Biopolym. Cell. 1987; 3(5):240-245.
Структура та функції біополімерів
Триптичні пептиди каталази гриба Penicillium vitale. 1. Розділення і амінокислотний склад розчинних пептидів
1Козлов Е. А., 2Кириленко М. Т., 1Левітіна Т. Л., 2Гудкова Л. В., 1Дегтяр Р. Г., 2Солодова Є. В.
- Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС
Київ, СРСР - Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна АН УРСР
Київ, СРСР
Abstract
Відновлений і карбоксиметильований апофермент розщеплювали трипсином. Фракцію розчинних у 0,2 н. оцтовій кислоті пептидів триптичного гідролізату каталази розділяли гель-фільтруванням через сефадексе G-25, іонообмінною хроматографією на AG 50X8, високовольтним електрофорезом і хроматографією на папері. Отримано 54 пептиди, що нараховують 487 залишків амінокислот.
Повний текст: (PDF, російською)
References
[1]
Vainshtein BK, Melik-Adamyan WR, Barynin VV, Vagin AA, Grebenko AI. Three-dimensional structure of the enzyme catalase. Nature. 1981;293(5831):411-2.
[2]
Vainshtein BK, Melik-Adamyan WR, Barynin VV. et al. Structure of catalase from Penicillium vitale. Kristallografiya. 1981; 26(5):1003-28.
[3]
Gudkova LV, Kirilenko MT, Levitina TL, Kozlov EA. Study of the subunit structure of catalase from Penicillium vitale. Ukr Biokhim Zh. 1985;57(4):29-33.
[4]
Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G, Fang RS, Bonaventura J. The complete amino acid sequence of bovine liver catalase and the partial sequence of bovine erythrocyte catalase. Arch Biochem Biophys. 1982;214(1):397-421.
[5]
Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Apell G, Evans L, Bonaventura J, Fang RS. The partial amino acid sequence of human erythrocyte catalase. Arch Biochem Biophys. 1982;214(1):422-4.
[6]
Kozlov EA, Levitina TL, Katsman MS, Gusak NM, Serebryany SB. Reconstruction of the polypeptide chain of the inclusion body protein of the silkworm nuclear polyhedrosis virus. Complete amino acid sequence. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 1978; 4(8):1048-53.
[7]
Levitina TL, Kozlov EA, Ovander MN, Serebryany SB. Tryptic peptides of inclusion body protein in nuclear polyhedrosis virus of Porthetria dispar. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 1981; 7(7):985-95.
[8]
Gusak NM, Kozlov EA, Ovander MN, Serebryany SB. Tryptic peptides of inclusion body protein of nuclear polyhedrosis virus of Galleria mellonella. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 1981; 7 (7):996-1007
[9]
Kozlov EA, Serebryany SB. Structure of certain tryptic peptides of the polyhedrin of the Mamestra brassicae nuclear polyhedrosis virus. Biopolym Cell. 1985; 1(4):194-198.
[10]
Gusak NM, Kozlov EA, Rodnin NV, Serebryany SB. The structure of the tryptic peptides of polyhedrin of the nuclear polyhedrosis virus of Agrotis segetum. Biopolym Cell. 1985; 1(6):312-7.
[11]
Levitina TL, Serebryany SB, Rodnin NV, Kozlov EA. The structure of some tryptic peptides of the Agrotis segetum granulosis virus granulin. Biopolym Cell. 1986; 2(1):30-5.
[12]
Levitina TL, Rodnin NV, Serebryany SB, Kozlov EA. The structure of certain chymotryptic peptides of the Agrotis segetum granulosis virus granulin. Biopolym Cell. 1986; 2(2):73-81.
[13]
Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM, Ovander MN, Serebryany SB. Comparison of amino acid sequences of inclusion body proteins of nuclear polyhedrosis viruses of Bombyx mori, Porthetria dispar and Galleria mellonella. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 1981; 7(7):1008-15.
[14]
Serebrianyi SB, Kavsan VM, Kibirev VK, Katsman MS. Sulfur-containing amino acids of polyhedrin protein jaundice silkworm virus. Him prir soed. 1986; (3):174-8.
[15]
Moore S, Stein WH. A modified ninhydrin reagent for the photometric determination of amino acids and related compounds. J Biol Chem. 1954;211(2):907-13.
[16]
Kavsan VM, Moroz LV, Serebrianyi SB. Simplified instrument for horizontal high-voltage paper electrophoresis. Ukr Biokhim Zh. 1968;40(1):104-7.
[17]
Easley CW. Combinations of specific color reactions useful in the peptide mapping technique. Biochim Biophys Acta. 1965;107(2):386-8.
