Biopolym. Cell. 1988; 4(5):238-245.
Структура та функції біополімерів
Можливе кодування залізо-сірчаних білків у мітохондріальному геномі ссавців
1Береговська Н. Н., 1Савіч А. В.
- Інститут біофізики МОЗ СРСР
Москва, СРСР
Abstract
Порівняння амінокислотних послідовностей, виведених з нуклеотидної послідовності неідентифікованих реплікативних ділянок (НРД) мітохондріального геному людини, з амінокислотними послідовностями залізо-сірчаних і флавіновмісних білків показало наявність між ними подібності. На цій основі побудовано еволюційну схему взаємозв’язків між білками зазначеного типу.
Повний текст: (PDF, російською)
References
[1]
Nomenclature of iron-sulfur proteins. Recommendations, 1978: Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry (NC-IUB). Biochim Biophys Acta. 1979;549(2):101-5.
[2]
George DG, Hunt LT, Yeh LS, Barker WC. New perspectives on bacterial ferredoxin evolution. J Mol Evol. 1985;22(1):20-31.
[3]
Beinert H. Iron-sulfur proteins, the most numerous and most diversified components of the mitochondrial electron transfer system. Adv Exp Med Biol. 1976;74:137-49.
[4]
Chance B. Electron transfer: pathways, mechanisms, and controls. Annu Rev Biochem. 1977;46:967-80.
[5]
Luzikov VI. Regulation of the mitochondria formation. Moscow, Nauka, 1980; 318 p.
[6]
Anderson S, Bankier AT, Barrell BG, de Bruijn MH, Coulson AR, Drouin J, Eperon IC, Nierlich DP, Roe BA, Sanger F, Schreier PH, Smith AJ, Staden R, Young IG. Sequence and organization of the human mitochondrial genome. Nature. 1981;290(5806):457-65.
[7]
DePierre JW, Ernster L. Enzyme topology of intracellular membranes. Annu Rev Biochem. 1977;46:201-62.
[8]
Cole ST, Grundstr?m T, Jaurin B, Robinson JJ, Weiner JH. Location and nucleotide sequence of frdB, the gene coding for the iron-sulphur protein subunit of the fumarate reductase of Escherichia coli. Eur J Biochem. 1982;126(1):211-6.
[9]
Young IG, Rogers BL, Campbell HD, Jaworowski A, Shaw DC. Nucleotide sequence coding for the respiratory NADH dehydrogenase of Escherichia coli. UUG initiation codon. Eur J Biochem. 1981;116(1):165-70.
[10]
Cole ST. Nucleotide sequence coding for the flavoprotein subunit of the fumarate reductase of Escherichia coli. Eur J Biochem. 1982;122(3):479-84.
[11]
Commak R. Evolution and diversity in the iron-sulfur proteins. Chim Scr. 1983. 21(1):87-95.
[12]
Dayhoff M. O., Hunt T. L. Protein sequence database. Washington: D. C., 1981. 265 p.
[13]
Dayhoff MO, Barker WC, Hunt LT. Establishing homologies in protein sequences. Methods Enzymol. 1983;91:524-45.
[14]
Tedro SM, Meyer TE, Kamen MD. Primary structure of a high potential iron-sulfur protein from the photosynthetic bacterium Thiocapsa pfennigii. J Biol Chem. 1974;249(4):1182-8.
[15]
Fox J. L. Evolution of flavo proteins. Flavins and flavoproteins. Amsterdam: Elsevier, 1976. :432-436.
[16]
Kagi JH, Kojima Y, Kissling MM, Lerch K. Metallothionein: an exceptional metal thiolate protein. Ciba Found Symp. 1979;(72):223-37.
