Аналіз хроматографічних спектрів пептидних екстрактів, виділених з паренхіматозних органів (селезінка, нирки, печінка), ендокринних залоз (тимус, підшлункова залоза) та пародонта, виявив значну схожість спектрів досліджуваних груп. Імовірно, що синтез пептидів пов'язаний із специфічними для кожного органу або тканини етапа­ми протеолітичного процесингу білкових структур. В результаті вивчення амінокислотної послідовності пулу фракцій пептидного екстракту нирок визначено структуру пептида-аналога: у 1-й позиції – недетермінована амінокислота, у 2-й – глутамінова або аспарагінова кислота, у 3-й – лізин, у 4-й – аспарагінова кислота або гістидин, у 5-й – недетермінована амінокислота, у 6-й – аргінін. Пептидний екстракт нирок було хроматографічно розділено на 115–120 фрак­цій. Дані, одержані при аналізі КонА-індукованої проліферації мишиних спленоцитів, свідчать про те, що пептидним фракціям притаманні інгібуючі властивості (до 55%). При вивченні ІЛ-2-індукованої проліферації лінії CTLL відмічено, що гідрофільніші фракції пригнічували, гідрофобніші – стимулювали проліферативний відгук, однак чіткого дозозалежного ефекту знайдено не було. Отримані результати дозволяють припустити наявність органної регуляції функ­цій клітин за допомогою пептидних молекул, котрі регулюють проліферацію та ди­ференціювання, здійснюють кооперацію між імуноцитами та спеціалізованими парен­хіматозними клітинами.