Biopolym. Cell. 2000; 16(6):505-509.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000590
Структура та функції біополімерів
Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту
1Латишко Н. В., 1Гудкова Л. В., 1Гудкова О. О.
  1. Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
    вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601

Abstract

Досліджували пероксидазну активність каталази P. vitale з етанолом як субстратом. Встановлено, що пероксидазна активність даної каталази (5–13 од/мг) значно нижча, ніж каталазна. Вивчення стаціонарної кінетики пероксидазної реакції показало, що основні кінетичні параметри пероксидазної реакції–Km 5,9 мМ і Vmax 0,22 мМ/хв с нижчими від встановлених раніше параметрів каталазної реакції, проте число обертів kcat -1,1·105 с–1 і каталітична ефективність kcat/Km – 1,9 · 105 M–1 с –1 свідчать, що цей фермент є досить ефективною пероксидазою. Як і в інших каталаз, константа швидкості пероксидазної реакції ферменту дорівнює 2,4 ·104 с–1M–1.
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Ramasarma T. Generation of H2O in biomembranes. Biochim Biophys Acta. 1982;694(1):69-93.
[2] Gudkova LV, Kirilenko MT, Levitina TL, Kozlov EA. [Study of the subunit structure of catalase from Penicillium vitale]. Ukr Biokhim Zh. 1985;57(4):29-33.
[3] Gudkova LV, Latyshko NV, Degtiarv RG, Guly? MF, Ianishpolvski? VV, Tertykh VA. [Immobilization of Penicillium vitale Pidopl. et Bilai catalase by inorganic carriers]. Ukr Biokhim Zh. 1980;52(5):614-23.
[4] Vainshtein BK, Melik-Adamyan WR, Barynin VV, Vagin AA, Grebenko AI. Three-dimensional structure of the enzyme catalase. Nature. 1981;293(5831):411-2.
[5] Fita I, Rossmann MG. The active center of catalase. J Mol Biol. 1985;185(1):21-37.
[6] Kozlov EA, Levitina TL, Bobrovskaia MT, Gudkova LV, Latyshko NV, Radomski? NF. [Complete amino acid sequence of catalase from the fungus Penicillium vitale]. Bioorg Khim. 1998;24(3):163-70.
[7] Latyshko NV, Gudkova LV. [The kinetic and catalytic properties of Penicillium vitale catalase]. Ukr Biokhim Zh. 1996;68(2):69-73.
[8] Kulys JJ, Samalius AS, Svirmickas GJ. Electron exchange between the enzyme active center and organic metal. FEBS Lett. 1980;114(1):7-10.
[9] Racker E. Spectrofotometric enzymatic methods for the determination aldehydes and ketoaldehydes. Methods Enzymol. 1957; 3: 293-6.
[10] Samalyus AS. Functioning immobilized on conductive materials heme-containing enzymes: Auth Thesis...kand biol nauk. Vilnius, 1984. 19 p.
[11] Oshino N, Oshino R, Chance B. The characteristics of the "peroxidatic" reaction of catalase in ethanol oxidation. Biochem J. 1973;131(3):555-63.
[12] Klibanov AM, Semenov AN, Samokhin GP, Martinek K. Enzymatic reactions in water-organic mixtures: a criterion for choosing an optimal organic solvent. Bioorg Khim. 1978; 4 (1):82-8
[13] Aebi H. Catalase. Methods of Enzymatic Analysis. New York: Acad, press, 1974. Vol. 2: 673-684.