Biopolym. Cell. 1996; 12(3):67-76.
Упорядкована дезинтеграція ядерної ДНК як специфічна геномна реакція, що супроводжує апоптоз, відповідь на стрес і диференціювання
1Солов'ян В. Т., 1Андреев І. О., 2Колотова Т. Ю., 3Погребной П. В., 3Тарнавський Д. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут мікробіології та імунології ім. І. І. Мечникова АМН
    вул. Пушкінська, 14, Харків, Україна, 61057
  3. Інститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р. Є. Кавецького
    вул. Васильківська, 45, Київ, Україна, 03022

Abstract

Уданій роботі показано, що при дії на «заплавлені» в агарозу препарати клітин та ядер білкових денатурантів відбувається упорядковане крупноблочне розщеплення інтактної ядерної ДНК. Фрагменти, що утворюються при цьому, являють собою передіснуючі структурні домени ядерної ДНК, які відповідають виищм рівням упакування хроматину. їх можна розглядати як конститутивний компонент ядерного комплексу ДНК/топоізомераза II, спроможного здійснювати реакцію розщеплення – воз'єднання ДНК Встановлено, що зміна нативності, або цілісності, ядерної ДНК, яка виявляється у зміні характеру DS-Na-золежного крупноблочного розщеплення, ядерної ДНК, відбувається на ранніх етапах апоптозу під дією різноманітних стресових факторів, а також у клітинах з різним рівнем проліферативної активності. Отримані результати дозволяють припустити, що спостережені зміни нативності ядерної ДНК можуть бути специфічною геномною реакцією, яка супроводжує фізіологічні процеси в клітині приаіюптозі, відповіді на стрес або діференціювання

References

[1] Mirkovitch J, Mirault ME, Laemmli UK. Organization of the higher-order chromatin loop: specific DNA attachment sites on nuclear scaffold. Cell. 1984;39(1):223-32.
[2] Pardoll DM, Vogelstein B, Coffey DS. A fixed site of DNA replication in eucaryotic cells. Cell. 1980;19(2):527-36.
[3] Gasser SM, Laemmli UK. A glimpse at chromosomal order. Trends Genet 1987;3:16–22. :
[4] Adolphs KW, Cheng SM, Paulson JR, Laemmli UK. Isolation of a protein scaffold from mitotic HeLa cell chromosomes. Proc Natl Acad Sci U S A. 1977;74(11):4937-41.
[5] Adolph KW, Cheng SM, Laemmli UK. Role of nonhistone proteins in metaphase chromosome structure. Cell. 1977;12(3):805-16.
[6] Benyajati C, Worcel A. Isolation, characterization, and structure of the folded interphase genome of Drosophila melanogaster. Cell. 1976;9(3):393-407.
[7] Cook PR, Brazell IA. Conformational constraints in nuclear DNA. J Cell Sci. 1976;22(2):287-302.
[8] Adolph KW. Isolation and structural organization of human mitotic chromosomes. Chromosoma. 1980;76(1):23-33.
[9] Lebkowski JS, Laemmli UK. Non-histone proteins and long-range organization of HeLa interphase DNA. J Mol Biol. 1982;156(2):325-44.
[10] Ward WS, Partin AW, Coffey DS. DNA loop domains in mammalian spermatozoa. Chromosoma. 1989;98(3):153-9.
[11] Vogelstein B, Pardoll DM, Coffey DS. Supercoiled loops and eucaryotic DNA replicaton. Cell. 1980;22(1 Pt 1):79-85.
[12] Earnshaw WC, Heck MM. Localization of topoisomerase II in mitotic chromosomes. J Cell Biol. 1985;100(5):1716-25.
[13] Berrios M, Osheroff N, Fisher PA. In situ localization of DNA topoisomerase II, a major polypeptide component of the Drosophila nuclear matrix fraction. Proc Natl Acad Sci U S A. 1985;82(12):4142-6.
[14] Cockerill PN, Garrard WT. Chromosomal loop anchorage of the kappa immunoglobulin gene occurs next to the enhancer in a region containing topoisomerase II sites. Cell. 1986;44(2):273-82.
[15] Sperry AO, Blasquez VC, Garrard WT. Dysfunction of chromosomal loop attachment sites: illegitimate recombination linked to matrix association regions and topoisomerase II. Proc Natl Acad Sci U S A. 1989;86(14):5497-501.
[16] Adachi Y, K?s E, Laemmli UK. Preferential, cooperative binding of DNA topoisomerase II to scaffold-associated regions. EMBO J. 1989;8(13):3997-4006.
[17] Sippel A, EStief A, Hecht A. et al. The structural and functional domain organization of the chicken lysozyme gene locus. Nucl. acids and mol. biol.. Eds F Eckstein, D. M. J. Lilley. Berlin; Heidelberg: Springer, 1989. Vol. 3: 133-47.
[18] Marilley M, Gassend-Bonnet G. Supercoiled loop organization of genomic DNA: a close relationship between loop domains, expression units, and replicon organization in rDNA from Xenopus laevis. Exp Cell Res. 1989;180(2):475-89.
[19] Cook PR. The nucleoskeleton and the topology of transcription. Eur J Biochem. 1989;185(3):487-501.
[20] Garrard W. T. Chromosomal loop organization in eukaryotic genomes. Nucl. acids and mol biol.. Eds F. Eckstein, D M. J. Lilley. Berlin; Heidelberg: Springer, 1989. Vol.4-P. 163-75.
[21] Georgiev GP, Vassetzky YS Jr, Luchnik AN, Chernokhvostov VV, Razin SV. A. E. Braunstein Plenary Lecture. Nuclear skeleton, DNA domains and control of replication and transcription. Eur J Biochem. 1991;200(3):613-24.
[22] Roberge M, Gasser SM. DNA loops: structural and functional properties of scaffold-attached regions. Mol Microbiol. 1992;6(4):419-23.
[23] Weintraub H, Groudine M. Chromosomal subunits in active genes have an altered conformation. Science. 1976;193(4256):848-56.
[24] Weisbrod S. Active chromatin. Nature. 1982;297(5864):289-95.
[25] Loc PV, Str?tling WH. The matrix attachment regions of the chicken lysozyme gene co-map with the boundaries of the chromatin domain. EMBO J. 1988;7(3):655-64.
[26] Bode J, Maass K. Chromatin domain surrounding the human interferon-beta gene as defined by scaffold-attached regions. Biochemistry. 1988;27(13):4706-11.
[27] Jarman AP, Higgs DR. Nuclear scaffold attachment sites in the human globin gene complexes. EMBO J. 1988;7(11):3337-44.
[28] Levy-Wilson B, Fortier C. The limits of the DNase I-sensitive domain of the human apolipoprotein B gene coincide with the locations of chromosomal anchorage loops and define the 5' and 3' boundaries of the gene. J Biol Chem. 1989;264(35):21196-204.
[29] Berezney R, Coffey DS. Nuclear protein matrix: association with newly synthesized DNA. Science. 1975;189(4199):291-3.
[30] McCready SJ, Godwin J, Mason DW, Brazell IA, Cook PR. DNA is replicated at the nuclear cage. J Cell Sci. 1980;46:365-86.
[31] Robinson SI, Small D, Idzerda R, McKnight GS, Vogelstein B. The association of transcriptionally active genes with the nuclear matrix of the chicken oviduct. Nucleic Acids Res. 1983;11(15):5113-30.
[32] Gerdes MG, Carter KC, Moen PT Jr, Lawrence JB. Dynamic changes in the higher-level chromatin organization of specific sequences revealed by in situ hybridization to nuclear halos. J Cell Biol. 1994;126(2):289-304.
[33] Berezney R. The nuclear matrix: a heuristic model for investigating genomic organization and function in the cell nucleus. J Cell Biochem. 1991;47(2):109-23.
[34] Zlatanova JS, van Holde KE. Chromatin loops and transcriptional regulation. Crit Rev Eukaryot Gene Expr. 1992;2(3):211-24.
[35] Bodnar JW. A domain model for eukaryotic DNA organization: a molecular basis for cell differentiation and chromosome evolution. J Theor Biol. 1988;132(4):479-507.
[36] Walker PR, Kokileva L, LeBlanc J, Sikorska M. Detection of the initial stages of DNA fragmentation in apoptosis. Biotechniques. 1993;15(6):1032-40.
[37] Brown DG, Sun XM, Cohen GM. Dexamethasone-induced apoptosis involves cleavage of DNA to large fragments prior to internucleosomal fragmentation. J Biol Chem. 1993;268(5):3037-9.
[38] Oberhammer F, Wilson JW, Dive C, Morris ID, Hickman JA, Wakeling AE, Walker PR, Sikorska M. Apoptotic death in epithelial cells: cleavage of DNA to 300 and/or 50 kb fragments prior to or in the absence of internucleosomal fragmentation. EMBO J. 1993;12(9):3679-84.
[39] Cohen GM, Sun XM, Fearnhead H, MacFarlane M, Brown DG, Snowden RT, Dinsdale D. Formation of large molecular weight fragments of DNA is a key committed step of apoptosis in thymocytes. J Immunol. 1994;153(2):507-16.
[40] Solov'ian VT, Andreev IO, Kunakh VA. Fractionation of eukaryotic DNA in a pulsed electrical field. II. Discrete DNA fragments and level of structural organization of chromatin. Mol Biol (Mosk). 1991;25(6):1483-91.
[41] Laemmli UK, Cheng SM, Adolph KW, Paulson JR, Brown JA, Baumbach WR. Metaphase chromosome structure: the role of nonhistone proteins. Cold Spring Harb Symp Quant Biol. 1978;42 Pt 1:351-60.
[42] Filipski J, Leblanc J, Youdale T, Sikorska M, Walker PR. Periodicity of DNA folding in higher order chromatin structures. EMBO J. 1990;9(4):1319-27.
[43] Razin SV, Petrov P, Hancock R. Precise localization of the alpha-globin gene cluster within one of the 20- to 300-kilobase DNA fragments released by cleavage of chicken chromosomal DNA at topoisomerase II sites in vivo: evidence that the fragments are DNA loops or domains. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991;88(19):8515-9.
[44] Targa FR, Razin SV, de Moura Gallo CV, Scherrer K. Excision close to matrix attachment regions of the entire chicken alpha-globin gene domain by nuclease S1 and characterization of the framing structures. Proc Natl Acad Sci U S A. 1994;91(10):4422-6.
[45] Solov'yan VT, Andreyev IO, Kunakh VA. The functional organization of plant nuclear DNA. I. Evidence for a nuclear topoisomerae II DNA complex. Mol Biol (Mosk). 1993; 27(6):1245-51.
[46] Osheroff N. Biochemical basis for the interactions of type I and type II topoisomerases with DNA. Pharmacol Ther. 1989;41(1-2):223-41.
[47] Liu LF. DNA topoisomerase poisons as antitumor drugs. Annu Rev Biochem. 1989;58:351-75.
[48] Nelson EM, Tewey KM, Liu LF. Mechanism of antitumor drug action: poisoning of mammalian DNA topoisomerase II on DNA by 4'-(9-acridinylamino)-methanesulfon-m-anisidide. Proc Natl Acad Sci U S A. 1984;81(5):1361-5.
[49] Smith HC, Berezney R. Nuclear matrix-bound deoxyribonucleic acid synthesis: an in vitro system. Biochemistry. 1982;21(26):6751-61.
[50] Heller C, Pohl FM. A systematic study of field inversion gel electrophoresis. Nucleic Acids Res. 1989;17(15):5989-6003.
[51] Solov'yan VT, Andreev IO. The physiological significance of nuclear DNA structural domain disintegration: evidence for non-random DNA domain cleavage. Biopolym Cell. 1995; 11(5):51-5.