Ядерні форми супероксиддисмутази, калатази і пероксидази

Протас, О. Ф.

doi:10.7124/bc.00043A

Biopolym. Cell. 1996; 12(4):61-64.

http://dx.doi.org/10.7124/bc.00043A

Ядерні форми супероксиддисмутази, калатази і пероксидази

1Протас О. Ф.

Український науковий центр радіаційної медицини, АМН України
вул. Мельникова, 53, Київ, Україна, 04050

Abstract

Ядра клітин кори головного мозку щурів містять власні специфічні форми супероксиддисмутази (СОД), калатази (КАТ) і глутатіонпероксидази (ГПер). Ферменти міцно асоційовані з хроматином (переважно з транскрипційно активною фракцією) та екстрагуються при концентрації NaCl > 1,2 М, СОД має Мг 10 к Да, КАТ і ГПер – 44 к Да (гель-фільтрація); ізоелектричну точку зафіксовано для СОД при рН 6,0, для КАТ і ГПер – при рН 5,8 (хроматофокусування). Активність ферментів залежить від іонної сили і стає максимальною при концентрації NaCl > 1,1 М. Ядерна СО Дне пригнічується KCN і, мабуть, є МпСОД

Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Armstrong D. Free radicals in molecular biology, aging and disease. New York.: Raven press, 1984. 416 p.

[2] Vartanian LS, Rashba IuE, Nagler LG, Zgurski? AA, Oktiabr'skaia LA, Bilenko MV. Membranes of subcellular organelles as the source of superoxide radicals in liver ischemia. Biull Eksp Biol Med. 1990;109(6):550-2.

[3] Del Maestro R, McDonald W. Subcellular localization of superoxide dismutases, glutathione peroxidase and catalase in developing rat cerebral cortex. Mech Ageing Dev. 1989;48(1):15-31.

[4] Mazeaud F, Maral J, Michelson AM. Distribution of superoxide dismutase and glutathione peroxidase in the carp: erythrocyte manganese SOD. Biochem Biophys Res Commun. 1979;86(4):1161-8.

[5] Misra HP, Fridovich I. The role of superoxide anion in the autoxidation of epinephrine and a simple assay for superoxide dismutase. J Biol Chem. 1972;247(10):3170-5.

[6] Koroliuk MA, Ivanova LI, Ma?orova IG, Tokarev VE. A method of determining catalase activity. Lab Delo. 1988;(1):16-9.

[7] Greenwald RA. Handbook of methods for oxygen radicalresearch. Boca Roton: CRC press Inc., 1985. 340 p.

[8] Khrapunov SN, Dragan AI, Protas AF, Berdyshev GD. Structure of the histone tetramer (H3-H4)2: 1. Peculiarities of optical absorption, fluorescence and light scattering in response to changes in ionic strength and pH of the medium. Int J Biol Macromol. 1984;6(1):26–30.

[9] Protas AF, Chaialo PP. The effect of low doses of external gamma irradiation on the chromatin structure and activity of the histone-specific proteinases of rat brain cells. Radiobiologiia. 1991;31(5):733-8.

[10] Ichimura S, Mita K, Zama M. Essential role of arginine residues in the folding of deoxyribonucleic acid into nucleosome cores. Biochemistry. 1982;21(21):5329-34.

[11] Weisbrod S. Active chromatin. Nature. 1982;297(5864):289-95.

[12] Ashikawa I, Nishimura Y, Tsuboi M, Watanabe K, Iso K. Lifetime of tyrosine fluorescence in nucleosome core particles. J Biochem. 1982;91(6):2047-55.