Biopolym. Cell. 1995; 11(5):61-74.
Тканинна специфічність пептидних екстрактів,
виділених з різних органів,
та імунорегуляторна дія пептидного екстракту нирок
- Українска медична стоматологічна академія
вул. Шевченко, 23, Полтава, Україна, 36024
Abstract
Аналіз хроматографічних спектрів пептидних екстрактів, виділених з паренхіматозних органів (селезінка, нирки, печінка), ендокринних залоз (тимус, підшлункова залоза) та пародонта, виявив значну схожість спектрів досліджуваних груп. Імовірно, що синтез пептидів пов'язаний із специфічними для кожного органу або тканини етапами протеолітичного процесингу білкових структур. В результаті вивчення амінокислотної послідовності пулу фракцій пептидного екстракту нирок визначено структуру пептида-аналога: у 1-й позиції – недетермінована амінокислота, у 2-й – глутамінова або аспарагінова кислота, у 3-й – лізин, у
4-й – аспарагінова кислота або гістидин, у 5-й – недетермінована амінокислота, у
6-й – аргінін.
Пептидний екстракт нирок було хроматографічно розділено на 115–120 фракцій. Дані, одержані при аналізі КонА-індукованої проліферації мишиних спленоцитів, свідчать про те, що пептидним фракціям притаманні інгібуючі властивості (до 55%).
При вивченні ІЛ-2-індукованої проліферації лінії CTLL відмічено, що гідрофільніші фракції пригнічували, гідрофобніші – стимулювали проліферативний відгук, однак чіткого дозозалежного ефекту знайдено не було.
Отримані результати дозволяють припустити наявність органної регуляції функцій клітин за допомогою пептидних молекул, котрі регулюють проліферацію та диференціювання, здійснюють кооперацію між імуноцитами та спеціалізованими паренхіматозними клітинами.
Повний текст: (PDF, російською)
References
[1]
Morozov VG, Khavinson VKh, Kozhemiakin AL, Kozhemiakin LA. Effect of thymic polypeptide factor on the cyclic nucleotide system of immunocompetent cells. Vopr Med Khim. 1982;28(4):114-8.
[2]
Morozov VG, Khavinson VKh. A new class of biological regulators of multicellular systems cytomedines. Usp Sovrem Biol. 1983; 96(6):339-52.
[3]
Morozov VG, Khavinson VKh, Kuznik BI, Seryĭ SV, Budazhapova DTs. Effect of polypeptides isolated from the bone marrow on immunity and hemostasis. Gematol Transfuziol. 1984;29(4):35-8.
[4]
Kalashnikov SG. The role of the thymus gland in the regulation of peripheral polypeptides affects the immunegenesis and hemostasis: Author. dis. ... kand biol nauk. M., 1988 16 p.
[5]
Kalashnikov SG, Kuznik BI, Tsybikov NN. Participation of the thymus in controlling cytomedine activity. Patol Fiziol Eksp Ter. 1989;(1):57-60.
[6]
Litvinenko NV. Lipid peroxidation, antioxidant system and physiological homeostasis in the brain tissue is normal in experimental pathology and their regulation cortexin: Dis. ... kand biol nauk. Poltava, 1992. 187 p.
[7]
Mishchenko VP, Kaĭdashev IP, Silenko IuI, Khavinson VKh. Effect of renal peptides-cytomedins on blood coagulation and lipid peroxidation in experimental Heymann nephritis. Patol Fiziol Eksp Ter. 1991;(5):35-6.
[8]
Silenko YI Role of free radical, gemokoaguliruyuschih and immune mechanisms in the pathogenesis of periodontal disease and the development of its pathogenetic therapy polypeptides: Author. dis. ... Dr. med. Sciences. Poltava. 1992 34 p.
[9]
Polezhaev LV. Essays on biologically active substances. Usp Sovrem Biol. 1992. 112(1):74-87.
[10]
Structural basis of a peptide and protein immunoregulators action. Ed. GI Chipensa. Riga Zinatne, 1980. 260 p.
[11]
Kaĭdashev IP. Effect of renal polypeptides on lymphocyte activity in experimental nephritis. Fiziol Zh. 1993;39(5-6):52-6.
[12]
Kaydashev IP. Some features of peptide regulation in the body by means of polypeptide regulators cytomedines. Physiology and pathology of lipid peroxidation and hemostasis immunogenesis. Poltava, 1993: 73-86.
[13]
Kaĭdashev IP. Restoration of peptidergic regulation in the kidney by exogenous polypeptide substances of renal origin. Fiziol Zh. 1992;38(6):106-9.
[14]
Immunology. Ed. W. Paul. M Mir. 1987-1988. vol 1: 420-455.
[15]
Ketlinsky SA, Simbirtsev AS, Vorobyov AA. Endogenous immunomodulators. St. Petersburg: Hippocrates, 1992. 256 p.
[16]
Solohub LI, Pashkovsk'ka IS, Sukhors'ka IE, Antoniak HL. Role of proteolysis in posttranslational modifications of biologically active peptides and polypeptides. Ukr Biokhim Zh. 1991;63(5):3-14.
[17]
Orci L, Ravazzola M, Storch MJ, Anderson RG, Vassalli JD, Perrelet A. Proteolytic maturation of insulin is a post-Golgi event which occurs in acidifying clathrin-coated secretory vesicles. Cell. 1987;49(6):865-8.
[18]
Falk K, Rötzschke O, Stevanović S, Jung G, Rammensee HG. Allele-specific motifs revealed by sequencing of self-peptides eluted from MHC molecules. Nature. 1991;351(6324):290-6.
[19]
Falk K, Rötzschke O, Stevanović S, Jung G, Rammensee HG. Pool sequencing of natural HLA-DR, DQ, and DP ligands reveals detailed peptide motifs, constraints of processing, and general rules. Immunogenetics. 1994;39(4):230-42.
[20]
De Magistris MT, Alexander J, Coggeshall M, Altman A, Gaeta FC, Grey HM, Sette A. Antigen analog-major histocompatibility complexes act as antagonists of the T cell receptor. Cell. 1992;68(4):625-34.
[21]
Aichele P, Kyburz D, Ohashi PS, Odermatt B, Zinkernagel RM, Hengartner H, Pircher H. Peptide-induced T-cell tolerance to prevent autoimmune diabetes in a transgenic mouse model. Proc Natl Acad Sci U S A. 1994;91(2):444-8.
[22]
Bich-Thuy LT, Dukovich M, Peffer NJ, Fauci AS, Kehrl JH, Greene WC. Direct activation of human resting T cells by IL 2: the role of an IL 2 receptor distinct from the Tac protein. J Immunol. 1987;139(5):1550-6.
