Biopolym. Cell. 2002; 18(6):547-550.
Короткі повідомлення
Моделювання загомологією структури NH2-кінцевого модуля тирозил-тРНК синтетази ссавців (Bos taurus)
1Одинець К. А., 1Базилевський О. Є., 1Корнелюк О. І.
- Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
Abstract
Тирозил-тРНК синтетаза ссавців (TyrRS) складається з двох структурних модулів: каталітичного NH2-кінцевого кора та цитокінподібного COOH-кінцевого модуля. Для вивчення структурних основ функціонування каталітичного N-модуля Здійснено комп' ютерне моделювання його просторової (3D) структури. Модель структури N-модуля TyrRS являє собою нуклеотидзв'язуючий фолд – згортку Россмана (RF), до якого приєднаний α-спіральний домен (αHD). RF-домен формує β-згортку, яка містить п'ять паралельних та один антипаралельний β-стренди, оточені α-спіралями. З'єднувальний поліпептид, CPі, розміщений між β3- та β4-стрендами RF-домену. Аналіз моделі виявив консервативні елементи, які можуть формувати область зв'язування гомологічної tRNATyr Ця область містить деякі амінокислотні залишки CP1, наприклад, функціонально важливі Lys146 та Lys147, які були ідентифіковані раніиіе методом сайт-спрямованого мутагенезу.
Повний текст: (PDF, англійською)
References
[1]
Schimmel P. Aminoacyl tRNA synthetases: general scheme of structure-function relationships in the polypeptides and recognition of transfer RNAs. Annu Rev Biochem. 1987;56:125-58.
[2]
Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. [Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties]. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):176-86.
[3]
Kleeman TA, Wei D, Simpson KL, First EA. Human tyrosyl-tRNA synthetase shares amino acid sequence homology with a putative cytokine. J Biol Chem. 1997;272(22):14420-5.
[4]
Kornelyuk AI, Tas MPR, Dubrovsky AL, Murray JC. Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 1999; 15(2):168-72.
[5]
Levanets OV, Naidenov VG, Odynets KA, Woodmaska MI, Matsuka GKh, Kornelyuk AI. Homology of C-terminal non-catalytic domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase with cylokine EMAP II and non-catalytic domains of methionyl- and phenylalanyl-tRNA synthetases. Biopolym Cell. 1997; 13(6):474-8
[6]
Wakasugi K, Schimmel P. Two distinct cytokines released from a human aminoacyl-tRNA synthetase. Science. 1999;284(5411):147-51.
[7]
Wakasugi K, Schimmel P. Highly differentiated motifs responsible for two cytokine activities of a split human tRNA synthetase. J Biol Chem. 1999;274(33):23155-9.
[8]
Kornelyuk AI. Structural and functional investigation of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 1998; 14(4):349-59
[9]
Yaremchuk A, Kriklivyi I, Tukalo M, Cusack S. Class I tyrosyl-tRNA synthetase has a class II mode of cognate tRNA recognition. EMBO J. 2002;21(14):3829-40.
[10]
Brick P, Bhat TN, Blow DM. Structure of tyrosyl-tRNA synthetase refined at 2.3 A resolution. Interaction of the enzyme with the tyrosyl adenylate intermediate. J Mol Biol. 1989;208(1):83-98.
[11]
Qiu X, Janson CA, Smith WW, Green SM, McDevitt P, Johanson K, Carter P, Hibbs M, Lewis C, Chalker A, Fosberry A, Lalonde J, Berge J, Brown P, Houge-Frydrych CS, Jarvest RL. Crystal structure of Staphylococcus aureus tyrosyl-tRNA synthetase in complex with a class of potent and specific inhibitors. Protein Sci. 2001;10(10):2008-16.
[12]
Ilyin VA, Temple B, Hu M, Li G, Yin Y, Vachette P, Carter CW Jr. 2.9 A crystal structure of ligand-free tryptophanyl-tRNA synthetase: domain movements fragment the adenine nucleotide binding site. Protein Sci. 2000;9(2):218-31.
[13]
Odynets KA, Kornelyuk AI. Methods of analysis and modeling of protein spatial structure. NaUKMA Academic Records. Life sci. 2001; 19: 7-17.
[14]
Shi J, Blundell TL, Mizuguchi K. FUGUE: sequence-structure homology recognition using environment-specific substitution tables and structure-dependent gap penalties. J Mol Biol. 2001;310(1):243-57.
[15]
S?nchez R, Sali A. Comparative protein structure modeling. Introduction and practical examples with modeller. Methods Mol Biol. 2000;143:97-129.
[16]
Lindahl E, Hess B, van der Spoel D. GROMACS 3.0: a package for molecular simulation and trajectory analysis. J Mol Model. 2001; 7: 306-17.
[17]
Naidenov VG, Vudmaska MI, Kornelyuk AI, Matsuka GKh. Site-directed mutagenesis of lysine residues located in the connection peptide of the nucleotide-binding domain (Rossman fold) of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Biopolym Cell. 2000; 16(4):275-80
[18]
Yang XL, Skene RJ, McRee DE, Schimmel P. Crystal structure of a human aminoacyl-tRNA synthetase cytokine. Proc Natl Acad Sci U S A. 2002;99(24):15369-74.
