Biopolym. Cell. 1994; 10(1):94-99.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000398
Реакційні центри пурпурових бактерій та зелені рослини як датчики екологічного стану навколишнього середовища
1Гуща О. О., 1Добровольський О. А., 1Привалко А. В., 1Федоренко Ю. П., 1Харкянен В. М.
  1. Міжгалузевий науково-інженерний центр з фізики живого і мікрохвильової резонансної терапії «Відгук»
    вул. Володимирська, 61-б, Київ, Україна, 252017

Abstract

Досліджено спектри поглинання та кінетика фотовідновлення поглинання при додатковому імпульсному збудженні реакційних центрiв (РЦ) пурпурових бактерій Rhodobacterium sphaeroides та ленгмюрівських плівок, виготовлених із цих РЦ, у вигляді чистих препаратів i з добавкою інгібітора (атразину), що блокує переніс електрона по електрон-транспортному ланцюгу РЦ. Показано, що добавка атразину в концентраціях 10–7 М суттево змінює оптико-кінетичні властивості РЦ бактерій. Вплив атразину на властивоси ленгмюрівських плівок проявляється у значному збільшенні частки короткоживучих компонент у залежностях релаксації ix поглинання при iмпульсному оптичному збyджeннi. Вивчено також вплив інгібіторів на кінетико-флюоресцентні властивості зелених рослин, крива індукції флюоресценцій яких може відігравати роль чутливого індикатора наявності забруднювачів у середовищі перебування рослин.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Sinning I. Herbicide binding in the bacterial photosynthetic reaction center. Trends Biochem Sci. 1992;17(4):150-4.
[2] Draber W, Tietjen K, Kluth J, Trabst A. Herbicides in photosynthesis research. Angewandte Chemie. 1991; 30(12):1621-33.
[3] Colapicchioni C, Barbaro A, Porcelli F, Giannini I. Immunoenzymatic assay using CHEMFET devices. Sens Actuators B Chem. 1991;4(3-4):245–50.
[4] Ngeh-Ngwainbi J, Foley PH, Kuan SS, Guilbault GG. Parathion antibodies on piezoelectric crystals. J Am Chem Soc. 1986;108(18):5444–7.
[5] Noks PP, Adamova NP, Pashchenko VZ, Timofeev KN, Kononenko AA, Rubin AB. Isolation and characterization of photochemical properties of the photosynthetic reaction centers from Rhodopseudomonas shperoides, strain 1760-1. Mol Biol (Mosk). 1976;10(2):641-57.
[6] Zakharova NI, Fabian M, Uspenskaia NIa, Kononenko AA, Rubin AB. Structural-functional characteristics of photosynthetic reaction centers extracted by treatment with lauryldimethylamine oxide from Rhodopseudomonas sphaeroides (wild type). Biokhimiia. 1981;46(9):1703-11.
[7] Kalabina NA, Lukashev EP, Zaitsev SYu, Kononenko AA. Mixed lipid-protein films of bacterial photosynthetic reaction centres. II. Mixed multilayers on solid supports. Membr Cell Biol. 1997;10(5):535-41.
[8] Erohin VV, Kayushina RL, Lvov YM, et al. Preparation of Langmuir films of photosynthetic reaction centers of purple bacteria. Dokl Akad Nauk SSSR. 1988. 299: 1262-1266.
[9] Rubin AB. Biophysics. M. Vysshaya shkola. 1987; vol. 2. 304 p.
[10] Shaytan KV, Uporov IV, Lukashev YeP. et al. Photo conformational transition temperature and the cause of the lighting effects in the charge recombination in reaction centers of photosynthetic bacteria. Mol Biol (Mosk). 1991; 25: 695-705.
[11] Parson WW. Quinones as secondary electron acceptor. The photosynthetic bacteria. New York ; London : Plenum press, 1978:455-69.
[12] KKochubey SM. Membrane proteins of chloroplasts. Supramolecular complex PS2. Fiziologiia i biokhimiia kul'turnykh rasteniy. 1992; 24(4): 315-24.