Biopolym. Cell. 1996; 12(3):41-46.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00042B
Особливості впливу мелітину і його триптолітичного фрагмента на активність протеїнкінази С
1Погребной П. В., 1Гарманчук Л. В., 1Маркеєва Н. В., 2Протас О. Ф., 1Бикоріз А. Й.
  1. Інститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р. Є. Кавецького
    вул. Васильківська, 45, Київ, Україна, 03022
  2. Український науковий центр радіаційної медицини, АМН України
    вул. Мельникова, 53, Київ, Україна, 04050

Abstract

Мелітин у концентрації 5 і 0,5 мкМ пригнічує активність протеїнкінази С (ПКС), попередньо активованої форболовими ефірами, у клітинах лінії Jurkat (Т-лімфобластна лейкемія людини). При використанні методу триптолітичного розщеплення одержано фрагмент мелітину 7–19 і досліджено його дію на активність ПКС. Фрагмент мелітину, як і цілісний мелітин, пригнічує активність ПКС. У той же час згаданому фрагменту притаманна значно менша цитолітична активність порівняно з цілісним мелітином, що свідчить про його вищі інгібіторні властивості щодо ПКС.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Fields AP, Bednarik DP, Hess A, May WS. Human immunodeficiency virus induces phosphorylation of its cell surface receptor. Nature. 1988;333(6170):278-80.
[2] Jakobovits A, Rosenthal A, Capon DJ. Trans-activation of HIV-1 LTR-directed gene expression by tat requires protein kinase C. EMBO J. 1990;9(4):1165-70.
[3] Blumberg PM. Protein kinase C as the receptor for the phorbol ester tumor promoters: sixth Rhoads memorial award lecture. Cancer Res. 1988;48(1):1-8.
[4] Hoxie JA, Rackowski JL, Haggarty BS, Gaulton GN. T4 endocytosis and phosphorylation induced by phorbol esters but not by mitogen or HIV infection. J Immunol. 1988;140(3):786-95.
[5] Cefai D, Ferrer M, Serpente N, Idziorek T, Dautry-Varsat A, Debre P, Bismuth G. Internalization of HIV glycoprotein gp120 is associated with down-modulation of membrane CD4 and p56lck together with impairment of T cell activation. J Immunol. 1992;149(1):285-94.
[6] Robertson MJ, Ritz J. Biology and clinical relevance of human natural killer cells. Blood. 1990;76(12):2421-38.
[7] O'Brian CA, Ward NE. ATP-sensitive binding of melittin to the catalytic domain of protein kinase C. Mol Pharmacol. 1989;36(3):355-9.
[8] Demchenko AP, Kostrzhevskaia EG. Melittin: structure, properties, interaction with a membrane. Ukr Biokhim Zh. 1986;58(5):92-103.
[9] Wille B. A preparation of melittin depleted of phospholipase A2 by ion exchange chromatography in denaturing solvents. Anal Biochem. 1989;178(1):118-20.
[10] Maulet Y, Brodbeck U, Fulpius BW. Purification from bee venom of melittin devoid of phospholipase A2 contamination. Anal Biochem. 1982;127(1):61-7.
[11] Dempsey CE, Butler GS. Helical structure and orientation of melittin in dispersed phospholipid membranes from amide exchange analysis in situ. Biochemistry. 1992;31(48):11973-7.
[12] Woodgett JR, Hunter T. Isolation and characterization of two distinct forms of protein kinase C. J Biol Chem. 1987;262(10):4836-43.
[13] Taffet SM, Greenfield AR, Haddox MK. Retinal inhibits TPA activated, calcium-dependent, phospholipid-dependent protein kinase ("C" kinase). Biochem Biophys Res Commun. 1983;114(3):1194-9.
[14] Tsygankov AY, Spana C, Rowley RB, Penhallow RC, Burkhardt AL, Bolen JB. Activation-dependent tyrosine phosphorylation of Fyn-associated proteins in T lymphocytes. J Biol Chem. 1994;269(10):7792-800.
[15] Nixon JS, Bishop J, Bradshaw D, Davis PD, Hill CH, Elliott LH, Kumar H, Lawton G, Lewis EJ, Mulqueen M, et al. The design and biological properties of potent and selective inhibitors of protein kinase C. Biochem Soc Trans. 1992;20(2):419-25.
[16] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[17] Klaus GGB. Lymphocytes a practical approach. IRL press, Oxford Washington DC, 1987. 284p.