Biopolym. Cell. 1995; 11(1):40-44.
Потенційні мРНКові сайти-мішені для рибосомного білка L10, які виявлено у Streptomyces griseus i S. coelicolor, вказують на аутогенный контроль експресії генів rplJL
1Патон Є. Б.
  1. Інститут клітинної біології та генетичної інженерії НАН України
    вул. Академіка Заболотного, 148, Київ, Україна, 03680

Abstract

Описано структурові особливості виявленого у представників Streptomyces постійно­го сайта зв'язування рибосомного білка L10, який розміщується в лідерній послідов­ності, що передує генам rplJL. Консервативність структурової організації сайта у двох видів Streptomyces і значна подібність структури до 23S мРНК свідчать про аутогенну регуляцію генів rplJL стрептоміцетів рибосомним білком L10.

References

[1] Zengel JM, Lindahl L. Diverse mechanisms for regulating ribosomal protein synthesis in Escherichia coli. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1994;47:331-70.
[2] Christensen T, Johnsen M, Fiil NP, Friesen JD. RNA secondary structure and translation inhibition: analysis of mutants in the rplJ leader. EMBO J. 1984;3(7):1609-12.
[3] Paton EB, Woodmaska MI, Kroupskaya IV, Zhyvoloup AN, Matsuka GKh. Evidence for the ability of L10 ribosomal proteins of Salmonella typhimurium and Klebsiella pneumoniae to regulate rplJL gene expression in Escherichia coli. FEBS Lett. 1990;265(1-2):129-32.
[4] Zhyvoloup A. N., Paton E. B. Ribosomal protein L10 of Escherichia coli is regulating gene expression in the rplJL operon of Citrobacter freundii. Biopolym. Cell. 1993; 9(6):90-9. 2
[5] Zhyvoloup AN, Woodmaska MI, Kroupskaya IV, Paton EB. Nucleotide sequence of the rplJL operon and the deduced primary structure of the encoded L10 and L7/L12 proteins of Salmonella typhimurium compared to that of Escherichia coli. Nucleic Acids Res. 1990;18(15):4620.
[6] Zhyvoloup A. N., Kroupskaya I. V., Lyaskovsky T. M., Paton E. B. Comparison of nucleotide sequences of the rplJL leader in Enterobacteria. Biopolym. Cell. 1994; 10(1):37-40.
[7] Schmidt J, Bubunenko M, Subramanian AR. A novel operon organization involving the genes for chorismate synthase (aromatic biosynthesis pathway) and ribosomal GTPase center proteins (L11, L1, L10, L12: rplKAJL) in cyanobacterium Synechocystis PCC 6803. J Biol Chem. 1993;268(36):27447-57.
[8] Liao D, Dennis PP. The organization and expression of essential transcription translation component genes in the extremely thermophilic eubacterium Thermotoga maritima. J Biol Chem. 1992;267(32):22787-97.
[9] Tereshchenko F. A., Paton E. B. Identification of the conserved structural elements in the ribosomal protein L10 which are essential for the autogenous regulation of gene expression in the rplJL operon of Enterobacteria. Biopolym. Cell. 1995; 11(1):45-49.
[10] Post LE, Strycharz GD, Nomura M, Lewis H, Dennis PP. Nucleotide sequence of the ribosomal protein gene cluster adjacent to the gene for RNA polymerase subunit beta in Escherichia coli. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979;76(4):1697-701.
[11] Climie SC, Friesen JD. In vivo and in vitro structural analysis of the rplJ mRNA leader of Escherichia coli. Protection by bound L10-L7/L12. J Biol Chem. 1988;263(29):15166-75.
[12] Egebjerg J, Douthwaite SR, Liljas A, Garrett RA. Characterization of the binding sites of protein L11 and the L10.(L12)4 pentameric complex in the GTPase domain of 23 S ribosomal RNA from Escherichia coli. J Mol Biol. 1990;213(2):275-88.
[13] Kuester K., Kuberski S., Piepersberg W., Distler J. Cloning and nucleotide sequence analysis of the nusg-rplK, rplA, rplJ, rplL gene cluster of S. griseus. EMBL accession N X72787.
[14] Blanco G., Rodicio R.} Puglia A. M. et al. Synthesis of ribosomal proteins during growth of Streptomyces coelicolor. EMBL accession N L24552.
[15] Thompson J, Musters W, Cundliffe E, Dahlberg AE. Replacement of the L11 binding region within E.coli 23S ribosomal RNA with its homologue from yeast: in vivo and in vitro analysis of hybrid ribosomes altered in the GTPase centre. EMBO J. 1993;12(4):1499-504.
[16] Draper DE. How do proteins recognize specific RNA sites? New clues from autogenously regulated ribosomal proteins. Trends Biochem Sci. 1989;14(8):335-8.
[17] Gutell RR, Schnare MN, Gray MW. A compilation of large subunit (23S-like) ribosomal RNA sequences presented in a secondary structure format. Nucleic Acids Res. 1990;18 Suppl:2319-30.