Biopolym. Cell. 2001; 17(4):283-291.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005B9
Структура та функції біополімерів
Ревізія структури триптичних пептидів і бромціановьіх фрагментів каталази гриба Penicillium vitale
1Козлов Е. А., 1Левітіна Т. Л., 1Бобровська М. Т., 1Овандер М. М., 1Гудкова Л. В., 1Латишко Н. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Повторно досліджено амінокислотну послідовность деяких раніше відомих, а також додатково одержаних триптичних пептидів немодифікованої та модифікованої за залишками лізину малеїновим ангідридом каталази гриба P. vitale. Пе­ ревірено амінокислотну послідовність двох раніше відомих бромціанових фрагментів та встановлено амінокислотну по­слідовність трьох виділених вперше фрагментів.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kozlov EA, Levitina TL, Bobrovskaia MT, Gudkova LV, Latyshko NV, Radomskiĭ NF. Complete amino acid sequence of catalase from the fungus Penicillium vitale. Bioorg Khim. 1998;24(3):163-70.
[2] Kozlov EA, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Gudkova LV, Radomskij NF. Investigation of the Penicillium vitale catalase primar structure. 5. Reconstruction of the polypsptide chain and comparison it with other catalases. Biopolym Cell. 1998; 14(4):320-331.
[3] Vainshtein BK, Melik-Adamyan WR, Barynin VV, Vagin AA, Grebenko AI, Borisov VV, Bartels KS, Fita I, Rossmann MG. Three-dimensional structure of catalase from Penicillium vitale at 2.0 A resolution. J Mol Biol. 1986;188(1):49-61.
[4] Gusak NM, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Gudkova LV, Kozlov EA. Investigation of the primary structure of Penicillium vitale catalase. 1. Tryptic peptides of nonmodified catalase. Biopolym Cell. 1998; 14(1):62-7.
[5] Levitina TL, Gusak NM, Miroshnichenko OS, Sobrovskaya MT, Gudkova LV, Latyshko NV, Kozlov EA. Investigation of the primary structure of Penicillium vitale catalase. 2. Tryptic peptides of maleilated catalase. Biopolym Cell. 1998; 14(2):105-10.
[6] Kozlov EA, Kirilenko MT, Levltina TL, Gudkova LV, Degtyar RG, Solodova EV. Tryptic peptides of Penicillium vitale catalase. 1. Isolation and amino acid composition of soluble peptides. Biopolym Cell. 1987; 3(5):240-5.
[7] Kirilenko MT, Levitina TL, Gudkova LV, Degtiar RG, Kozlov EA. Tryptic peptides of Penicillium vitale catalase. 2. Isolation and amino acid composition of unsoluble peptides. Biopolym Cell. 1988; 4(1):40-3.
[8] Levitina TL, Miroschnichenko OS, Gudkova LV, Bobrovskaya MT, Latyschko NV, Kozlov EA. Tryptic peptides of Penicillium vitale maleyl-catalase. 1. Isolation and amino acid composition. Biopolym Cell. 1993; 9(2):3-8.
[9] Levitina TL, Gusak NM, Rodnin NV, Kirilenko MT, Miroshnichenko OS, Atepalikhina SA, Gudkova LV, Kozlov EA. Cyanogen bromide fragments of Penicillium vitale catalase. Biopolym Cell. 1989; 5(5):55-63.
[10] Palchikovskaya LI, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Ovander MN, Katsman MS, Kozlov EA. Accelerated method of determination of the high-homologous proteins primary structures. Complete amino acid sequence of Mamestra brassicae nuclear polyhedrosis virus (NPV) polyhedrin. Biopolym Cell. 1993; 9(4):44-9.
[11] Gusak NM, Ovander MN, Drobot LB, Serebryanyy SB. Determining the structure of peptides combined method Dansyl-Edman. Molecular methods. biology. Kiev, Naukova Dumka, 1979; 142-54.
[12] Miroshnitchenko OS, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Kozlov EA. The amino acid sequence around the cystein residue of Penicillium vitale catalase. Biopolym Cell. 1996; 12(5):46-9.
[13] Bobrovskaya MT, Rodnin NV, Levitina TL, Latyshko NV, Gudkova LV, Kozlov EA. Investigation of the primary structure of Penicillium vitale catalase. 4. Cyanogen bromide fragments. Biopolym Cell. 1998; 14(3):196-202.
[14] Levitina TL, Latyshko NV, Bobrovskaya MT, Gudkova LV, Kozlov EA. Investigation of the primary structure of Penicillium vitale catalase. 3. Peptides obtained by cleavage of the catalase by Staphylococcus aureus V8 proteinase. Biopolym. Cell. 1998; 14(3):191-5.