Biopolym. Cell. 1993; 9(4):39-44.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000364
Структура та функції біополімерів
Аналіз антигенних властивостей RGD-що містить ділянки филаментозному гемаглютиніну Bordetella pertussis, що відповідає за зв'язування з CR3-інтегріном макрофагів
1Пхакадзе Є. Г., 1Кавун Е. М., 1Чечот В. А., 1Маринець А. В., 2Радавський Ю. Л., 1Коміссаренко С. В.
  1. Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
    вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601
  2. Інститут біоорганічної хімії та нафтохімії НАН України
    вул. Мурманська, 1, Київ, Україна, 02094

Abstract

Виявлено антигенну детермінанту, що розпізнається антитілами, в районі 4094–1102 філаментозного гемаглютиніну В. pertussis. В дослідженнях використовували нативний ФГА, синтетичний нонапептид TVGRGDPHQ, його кон'югати з альбумінами із сироватки крові бика та людини. Перший кон'югат був одержаний за допомогою глютаральдегідного методу, другий – з використанням N-сукциніміділrL (3-пірідилдитіопропіонату)– SPDP. Епітопспецифічні антитіла вивчали за допомогою імуноафінної хроматографії та імуноферментного аналізу. Локалізація антигенної детермінанти в даному локусі ФГА вказує на можливість використання відповідного пептиду як складової частини синтетичної вакцини проти кашлюку.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Robinson A., Ashworth L. A. E. Acellular and defined-component vaccines against pertussis. Pathogenesis and immunity in pertussis. Eds. A. C. Wardlaw, R. Parton. New YorkrJohn Willy and Sons, 1988: 399-417.
[2] Ui M., Nogimori K, Tamura M. Islet-activating protein, pertussis toxin: subunit structure and mechanism for its multiple biological actions. Pertussis toxin. Eds. R. D. Sekura et al. New York : Acad, press, 1985: 19-43.
[3] Burns DL, Manclark CR. Role of cysteine 41 of the A subunit of pertussis toxin. J Biol Chem. 1989;264(1):564-8.
[4] Barbieri JT, Moloney BK, Mende-Mueller LM. Expression and secretion of the S-1 subunit and C180 peptide of pertussis toxin in Escherichia coli. J Bacteriol. 1989;171(8):4362-9.
[5] Askelöf P, Rodmalm K, Abens J, Undén A, Bartfai T. Use of synthetic peptides to map antigenic sites of Bordetella pertussis toxin subunit S1. J Infect Dis. 1988;157(4):738-42.
[6] Askelöf P, Rodmalm K, Wrangsell G, Larsson U, Svenson SB, Cowell JL, Undén A, Bartfai T. Protective immunogenicity of two synthetic peptides selected from the amino acid sequence of Bordetella pertussis toxin subunit S1. Proc Natl Acad Sci U S A. 1990;87(4):1347-51.
[7] Mortimer EA Jr, Kimura M, Cherry JD, Kuno-Sakai H, Stout MG, Dekker CL, Hayashi R, Miyamoto Y, Scott JV, Aoyama T, et al. Protective efficacy of the Takeda acellular pertussis vaccine combined with diphtheria and tetanus toxoids following household exposure of Japanese children. Am J Dis Child. 1990;144(8):899-904.
[8] Kimura A, Mountzouros KT, Relman DA, Falkow S, Cowell JL. Bordetella pertussis filamentous hemagglutinin: evaluation as a protective antigen and colonization factor in a mouse respiratory infection model. Infect Immun. 1990;58(1):7-16.
[9] Relman D, Tuomanen E, Falkow S, Golenbock DT, Saukkonen K, Wright SD. Recognition of a bacterial adhesion by an integrin: macrophage CR3 (alpha M beta 2, CD11b/CD18) binds filamentous hemagglutinin of Bordetella pertussis. Cell. 1990;61(7):1375-82.
[10] Carlsson J, Drevin H, Axén R. Protein thiolation and reversible protein-protein conjugation. N-Succinimidyl 3-(2-pyridyldithio)propionate, a new heterobifunctional reagent. Biochem J. 1978;173(3):723-37.
[11] Osterman LA. Chromatography of proteins and nucleic acids. M. Nauka, 1985: 536 p.
[12] Mutter S, Briandt JP, Plane S. et al. Immunochemical reactivity of synthetic peptides. Protides Biol. Fluids Proc. 34-th Colloq. (Oxford, sept. 1986). Oxford, 1986: 87-90.
[13] Geysen HM, Tainer JA, Rodda SJ, Mason TJ, Alexander H, Getzoff ED, Lerner RA. Chemistry of antibody binding to a protein. Science. 1987;235(4793):1184-90.
[14] Carbone FR, Paterson Y. Monoclonal antibodies to horse cytochrome c expressing four distinct idiotypes distribute among two sites on the native protein. J Immunol. 1985;135(4):2609-16.
[15] Plow EF, Pierschbacher MD, Ruoslahti E, Marguerie GA, Ginsberg MH. The effect of Arg-Gly-Asp-containing peptides on fibrinogen and von Willebrand factor binding to platelets. Proc Natl Acad Sci U S A. 1985;82(23):8057-61.
[16] Pytela R, Pierschbacher MD, Ruoslahti E. A 125/115-kDa cell surface receptor specific for vitronectin interacts with the arginine-glycine-aspartic acid adhesion sequence derived from fibronectin. Proc Natl Acad Sci U S A. 1985;82(17):5766-70.
[17] Leininger E, Roberts M, Kenimer JG, Charles IG, Fairweather N, Novotny P, Brennan MJ. Pertactin, an Arg-Gly-Asp-containing Bordetella pertussis surface protein that promotes adherence of mammalian cells. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991;88(2):345-9.