Biopolym. Cell. 1994; 10(1):37-40.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00038E
Порівняння нуклеотидних послідовностей лідерів rplJL оперонів ентеробактерій
1Живолуп О. М., 1Крупська І. В., 1Лясковський Т. М., 1Патон Є. Б.
  1. Інститут клітинної біології та генетичної інженерії НАН України
    вул. Академіка Заболотного, 148, Київ, Україна, 03680

Abstract

Проведено визначення нуклеотидної послідовності та порівняння структур лідерних областей rplJL oпepонів п'яти ентеробактерій. Виявлено високу консервативність структурової організації.
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Lindahl L, Zengel JM. Ribosomal genes in Escherichia coli. Annu Rev Genet. 1986;20:297-326.
[2] Fiil NP, Friesen JD, Downing WL, Dennis PP. Post-transcriptional regulatory mutants in a ribosomal protein-RNA polymerase operon of E. coli. Cell. 1980;19(4):837-44.
[3] Christensen T, Johnsen M, Fiil NP, Friesen JD. RNA secondary structure and translation inhibition: analysis of mutants in the rplJ leader. EMBO J. 1984;3(7):1609-12.
[4] Paton EB, Woodmaska MI, Kroupskaya IV, Zhyvoloup AN, Matsuka GKh. Evidence for the ability of L10 ribosomal proteins of Salmonella typhimurium and Klebsiella pneumoniae to regulate rplJL gene expression in Escherichia coli. FEBS Lett. 1990;265(1-2):129-32.
[5] Zhyvoloup A. N., Paton E. B. Possibility of heterologous regulation of the Klebsiella pneumoniae rplJL genes operon by L10 protein of Escherichia coli. Biopolym Cell. 1992; 8(3):51-53.
[6] Zhyvoloup A. N., Paton E. B. Ribosomal protein L10 of Escherichia coli is regulating gene expression in the rplJL operon of Citrobacter freundii. Biopolym Cell. 1993; 9(6):90-92.
[7] Zhou YH, Zhang XP, Ebright RH. Random mutagenesis of gene-sized DNA molecules by use of PCR with Taq DNA polymerase. Nucleic Acids Res. 1991;19(21):6052.
[8] Yanisch-Perron C, Vieira J, Messing J. Improved M13 phage cloning vectors and host strains: nucleotide sequences of the M13mp18 and pUC19 vectors. Gene. 1985;33(1):103-19.
[9] Innis MA, Myambo KB, Gelfand DH, Brow MA. DNA sequencing with Thermus aquaticus DNA polymerase and direct sequencing of polymerase chain reaction-amplified DNA. Proc Natl Acad Sci U S A. 1988;85(24):9436-40.
[10] Post LE, Strycharz GD, Nomura M, Lewis H, Dennis PP. Nucleotide sequence of the ribosomal protein gene cluster adjacent to the gene for RNA polymerase subunit beta in Escherichia coli. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979;76(4):1697-701.
[11] Zhyvoloup AN, Woodmaska MI, Kroupskaya IV, Paton EB. Nucleotide sequence of the rplJL operon and the deduced primary structure of the encoded L10 and L7/L12 proteins of Salmonella typhimurium compared to that of Escherichia coli. Nucleic Acids Res. 1990;18(15):4620.
[12] Climie SC, Friesen JD. In vivo and in vitro structural analysis of the rplJ mRNA leader of Escherichia coli. Protection by bound L10-L7/L12. J Biol Chem. 1988;263(29):15166-75.
[13] Climie SC, Friesen JD. Feedback regulation of the rplJL-rpoBC ribosomal protein operon of Escherichia coli requires a region of mRNA secondary structure. J Mol Biol. 1987;198(3):371-81.
[14] Draper DE. How do proteins recognize specific RNA sites? New clues from autogenously regulated ribosomal proteins. Trends Biochem Sci. 1989;14(8):335-8.
[15] Zengel JM, Lindahl L. Diverse mechanisms for regulating ribosomal protein synthesis in Escherichia coli. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1994;47:331-70.
[16] Varani G, Cheong C, Tinoco I Jr. Structure of an unusually stable RNA hairpin. Biochemistry. 1991;30(13):3280-9.
[17] Petersen C. Long-range translational coupling in the rplJL-rpoBC operon of Escherichia coli. J Mol Biol. 1989;206(2):323-32.