Biopolym. Cell. 1994; 10(2):72-78.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0003A8
Порівняльна характеристика внутрішньомолекулярної рухливості та спорідненості до кисню гемоглобінів у ряду хребетних
1Коношенко С. В., 1Байала Іссо
  1. Сімферопольський державний університет ім. М. В. Фрунзе
    Ялтинська, 4, Сімферополь, Україна, 333036

Abstract

Грунтуючись на даних ЯМР-релаксації зроблено філогенетичну оцінку внутршньомолекулярної рухливості електрофоретично гомогенних фракцій гемоглобінів окремих представниюв хребетних. Встановлено відповідність у філогенетичних особливостях внутрішньомолекулярної рухливості фракцій гемоглобінів та їx спорідненості до кисню. При переході від нижчих філогенетичних груп хребетних до вищих зростае внутршньомолекулярна рухливість гемоглобінв i разом з тим знижується їx спорідненість до кисню.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Zuckerkandl E. The evolution of hemoglobin. Sci Am. 1965;212:110-8.
[2] Zuckerkandl E. Evolutionary processes and evolutionary noise at the molecular level. I. Functional density in proteins. J Mol Evol. 1976;7(3):167-83.
[3] Dayhoff MO, Langhlin PT, Barker WC. Evolution of sequence within protein superfamiles. Naturwissenshaften. 1975; 62: 154-73.
[4] Kimura M. The neutral theory of molecular evolution. New York: Cambridge University Press. 1983; 367 pp
[5] Drabkin DL. A simplified technique for a large scale crystallization of human oxyhemoglobin; isomorphous transformations of hemoglobin and myoglobin in the crystalline state. Arch Biochem. 1949;21(1):224-32.
[6] Davis BJ. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins. Ann N Y Acad Sci. 1964;121:404-27.
[7] Azhitskii GIu, Bagdasar'ian SN. Possibility of isolation of monomeric immunochemically pure serum albumin. Lab Delo. 1975;(12):712-4.
[8] Shorokhov IuA. Spectrophotometric method of determining oxyhemoglobin dissociation curves in a cuvette-desaturator. Fiziol Zh SSSR Im I M Sechenova. 1974;60(4):654-6.
[9] Kushakovskiy M. S. Methemoglobinemia. Handbook of functional diagnostics. M. : Meditsina, 1970: 423-7.
[10] Aksenov SI. Study of the dynamic structure of globular proteins using impulse methods of nuclear magnetic resonance. Mol Biol (Mosk). 1983;17(3):475-83.
[11] Fedotov VD. Nuclear magnetic resonance and intramolecular mobility of proteins. Mol Biol (Mosk). 1983;17(3):493-504.
[12] Vashman AA. Pronin IS. Nuclear magnetic relaxation spectroscopy. Energoatomizdat, 1986. 232 p.
[13] Ivannikov AI, Abramov VM, Volkov VIa, Zav'ialov VP. Comparative investigation of the dynamic conformational properties of human myeloma immunoglobulin G of different subclasses using impulse NMR. Mol Biol (Mosk). 1983;17(4):734-40.