Biopolym. Cell. 1996; 12(6):94-101.
Вплив 6-аміногексанової кислоти та α2-антиплазміну на фібриноліз у стандартній плазмі, а також у плазмах, дефіцитних по плазміногену та α2-антигілазміну
1Гуцало О. Є.
  1. Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
    вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601

Abstract

За допомогою турбідиметричного методу вивчено вплив таких інгібіторів, як 6АГК та α2-АР на фібриноліз у плазмі здорових донорів та плазмах, дефіцитних по плазміногену та α22-АР (0–0,432 мкМ) зв'язуються лише з однією ділянкою молекули плазміногену При цьому, на відміну від «чистої» системи, не спостерігалось інгібуючої дії 6АГК на α22-АР відмічено аддитивний гальмівний вплив цих інгібіторів на процесс фібринолізу. На основі аналізу характеру турбідиметричних кривих зроблено припущення про те, що 6АГК гальмує першу стадію фібринолізу, в тойчас як α2-АР уповільнює другу ( прискорену) стадію цього процесу. Прививченні впливу 6 АГК на фібриноліз у плазмах, дефіцитних по плазміногену та (плазміногену + α2-АР), було показано, що залежність часу напівлізису від концентрації 6 АГК має параболічний характер, тоді як у стандартній плазмі вона є лінійною. Механізм такої дії б АГ К обговорюється.

References

[1] Markus G, DePasquale JL, Wissler FC. Quantitative determination of the binding of epsilon-aminocaproic acid to native plasminogen. J Biol Chem. 1978;253(3):727-32.
[2] Wiman B. Human a2-antiplasmin. Physiological role. Methods Enzymol. 1981. 80: 395-408.
[3] Lijnen HR, Collen D. Proteinase inhibitors. Amsterdam: Elsevier Sci. publ. BV, 1986: 457-476.
[4] Lijnen HR, Hoylaerts M, Collen D. Isolation and characterization of a human plasma protein with affinity for the lysine binding sites in plasminogen. Role in the regulation of fibrinolysis and identification as histidine-rich glycoprotein. J Biol Chem. 1980;255(21):10214-22.
[5] Clemmensen I, Petersen LC, Kluft C. Purification and characterization of a novel, oligomeric, plasminogen kringle 4 binding protein from human plasma: tetranectin. Eur J Biochem. 1986;156(2):327-33.
[6] Eaton DL, Malloy BE, Tsai SP, Henzel W, Drayna D. Isolation, molecular cloning, and partial characterization of a novel carboxypeptidase B from human plasma. J Biol Chem. 1991;266(32):21833-8.
[7] Moser TL, Enghild JJ, Pizzo SV, Sharon Stack M. Interaction of urinary-type plasminogen activator with extracellular matrix proteins: Specific binding to vitronectin. Fibrinolysis. 1994;8:34.
[8] Liu J, Harpel PC, Gurewich V. Fibrin-bound lipoprotein(a) promotes plasminogen binding but inhibits fibrin degradation by plasmin. Biochemistry. 1994;33(9):2554-60.
[9] DePoli P, Bacon-Baguley T, Kendra-Franczak S, Cederholm MT, Walz DA. Thrombospondin interaction with plasminogen. Evidence for binding to a specific region of the kringle structure of plasminogen. Blood. 1989;73(4):976-82.
[10] Morris CA, Underwood PA, Bean PA, Sheehan M, Charlesworth JA. Relative topography of biologically active domains of human vitronectin. Evidence from monoclonal antibody epitope and denaturation studies. J Biol Chem. 1994;269(38):23845-52.
[11] Gonzalez-Gronow M, Edelberg JM, Pizzo SV. Further characterization of the cellular plasminogen binding site: evidence that plasminogen 2 and lipoprotein a compete for the same site. Biochemistry. 1989;28(6):2374-7.
[12] Redlitz A, Plow EF. Serum carboxypeptidases are regulators of the assembly of the fibrinolytic system on cell surfaces. Fibrinolysis. 1994;8:8.
[13] Wu HL, Chang BI, Wu DH, Chang LC, Gong CC, Lou KL, Shi GY. Interaction of plasminogen and fibrin in plasminogen activation. J Biol Chem. 1990;265(32):19658-64.
[14] Lucas MA, Fretto LJ, McKee PA. The binding of human plasminogen to fibrin and fibrinogen. J Biol Chem. 1983;258(7):4249-56.
[15] Shi GV, Wu DH, Good CC. et. al. The binding of plasminogen fragments to fibrin. Fibrinolysis. 1990. 4, Suppl. 3: 270.
[16] Zolotareva EN. Studding of role site plasmin for relation with lysine and arginine on early stages fibrin(ogen) hydrolysis. Biopolym Cell. 1995; 11(3-4):96-103.
[17] Samson E, Chrisflan Petersen L. Exact temporal correlation of the rapid phase of t-PA catalyzed plasminogen (LPG) activation during fibrinolysis, with PLG binding to the D-D-E domains of fragment x polymers. Fibrinolysis. 1989;3:17.
[18] Andrianov SI, Makogonenko EM, Kudinov SA. [Role of the K4 and K5 plasmin heavy chain kringles in the fibrin clot structure destruction]. Ukr Biokhim Zh. 1992;64(2):31-8.
[19] Bovier CA, Beretta-Biccoli M, Giacometti N. Progress in clinical fibrinolysis and thrombolysis. New York: Raven press, 1975: 281-8.
[20] Sokolovskaia LI, Lezhen TI, Makogonenko EM. [Use of a turbidimetric method to study the kinetics of inhibition of fibrinolysis in diluted blood plasma]. Ukr Biokhim Zh. 1994;66(5):47-51.
[21] Makogonenko EM, Kirpa SA, Lugovsko? EV, Nazarenko NA, Kudinov SA. [Kinetics of glu- and lys-plasminogen activation by the tissue activator in a fibrin clot]. Biokhimiia. 1987;52(10):1746-52. Russian.
[22] Belitser VA, Varetskaia TV, Butylin IuP, Tsariuk LA, Svital'skaia LA. [Determination of blood plasma fibrinogen]. Lab Delo. 1983;(4):38-42.
[23] Castellino FJ, Powell JR. Human plasminogen. Methods Enzymol. 1981;80 Pt C:365-78. Review.
[24] Wiman B. Affinity-chromatographic purification of human alpha 2-antiplasmin. Biochem J. 1980;191(1):229-32.
[25] Matsuka YuV. "The structure and localization of Plasminogen's Lysine Binding Sites (LBS)": Author. diss ... kand biol nauk. Kiev, 1989; 17 p.
[26] Lerch PG, Rickli EE, Lergier W, Gillessen D. Localization of individual lysine-binding regions in human plasminogen and investigations on their complex-forming properties. Eur J Biochem. 1980;107(1):7-13.
[27] Summaria L, Robbins KC. Isolation of a human plasmin-derived, functionally active, light (B) chain capable of forming with streptokinase an equimolar light (B) chain-streptokinase complex with plasminogen activator activity. J Biol Chem. 1976;251(18):5810-13.
[28] Makogonenko EM, Kolesnik LA. The destruction of the fibrin clot fibrinolytic system and the mechanism of its regulation. Biokhimia Zhivotnyh i Cheloveka. 1989:(3):55-64.
[29] Zolotareva EN. Study of the role of lysine and arginine-binding sites of plasmin at various stages of the hydrolysis of fibrinogen: Author. dis. ... Kand. biol. nauk. Kiev, 1995. 17 p.
[30] Angles-Cano E, Rouy D, Lijnen HR. Plasminogen binding by alpha 2-antiplasmin and histidine-rich glycoprotein does not inhibit plasminogen activation at the surface of fibrin. Biochim Biophys Acta. 1992;1156(1):34-42.
[31] Wiman B, Lijnen HR, Collen D. On the specific interaction between the lysine-binding sites in plasmin and complementary sites in alpha2-antiplasmin and in fibrinogen. Biochim Biophys Acta. 1979;579(1):142-54.
[32] Holvoet P, Lijnen HR, Collen D. A monoclonal antibody directed against the high-affinity lysine-binding site (LBS) of human plasminogen. Role of LBS in the regulation of fibrinolysis. Eur J Biochem. 1986;157(1):65-9.
[33] Bangert K, Thorsen S, Christensen V. Stopped-flow fluorescence kinetics of the reaction of a2-plasmin inhibitor with plasmin. Fibrinolysis. 1994; 8, Suppl. 1: 30.
[34] Okajimo K, Soc G, Kohtio I. et al. Direct evidence for fibrinolysis in patients with acquired cc2-antiplasmin deficiency. Thrombosis and haemostasis: XIXth congr. Int. Soc. Amsterdam, 1992: 780.
[35] Ponting CP, Marshall JM, Cederholm-Williams SA. Plasminogen: a structural review. Blood Coagul Fibrinolysis. 1992;3(5):605-14. Review.
[36] Lucas MA, Fretto LJ, McKee PA. The binding of human plasminogen to fibrin and fibrinogen. J Biol Chem. 1983;258(7):4249-56.
[37] Bas Leerink C, Duif PF, Gimpel JA, Kortlandt W, Bouma BN, van Rijn HJ. Lysine-binding heterogeneity of Lp(a): consequences for fibrin binding and inhibition of plasminogen activation. Thromb Haemost. 1992;68(2):185-8.
[38] Harpel PC, Gordon BR, Parker TS. Plasmin catalyzes binding of lipoprotein (a) to immobilized fibrinogen and fibrin. Proc Natl Acad Sci U S A. 1989;86(10):3847-51.
[39] Rouy D, Laplaud PM, Saboureau M, Angl?s-Cano E. Hedgehog lipoprotein(a) is a modulator of activation of plasminogen at the fibrin surface. An in vitro study. Arterioscler Thromb. 1992;12(2):146-54.