Biopolym. Cell. 1994; 10(3-4):75-78.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0003B1
Запобігання термоінактивацн фенілаланіл-тРНК синтетази Escherichia coli за допомогою плазмгд ColE1-ряду
1Черепенко О. Й.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Вивчено здатність РНК I, яка контролює репліацію ColEl-реплікона та має тРНК- подібну структуру i гомологічні молекулі тРНКРhе ділянки, комплементувати термочутливу фeнiлaлaнiл-тPHK синтетазу Е. coli in vivo, оскільки відомо, що подібна властивість притаманна молекулі тРНКРhе. Показано також, що клітини, які містять термолабільний фермент i траноформовані iплaзмiдaми pUC19 i pBR322, можуть рости в непермісивних умовах (42°С) при вирощувані вcix клігин, залучених до трансформаційної процедури, протягом ночі з аєрацією в розбавленому м'ясному бульйоні.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Cherepenko E, Matsuka G. Genes of prokaryotic and eukaryotic aminoacyl-tRNA synthetases. Usp Biol Khim. 1989; 30:67-105.
[2] Schimmel P. Functional analysis of RNA and protein determinats for aminoacylation. 15 International tRNA Workshop (1993, May 30-June 4). Cap d'Agde, 1993: 150.
[3] Petrushenko ZM, Tukalo MA, Gudzera OI, Rozhko OT, Matsuka GKh. Determination of interacting segments of tRNA(Leu) from cow mammary glands with homologous aminoacyl-tRNA-synthetase by a chemical modification method. Bioorg Khim. 1990;16(12):1647-52.
[4] Favorova OO, Grechko VV, Kiselev LL, Sakharova NK. Protective effect of transfer ribonucleic acid in heat inactivation of valyl-RNA-synthetase. Dokl Akad Nauk SSSR. 1966;171(3):742-5.
[5] Morgan S, Körner A, Low KB, Söll D. Regulation of biosynthesis of aminoacyl-tRNA synthetases and of tRNA in Escherichia coli. I. Isolation and characterization of a mutant with elevated levels of tRNAGln 1. J Mol Biol. 1977;117(4):1013-31.
[6] Schwartz I, Klotsky RA, Elseviers D, Gallagher PJ, Krauskopf M, Siddiqui MA, Wong JF, Roe BA. Molecular cloning and sequencing of pheU, a gene for Escherichia coli tRNAPhe. Nucleic Acids Res. 1983;11(13):4379-89.
[7] Caillet J, Plumbridge JA, Springer M. Evidence that pheV, a gene for tRNAPhe of E. coli is transcribed from tandem promoters. Nucleic Acids Res. 1985;13(10):3699-710.
[8] Negrutskiĭ BS, El'skaia AV. Characteristic features of heat inactivation of leucyl-tRNA- synthetase from the rabbit liver in the presence of various tRNA conformers. Mol Biol (Mosk). 1984;18(5):1297-300.
[9] Delamarche C, Vacher J, Buckingham RH. Mutants affecting tRNA(Phe) from Escherichia coli. Studies of the suppression of thermosensitive phenylalanyl-tRNA synthetase. Eur J Biochem. 1987;168(2):365-9.
[10] Yavachev L, Ivanov I. What does the homology between E. coli tRNAs and RNAs controlling ColE1 plasmid replication mean? J Theor Biol. 1988;131(2):235-41.
[11] Maniatis T, Fritsch EF, Sambrook J. Molecular cloning: a laboratory manual. New York: Cold Spring Harbor Lab, 1982; 545 p.