Порівнюється гідроліз N-кінцевих фрагментів фібриногену бика нативним α-тромбіном та його некоагулянтною γ-формою з пошкодженим додатковим центром впізнавання високомолекулярних субстратів. Знайдено, що чутливий до тромбіну зв'язок 19–20 фрагменту 1–54 Aα-ланцюга фібриногену, ізольованого або в складі N-кінцевого дисульфідного вузла, гідролізується α-тромбіном набагато ефективніше, ніж γ-формою фермента. Різниця між ними зникає у разі відщеплення послідовності 37–54 з С-кінця фрагменту, причому швидкість гідролізу знижується до рівня γ-форми. Ці результати свідчать про те, що 1) в межах послідовності 37–54 Aα-ланцюга фібриногену знаходиться ділянка, що «впізнає» додатковий центр тромбіну; 2) взаємодія між ним. та додатковим центром призводить до посилення каталітичної дії активного центру фермента.