Biopolym. Cell. 1996; 12(4):94-99.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00043F
Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей
1Стасик Т. В., 1Луцик-Кордовський М. Д.
  1. Відділення регуляторних систем клітини Інституту біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
    вул. Драгоманова 14/16, Львів, Україна, 79005

Abstract

Одержано глікопротеїни плазматичних мембран еритроцитів курей шляхом екстракції ізольованих мембран сумішшю хлороформ – ізопропанол Методом електрофорезу в пластині поліакриламідного гелю з DS-Na виявлено основні Шифф-позитивні фракції з молекулярною масою (м. м.) 28,55, 130,140,155 кДа, а також мінорні фракції з м. м. 22, 40, 80 к Да. Специфічні до О-глікозидних ланцюгів лектини арахісу і хлібного дерева зв'язувалися з зонами 28 і 55 к Да. За допомогою препаративного електрофорезу одержано в чистому стані сіалоглікопротеїни 28 і 55 кДси При повторному електрофорезі останнього, крім основної фракції 55 к Да, виявлялася фракція з м. м. 28 к Да. Це є свідченням того, що глікопротеїн 55 кДа є димерною формою глікопротеїну 28 кДа. Сіалоглікопротеїн 28 кДа взаємодіяв з лектинами арахісу, хлібного дерева, зародків пшениці, рицини, сочевиці, квасолі, виноградного слимака, кори золотого дощу і не зв'язувався з конканаваліном А. За своїми властивостями сіалоглікопротеїни 28 і 55 к Да подібні до глікофоринів людини і ссавців.
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Cartron JP, Rahuel C. Human erythrocyte glycophorins: protein and gene structure analyses. Transfus Med Rev. 1992;6(2):63-92.
[2] Krotkiewski H. The structure of glycophorins of animal erythrocytes. Glycoconjugate J. 1988;5(1):35–48.
[3] Rearden A, Magnet A, Kudo S, Fukuda M. Glycophorin B and glycophorin E genes arose from the glycophorin A ancestral gene via two duplications during primate evolution. J Biol Chem. 1993;268(3):2260-7.
[4] Weise MJ, Ingram VM. Proteins and glycoproteins of membranes from developing chick red cells. J Biol Chem. 1976;251(21):6667-73.
[5] Hamaguchi H, Cleve H. Solubilization and comparative analysis of mammalian erythrocyte membrane glycoproteins. Biochem Biophys Res Commun. 1972;47(2):459-64.
[6] Lutsik MD, Oleshko YaS, Tsegel'skiy AA. Preparation and partial characterization of water-soluble membrane glycoprotein-lectin receptors. Biol Membrany. 1992. 9(10-11):1025-7.
[7] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[8] Lutsik MD, Kusen' SI. Study of membrane glycoproteins of human erythrocytes using lectins. Ukr Biokhim Zh. 1987;59(6):3-9.
[9] Towbin H, Staehelin T, Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979;76(9):4350-4.
[10] Lutsyk MD, Oleshko PS, Vovkanych AS. Electroelution of protein fractions from a polyacrylamide gel. Ukr Biokhim Zh. 1990;62(1):112-5.
[11] Kleinzeller A. Cukry a jejich derivaty. Laboratorni technika biochemie. Ed. F. Sorm. Praha: Ceskoslov. Akad. Ved., 1959. 501 p.
[12] Jourdian GW, Dean L, Roseman S. The sialic acids. XI. A periodate-resorcinol method for the quantitative estimation of free sialic acids and their glycosides. J Biol Chem. 1971;246(2):430-5.
[13] Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-75.
[14] Chan LL. Changes in the composition of plasma membrane proteins during differentiation of embryonic chick erythroid cell. Proc Natl Acad Sci U S A. 1977;74(3):1062-6.