Biopolym. Cell. 2002; 18(4):279-282.
Структура та функції біополімерів
Повна амінокислотна послідовність поліедрину вірусу ядерного
поліедрозу лунчастого шовкопряду, Selenephera lunigera
1Козлов Е. А., 1Левитіна Т. Л., 1Бобровська М. Т., 1Овандер М. М.
- Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
Abstract
З'ясовано будову 32 триптичних пептидів поліедрину ВЯП S. lunigera. Реконструйовано повну амінокислотну послідовність поліедрину шляхом порівняння будови триптичних пептидів з
первинними структурами поліедринів ВЯП визначеними в нашій лабораторії, Mamestra brassicae, Malacosoma neustria,
Galleria mellonella, Bombyx mori, Agrotis segetum ma Porthetria dispar. Поліпептидний ланцюг поліедрину ВЯП S. lunigera
включає 246 залишків амінокислот.
Повний текст: (PDF, російською)
References
[1]
Kozlov EA, Levittna TL, Gusak NM, Rodnin NV, Atepalikhina SA, Palchykovska LH. Determination of complete amino acid sequence of Agrotis segetum nuclear polyhedrosis virus (NPV) polyhedrin and correction of the primary structure of NPV polyhedrons of Galleria mellonella, Porthetria dispar and Bombyx mori. Biopolym Cell. 1991; 7(1):75-82
[2]
Kozlov EA, Rodnin NV, Pal'chikovskaia LI, Levitina TL, Bobrovskaia MT, Radomski? NF. [Primary structure of polyhedrin from the nuclear polyhedrosis virus of the silkworm Malacosoma neustria]. Bioorg Khim. 1994;20(5):543-5.
[3]
Palchikovskaya LI, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Ovander MN, Katsman MS, Kozlov EA. Accelerated method of determination of the high-homologous proteins primary structures. Complete amino acid sequence of Mamestra brassicae nuclear polyhedrosis virus (NPV) polyhedrin. Biopolym Cell. 1993; 9(4):44-9.
[4]
Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM. The primary structure of baculovirus inclusion body proteins. Evolution and structure-function aspects. Curr Top Microbiol Immunol. 1986;131:135-64.
[5]
Kozlov EA, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Ovander MN. Physicochemical properties of the polyhedrin of Selenephera lunigera nuclear polyhedrosis virus. Biopolym Cell. 2001; 17(5):401-5.
[6]
Gusak NM, Ovander MN, Drobot LB, Serebryanyy SB. Determining the structure of peptides combined method Dansyl-Edman. Molecular methods. biology. Kiev, Naukova Dumka, 1979; 142-54.
[7]
Levitina TL, Gusak NM, Rodnin NV, Kirilenko MT, Miroshnichenko OS, Atepalikhina SA, Gudkova LV, Kozlov EA. Cyanogen bromide fragments of Penicillium vitale catalase. Biopolym Cell. 1989; 5(5):55-63.
[8]
Dalb?ge H, Bayne S, Pedersen J. In vivo processing of N-terminal methionine in E. coli. FEBS Lett. 1990;266(1-2):1-3.
[9]
Chukhriy MG. On the localization of electron dense material in the "supervirio capsids" (polyhedra) baculovirus and cytoplasmic polyhedrosis viruses. Actual. iss. electron microscopy studies in Moldova. Chisinau: "Shtiintsa" 1978;37—38.
