонованій формах (АсО– ) , комплексів G – АсО– , С – АсОН, СН – АсО– у ДМСО методом Монте-Карло. Показано, шр утворення пари основ G-С у ДМСО енергетично вигідне. Утворення комплексу G – АсО– порівнянне за енергетичною вигідністю з утворенням пари основ G-C. У цьому випадку аніон ацетату може заміщати С у парі основ G-C. Утворення комплексу С – АсОН значно менш вигідно, ніж утворення пари G-C. Однак перенос протона з АсОН на С веде до утворення, комплексу СН+ – АсО– , який, значно вигідніший, ніж усі вивчені комплек­си. Тут оцтова кислота, може заміщати G у парі основ G-C. Утворення специфічних комплексів G – АсО– та СН+ – АсО– , знайдених у ДМСО за допомогою експерименту і теорії, є конкуруючим, процесом щодо утворення пар основ G-C і може слугувати першим, кроком у реальному механізмові білково- нуклеїнового вп ізнавання.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Danilov VI, Zakshevskaya KM, Zheltovskiy IV. The problem of DNA stability: the contribution bases. Itogi nauki i tekhniki. (Ser Mol Biol). 1979; 15: 74-124.
[2] Rich A, Seeman C, Rosenberg JM. Protein Recognition of Base Pairs in a Double Helix In: Nucleic acid-protein recognition. Ed. H. J. Vogel. New York: Acad, press. 1977: 361-74.
[3] Zheltovsky NV, Samoilenko SA, Kolomiets IN, Kondratyuk IV, Gubaidullin MI. Some structural aspects of protein-nucleic acid recognition point mechanisms involving amino acid carboxylic groups. J Mol Struct. 1989;214:15–26.
[4] Lancelot G, H?l?ne C. Selective recognition of nucleic acids by proteins: the specificity of guanine interaction with carboxylate ions. Proc Natl Acad Sci U S A. 1977;74(11):4872-5.
[5] Bruskov VI, Bushuev VN. [Study by the proton magnetic resonance method of complex formation between nucleosides and compounds modeling amino acid residues of proteins in dimethyl sulfoxide]. Biofizika. 1977;22(1):26-31.
[6] Bruskov VI. Specificity of interaction of nucleic acid bases with hydrogen bond forming amino acids. Stud biophys. 1978. 67: 43-44.
[7] Lancelot G, Mayer R, H?l?ne C. Models of interaction between nucleic acids and proteins. Hydrogen bonding of arginine with nucleic acid bases, phosphate groups and carboxylic acids. Biochim Biophys Acta. 1979;564(2):181-90.
[8] Kondratyuk IV, Kolomiets IN, Samoilenko SA, Zheltovsky NV. A study of complexes between cytosine bases and amino acid carboxylic group by NMR spectroscopy. Biopolym Cell. 1989; 5(6):21-25.
[9] Kolomiets IN, Kondratyuk IV, Stepanyugin AV, Samoilenko SA, Zheltovsky NV. Influence of methylation of nucleic acid purine bases on their interactions with amino acids through the carboxylic group. J Mol Struct. 1991;250(1):1–11.
[10] Zheltovsky NV, Samoilenko SA, Kondratyuk IV, Kolomiets IN, Stepanyugin AV. Recognition of purine bases and nucleosides by the amino acid carboxylic group. J Mol Struct. 1995;344(1-2):53–62.
[11] Lancelot G, Mayer R, Helene C. Conformational study of the dipeptide arginylglutamic acid and of its complex with nucleic bases. J Am Chem Soc. 1979;101(6):1569–76.
[12] Arni R, Heinemann U, Tokuoka R, Saenger W. Three-dimensional structure of the ribonuclease T1 2'-GMP complex at 1.9-A resolution. J Biol Chem. 1988;263(30):15358-68.
[13] Koepke J, Maslowska M, Heinemann U, Saenger W. Three-dimensional structure of ribonuclease T1 complexed with guanylyl-2',5'-guanosine at 1.8 A resolution. J Mol Biol. 1989;206(3):475-88.
[14] Takenaka A, Ohki M, Sasada Y. Complexes between nucleotide base and amino acid. IV. Crystal and molecular structure of cytosine: N,N-phthaloyl-DL-glutamic acid complex dihydrate. Bull Chem Soc Jpn. 1980;53(10):2724–30.
[15] Graves KL, Butler MM, Hardy LW. Roles of Cys148 and Asp179 in catalysis by deoxycytidylate hydroxymethylase from bacteriophage T4 examined by site-directed mutagenesis. Biochemistry. 1992;31(42):10315-21.
[16] Liu L, Santi DV. Mutation of asparagine 229 to aspartate in thymidylate synthase converts the enzyme to a deoxycytidylate methylase. Biochemistry. 1992;31(22):5100-4.
[17] Klimasauskas S, Kumar S, Roberts RJ, Cheng X. HhaI methyltransferase flips its target base out of the DNA helix. Cell. 1994;76(2):357-69.
[18] Metropolis N, Rosenbluth AW, Rosenbluth MN, Teller AH, Teller E. Equation of State Calculations by Fast Computing Machines. J Chem Phys. 1953;21(6):1087-92.
[19] Abraham F.F. Monte Carlo simulation of physical clusters of water molecules. J Chem Phys. 1974; 61(3):1221-5.
[20] Mruzik MR, Abraham FF, Schreiber DE, Pound GM. A Monte Carlo study of ion-water clusters. J Chem Phys. 1976; 64(2):481-91.
[21] Danilov VI, Zheltovsky NV, Slyusarchuk ON, Alderfer JL. The study of the stability of Watson-Crick nucleic acid base pairs in water and dimethyl sulfoxide: computer simulation by Monte Carlo method. Biopolym Cell. 1997; 13(1):46-54.