Каталітична активність мікрокристалів аспартатамінотрансферази
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.00019EАнотація
Вперше показано ензиматичну активність кристалічної аспартатамінотрансферази (КФ 2.6.1.1) з цитозолю серця курей у розчинах сульфату амонію (50 %) і поліетиленгліколю (20 %); активність мікрокристалів становить 32 і 40 % активності ферменту в розчині відповідно.Посилання
Doscher MS, Richards FM. The activity of an enzyme in the crystalline state: ribonuclease S. J Biol Chem. 1963; 238(7):2399-2406.
Spilburg CA, Bethune JL, Valee BL. Kinetic properties of crystalline enzymes. Carboxypeptidase A. Biochemistry. 1977;16(6):1142-50.
Alter GM, Leussing DL, Neurath H, Vallee BL. Kinetic properties of carboxypeptidase B in solutions and crystals. Biochemistry. 1977;16(16):3663-8.
Kirsten H, Christen P. Catalytic activity of non-cross-linked microcrystals of aspartate aminotransferase in poly(ethylene glycol). Biochem J. 1983;211(2):427-34.
Malashkevich VN, Kochkina VM, Torchinskii IuM, Arutiunian EG. Conformational changes in cytosol aspartate aminotransferase induced by oxoglutarate. Dokl Akad Nauk SSSR. 1982;267(5):1257-61.
Borisov VV, Borisova SN, Sosfenov NI, Dikson KhB. Conformation of aspartate aminotransferase in crystals Mol Biol (Mosk). 1983;17(4):705-13.
Jenkins W. T., Yphaniis D. A., Sizer . . W. Glutamic aspartic transaminase. J. Biol. Chem, 1959. 234, N 1:51-57.
Bertland LH, Kaplan NO. Studies on the conformations of the multiple forms of chicken heart aspartate aminotransferase. Biochemistry. 1970;9(13):2653-65.
Kochkina VM. Influence of metal ions on the crystal size aspartate transaminase, getting tyazheloatomnyh derived enzyme crystals. Kristallografiya. 1983; 28(5):1013-7.
Kiick DM, Cook PF. H studies toward the elucidation of the auxiliary catalyst for pig heart aspartate aminotransferase. Biochemistry. 1983;22(2):375-82.
