Biopolym. Cell. 1994; 10(1):53-57.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000391
Роль посттрансляційних модифікацій білків у регуляції швидкості старіння клітин дріжджів Saccharomyces paradoxus
1Лукаш О. І., 1Пушкша Н. В., 1Климова І. О., 1Назарова І. Н.
  1. НДІ біології
    Ростовський державний університет
    пр. Стачки 194/1, Ростов-на-Дону, Російська Федерація, 344090

Abstract

Досліджено посттрансляційні неферментативні процеси дезамідування i глікозилювання у білках «молодих» та «старих» клітин популяци дріжджів S. paradoxus, які вирощували при 25 °С на мінімальному середовщі за концентрації глюкози 1, 2, 5, 10 %. Встановлено пряму кореляційну залежність між ступенем глікозилювання i дезамідування білків та швидкістю старіння популяції клітин дріжджів. Результатом посттрансляційних модифікацій у білках дріжджів є збільшення їx атакування протеолітичними ферментами.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Gillery P, Monboisse JC, Maquart FX, Borel JP. Aging mechanisms of proteins. Diabete Metab. 1991;17(1):1-16.
[2] Wright HT. Nonenzymatic deamidation of asparaginyl and glutaminyl residues in proteins. Crit Rev Biochem Mol Biol. 1991;26(1):1-52.
[3] Appel N. Berich uber Symp. glykirte Hemoglobin Clin chem. 1987; 18(4):172-175.
[4] Dunn JA, Patrick JS, Thorpe SR, Baynes JW. Oxidation of glycated proteins: age-dependent accumulation of N epsilon-(carboxymethyl)lysine in lens proteins. Biochemistry. 1989;28(24):9464-8.
[5] Pushkina NV, Shepotinovskaia IV, Nazarov IP, Lukas AI. Role of non-enzymatic glycosylation of proteins accelerate the aging process. Accelerated aging: association with age pathology: Scientific. conf. Kyiv, 1992.
[6] Pushkina NV. Protein amidation in the aging organism. Ukr Biokhim Zh. 1979;51(6):680-3.
[7] Wlckerhau U. S. Jeast nitrogen base. Dep. A. G. Tech. Bull. 1951. N 1029: 2437-2465.
[8] Lyons S, Nelson N. An immunological method for detecting gene expression in yeast colonies. Proc Natl Acad Sci U S A. 1984;81(23):7426-30.
[9] Parker KM, England JD, Da Costa J, Hess RL, Goldstein DE. Improved colorimetric assay for glycosylated hemoglobin. Clin Chem. 1981;27(5):669-72.
[10] Pongor S, Ulrich PC, Bencsath FA, Cerami A. Aging of proteins: isolation and identification of a fluorescent chromophore from the reaction of polypeptides with glucose. Proc Natl Acad Sci U S A. 1984;81(9):2684-8.
[11] Shepotinovskaia IV. Effect of glutathione on the proteolytic degradation of tissue proteins in young and old rats. Ukr Biokhim Zh. 1986;58(4):14-8.
[12] Danilova LA, Fomenko MO, Leina LM. Glycation of proteins and methods of its assessment. Ukr Biokhim Zh. 1991;63(3):13-6.
[13] Azevedo MS. Maillard compounds as a cause of aging. Acta Med Port. 1990;3(2):126-8.
[14] Lowenson JD, Clarke S. Spontaneous degradation and enzymatic repair of aspartyl and asparaginyl residues in aging red cell proteins analyzed by computer simulation. Gerontology. 1991;37(1-3):128-51.
[15] Patel K, Borchardt RT. Chemical pathways of peptide degradation. II. Kinetics of deamidation of an asparaginyl residue in a model hexapeptide. Pharm Res. 1990;7(7):703-11.
[16] Wright HT. Sequence and structure determinants of the nonenzymatic deamidation of asparagine and glutamine residues in proteins. Protein Eng. 1991;4(3):283-94.
[17] Tyler-Cross R, Schirch V. Effects of amino acid sequence, buffers, and ionic strength on the rate and mechanism of deamidation of asparagine residues in small peptides. J Biol Chem. 1991;266(33):22549-56.
[18] Pushkina IV, Lukash AI. Easy and hard hydrolysable amide groups in protens. Izv. Severo-Kavkaz. nauch. tsentra vyssh. shk. yestestv. nauki. 1976-No 2: 95.
[19] Sharp JJ, Robinson AB, Kamen MD. Synthesis of a polypeptide with lysozyme activity. J Am Chem Soc. 1973;95(18):6097-108.