Biopolym. Cell. 1985; 1(3):141-146.
Біополімери та регуляція генома
Гістон Н1 і транскрипційно активні ділянки хроматину
1Караванов А. А.
  1. Інститут біології розвитку ім. Н. К. Кольцова АН СРСР
    Москва, СРСР

Abstract

Методом обмеженого гідролізу ядер селезінки миші ДНКазою І і подальшим аналізом білків, які при цьому вивільняються, вивчено питання вмісту гістона Н1 в транскрипційно активних ділянках хроматину. Отримані дані вказують на велике значення високих рівнів упаковки хроматину в ядрі для організації транскрипційно активних ділянок. Результати також вказують на те, що гістон Н1 не входить до складу транскрипційно активних ділянок (чи присутній в них у вкрай незначних кількостях). Однак зміна екстрагованості гістонів з ядер після вибіркового видалення з них гістона Н1 вказує на його можливу участь у підтримці стабільності взаємодії серцевинних гістонів з петлями транскрипційно активного хроматину на рівні високих порядків його упаковки в ядрі.

References

[1] Sluyzer M. The HI histones. Trends Biochem. Sci., 1977; 2(1):202-204.
[2] Cooper E, Palmer RJ, Spaulding SW. Effect of thyrotropin on 32P-labelled histones H1 and H3 in specific populations of nucleosomes in the thyroid. Nucleic Acids Res. 1981;9(14):3389-401.
[3] Wilkinson DJ, Shinde BG, Hohmann P. Cell-specific phosphorylation of H1 histone subtypes among different Chinese hamster cell lines in interphase. J Biol Chem. 1982;257(3):1247-52.
[4] Jenson JC, FitzGibbon J, Brennan LA, Litman GW. Binding of benzo[a]pyrene to histones and altered affinity of modified histone 1 for deoxyribonucleic acid. Biochemistry. 1982;21(4):601-7.
[5] Koslov YV, Georgiev GP. Mechanism of Inhibitory Action of Histones on DNA Template Activity in vitro. Nature. 1970;228(5268):245-7.
[6] Spelsberg TC, Hnilica LS. Proteins of chromatin in template restriction. II. Specificity of RNA synthesis. Biochim Biophys Acta. 1971;228(1):212-22.
[7] Groner Y, Monroy G, Jacquet M, Hurwitz J. Chromatin as a template for RNA synthesis in vitro. Proc Natl Acad Sci U S A. 1975;72(1):194-9.
[8] Cedar H, Solage A, Zurucki F. Control of RNA synthesis by chromatin proteins. Nucleic Acids Res. 1976;3(7):1659-70.
[9] Paul J, Zollner EJ, Gilmour RS, Birnie GD. Properties of transcriptionally active chromatin. Cold Spring Harb Symp Quant Biol. 1978;42 Pt 1:597-603.
[10] Weintraub H, Groudine M. Chromosomal subunits in active genes have an altered conformation. Science. 1976;193(4256):848-56.
[11] Levy-Wilson B. Effects of nuclear disruption on the macromolecular composition of nucleosome subfractions. Nucleic Acids Res. 1979;7(8):2239-54.
[12] Weisbrod S, Weintraub H. Isolation of a subclass of nuclear proteins responsible for conferring a DNase I-sensitive structure on globin chromatin. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979;76(2):630-4.
[13] Hymer WC, Kuff EL. Isolation of nuclei from mammalian tissues through the use of Triton X-100. J Histochem Cytochem. 1964;12:359-63.
[14] Spirin AS. Spectrophotometric determination of total nucleic acids. Biokhimiia. 1958;23(5):656-62.
[15] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[16] Panyim S, Chalkley R. High resolution acrylamide gel electrophoresis of histones. Arch Biochem Biophys. 1969;130(1):337-46.
[17] Cole RD, Lawson GM, Hsiang MW. H1 histone and the condensation of chromatin and DNA. Cold Spring Harb Symp Quant Biol. 1978;42 Pt 1:253-63.
[18] Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-75.
[19] Levy B, Dixon GH. Partial purification of transcriptionally active nucleosomes from trout testis cells. Nucleic Acids Res. 1978;5(11):4155-63.
[20] Letnansky K. Nuclear proteins in genetically active and inactive parts of chromatin. FEBS Lett. 1978;89(1):93-7.
[21] Weischet WO, Allen JR, Riedel G, Van Holde KE. The effects of salt concentration and H-1 depletion on the digestion of calf thymus chromatin by micrococcal nuclease. Nucleic Acids Res. 1979;6(5):1843-62.
[22] Azorin F, Junca R. Structural organization of calf thymus chromatin depleted of histone H1 by acidic treatment. FEBS Lett. 1981;133(1):67-71.
[23] Davie JR, Candido EP. DNase I sensitive chromatin is enriched in the acetylated species of histone H4. FEBS Lett. 1980;110(2):164-8.
[24] Weisbrod ST. Properties of active nucleosomes as revealed by HMG 14 and 17 chromatography. Nucleic Acids Res. 1982;10(6):2017-42.
[25] Itkes AV, Glotov BO, Nikolaev LG, Preem SR, Severin ES. Repeating oligonucleosomal units. A new element of chromatin structure. Nucleic Acids Res. 1980;8(3):507-27.
[26] Oakley BR, Kirsch DR, Morris NR. A simplified ultrasensitive silver stain for detecting proteins in polyacrylamide gels. Anal Biochem. 1980;105(2):361-3.
[27] Luchnik AN, Bakaev VV, Iugai AA. Hypersensitivity to DNAse I of flexible DNA in the composition of transcriptionally active SV40 virus minichromosomes. Dokl Akad Nauk SSSR. 1984;274(3):754-8.